新酶-公开课件.pptVIP

第 三 章 酶 酶的概念 酶学研究简史 公元前两千多年，我国已有酿酒记载. 1878年,Kuhne首次提出Enzyme一词. 1897年Buchner兄弟用不含细胞的酵母提取液完成了发酵，证明酶无生命，只是一种化学物质。 1926年,Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶,并提出酶的化学本质是蛋白质. 1982年,Cech首次发现RNA也具有酶的催化活性,提出核酶的概念. 第一节酶的分子结构与功能The Molecular Structure and Function of Enzyme  酶的不同形式 单体酶(monomeric enzyme)：仅具有三级结构的酶。或(只有一条多肽链构成的酶）， 寡聚酶(oligomeric enzyme)：由多个相同或不同亚基以非共价键连接组成的酶。大多数寡聚酶,其聚合形式是活性型,解聚形式是失活型。 多酶体系(multienzyme system)：由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物。 多功能酶(multifunctional enzyme)：多种不同催化功能存在于一条多肽链中,这类酶称为多功能酶。 酶的聚集方式 1.松散排列 酶在细胞中各自以可溶的单体形式存在，彼此没有结构上的联系。 反应时酶是随机扩散，催化效率不高。（如糖酵解历程） 2.簇式排列 几种酶有机地聚集在一起，精巧的镶嵌成一定的结构，定向转移，形成多酶复合体。催化效率高。 （如丙酮酸脱氢酶复合体、脂肪酸合成酶复合体） 3.与生物膜结合 一种结构更高的多酶复合体，酶整齐的排列在生物膜上。催化效率最高。（如呼吸链） 一、 酶的分子组成 *要点 只有全酶才具有酶活性，酶蛋白和辅助因子二者缺一不可 酶蛋白决定反应的特异性（底物专一性）;辅助因子决定反应的种类与性质（反应专一性）. 同一种辅助因子可以和多种不同的酶蛋白结合形成不同的全酶。 辅助因子的作用 参与某些化学基团的转移 组成酶的活性中心 传递电子（Fe2+、Cu+） 连接酶与底物 利用电荷影响酶的活性 二、酶的活性中心 主要包括： 丝氨酸的羟基,半胱氨酸的巯基,组氨酸的咪唑基,天门冬氨酸和谷氨酸的羧基,赖氨酸的氨基,酪氨酸的酚羟基等。 活性中心内的必需基团 (—COOH,—NH2,—OH,—SH和咪唑基) 一些酶活性中心的氨基酸残基 酶 残基总数 活性中心残基 牛胰核糖核酸酶 124 His12, His119, Lys41 溶菌酶 129 Asp52, Glu35 牛胰凝乳蛋白酶 245 His57, Asp102,Ser195 牛胰蛋白酶 238 His46, Asp90, Ser183 木瓜蛋白酶 212 Cys25, His159 弹性蛋白酶 240 His45, Asp93, Ser188 枯草杆菌蛋白酶 275 His46, Ser221 碳酸酐酶 258 His93-Zn-His95 His117 第二节 酶促反应的特点与机理The Characteristic and Mechanism of Enzyme-Catalyzed Reaction 酶催化的生物化学反应,称为酶促反应(Enzymatic reaction)。 在酶的催化下发生化学变化的物质,称为底物(substrate)。 （一）酶促反应具有极高的效率 有些酶的作用对象是一类化合物或一类化学键。这种专一性称为相对专一性。包括： 基团专一性(对键两端的基团要求的程度不同,只对其中一个基团要求严格).如?-葡萄糖苷酶，催化由?-葡萄糖所构成的糖苷水解,但对于糖苷的另一端没有严格要求.胰蛋白酶水解碱性氨基酸的羧基形成的肽键;氨基肽酶,羧基肽酶等. 键(Bond)专一性.如酯酶催化酯的水解,对于酯两端的基团没有严格的要求。 立体结构特异性(stereo specificity)：