课件：王镜岩生化课件4酶.ppt

要点归纳 1. 酶是生物催化剂。酶的显著特点是催化效率高，具有底物和反应的特异性，以及可调节性。除了某些RNA之外，绝大部分酶是蛋白质，或是带有辅助因子的蛋白质。酶可以按照它们催化的反应类型分为六大类：脱氢酶、转移酶、水解酶、裂解酶、异构酶和合成酶。 2. 比活是每毫克酶蛋白所具有的酶活力单位数，比活测定是酶纯化的监测指标，对同一种酶来说，比活越高，酶的纯度越高。 3. 酶也和其他催化剂一样，可以通过降低反应的活化能来提高反应速度，使反应快速达到平衡点，但酶不能改变平衡点。 4. 酶活性部位是一个具有三维结构的疏水裂隙，除了含有疏水性氨基酸残基，还含有少量的极性氨基酸残基，极性氨基酸常常参与酶的催化反应。酶活性部位的可离子化和可反应的氨基酸残基形成酶的催化中心。 5. 酶催化的两个主要模式是酸碱催化和共价催化。在酸碱催化中，活性部位的弱酸给出质子，而碱接收质子，质子转移可以促进反应进行；在共价催化中，底物或底物中的质子与酶共价结合形成反应的中间产物。 6. 酶促反应速度的提高很大程度上依赖于底物与酶的结合。底物靠近和定向于酶的活性部位，使得活性部位的反应物浓度急剧增高，将大大加速酶促反应的速度。底物诱导酶结合，一旦酶结合底物后又使底物变形，当底物达到过渡态时，酶对底物的亲和力最大，使反应活化能降低，容易将底物转化为产物。 7. 酶动力学测定常常是测定反应的起始速度。酶促反应的第一步是形成非共价的酶-底物复合物。酶促反应相对于酶浓度是一级反应，相对于底物浓度的变化表现出典型的双曲线特征。当酶被底物饱和时达到最大反应速度Vmax 。米氏(Michaelis-Menten)方程描述了这样的动力学行为。 8. 米氏常数Km等于最大反应速度一半时的底物浓度，Km是酶的特征常数。通过双倒数作图法很容易获得Km和Vmax。酶的催化常数（kcat）或转换数等于每个酶分子（或是每个活性部位）每秒钟转换底物（转换成产物）的最大分子数，在数值上kcat等于Vmax除以总酶浓度。当kcat很小可以忽略时，Km是酶对底物亲和力的量度：Km越小，表明酶对底物亲和力越大。 9. 酶促反应速度受抑制剂的影响。酶抑制剂可分为可逆和不可逆抑制剂。可逆抑制剂与酶非共价结合，可逆抑制包括竞争性抑制（Km增加，而Vmax不变）、反竞争性抑制（Km和Vmax都成比例地减少）、非竞争性抑制（Vmax减少，Km不变）；不可逆抑制剂与酶活性部位的功能基团共价结合。利用不可逆抑制剂处理酶，有可能获得活性部位氨基酸残基的信息和解释酶催化的机制。 10. 酶促反应受pH和温度的影响，大多数酶都存在一个最适pH和最适温度，但最适pH和最适温度都不是酶的特征常数。在最适pH和最适温度下酶促反应具有最大反应速度，大多数酶的反应速度-pH以及反应速度-温度曲线是钟形曲线。 11. 许多蛋白酶都是以酶原形式合成的，在合适的条件下酶原通过有选择的蛋白水解被激活，这一过程称为酶原激活。血液凝固取决于酶原激活的级联反应和许多凝血因子。级联反应是一个信号放大的过程。 12. 某些酶是调节细胞内代谢速度的关键酶。在反馈抑制中，途径的终产物往往抑制该途径的第一个酶。一些称为别构酶的调节酶的活性受到特殊的调节剂调节，调节剂可逆地结合在别构酶的调节部位（常常是底物结合部位以外的部位）。调节剂可以是抑制剂或激活剂；调节剂也可以是底物本身或其他代谢物。 13. 别构酶一般都是寡聚酶。别构酶表现出的动力学曲线是S形。别构调节剂通过控制R（对底物亲和性高的构象）∶T（对底物亲和性低的构象）的比例改变调节酶的Km或vmax值。其他调节酶的活性也可以通过共价修饰调节，常见的共价修饰是酶的磷酸化。磷酸化常发生在酶活性部位的丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸残基侧链上。 14. 某些器官或组织含有催化同一化学反应而化学组成不同的一组蛋白质，称之为同功酶。通过动力学或物理特性很容易将同功酶区别开。常见的乳酸同功酶有5种。 后面内容直接删除就行 资料可以编辑修改使用 资料可以编辑修改使用 资料仅供参考，实际情况实际分析 主要经营：课件设计，文档制作，网络软件设计、图文设计制作、发布广告等 秉着以优质的服务对待每一位客户，做到让客户满意！ 致力于数据挖掘，合同简历、论文写作、PPT设计、计划书、策划案、学习课件、各类模板等方方面面，打造全网一站式需求 * * * 4.7.4 可逆的酶抑制剂常用于酶学研究和临床 临床上通过改变酶活性可以提供非常有效的治疗手段。在癌症和微生物或病毒感染中，药物治疗的目的是在不伤害宿主细胞的条件下防止受侵害细胞或病毒的繁殖。例如通过抑制病毒D