蛋白质降解与氨基酸分解代谢本.pptVIP

蛋白质降解和氨基酸的分解代谢 第一部分 概论 1?? 机体对外源蛋白质的需要及其消化作用 机体摄入的蛋白质量和排出量在正常情况下处于平衡状态，称为氮平衡。 高等动物摄入的蛋白质在消化道内消化后形成游离的氨基酸，吸收入血液，供给细胞合成自身蛋白质的需要。 氨基酸的分解代谢主要在肝脏进行。 蛋白质在哺乳动物消化道中降解为氨基酸经过一系列的消化过程 。 蛋白质经各种酶的协同作用，最后全部转变为有利氨基酸。 必需氨基酸与非必需氨基酸：体内不能合成，必须由食物蛋白质供给的氨基酸称为必需氨基酸。反之，体内能够自行合成，不必由食物供给的氨基酸就称为非必需氨基酸。 必需氨基酸一共有八种：赖氨酸（Lys）、色氨酸（Trp）、苯丙氨酸（Phe）、蛋氨酸（Met）、苏氨酸（Thr）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、缬氨酸（Val）。 精氨酸和组氨酸必需以必需氨基酸为原料来合成，故被称为半必需氨基酸。 蛋白质的消化 蛋白质的消化：胃蛋白酶水解食物蛋白质为多肽，再在小肠中完全水解为氨基酸。 胃蛋白酶：催化水解芳香族氨基酸（Phe/Tyr/Trp）和蛋氨酸、亮氨酸。 胰蛋白酶：水解碱性氨基酸（Lys/Arg）羧基； 胰凝乳蛋白酶：催化断裂芳香族氨基酸（Phe/Tyr/Trp） 弹性蛋白酶：水解脂肪族氨基酸（Ala/Ser/Thr）等。 Trypsin ：R1=赖氨酸Lys和精氨酸Arg侧链（专一性较强，水解速度快）。 或胰凝乳蛋白酶（Chymotrypsin）：R1=苯丙氨酸Phe,色氨酸Trp,酪氨酸Tyr; 亮氨酸Leu，蛋氨酸Met和组氨酸His水解稍慢。 氨基酸的吸收 氨基酸的吸收：主要在小肠进行，是一种主动转运过程，需由特殊载体携带。除此之外，也可经γ-谷氨酰循环进行 。 γ-谷氨酰循环：是指氨基酸在小肠内被吸收，其吸收及向细胞内转运过程是通过谷胱甘肽起作用的，首先是谷胱甘肽对氨基酸的转运，其次是谷胱甘肽的在合成，称为γ-谷氨酰循环。 蛋白质的腐败作用 在消化过程中，一部分未经消化的蛋白质，以及未被吸收的消化产物进入大肠后，受到大肠后部细菌的作用，细菌对蛋白质或蛋白质消化产物的作用，称为蛋白质的腐败作用 生理解毒作用 在肝脏中发生解毒作用。 氧化解毒：有毒物质在专一性酶的催化下，被氧化成CO2/H2O/NH3,在排出体外。 结合解毒：有毒物质和机体内常有的无毒物质结合，生成一种无毒的产物，随尿排出体外。 第二部分 氨基酸的分解代谢 氨基酸失去氨基的作用称为脱氨基作用。 氧化脱氨基作用 非氧化脱氨基作用 氨基转换作用 联合脱氨作用 1.1??? 氧化脱氨基作用 1.1.1?? 氧化脱氨基作用一般过程 实际上： 氨基酸的脱氨基作用如果由不需氧脱氢酶催化，则脱出的氢不以分子氧为直接受体，而以辅酶作为受体，然后经细胞色素体系与氧结合成水。 1.1.2? 催化氧化脱氨基作用的酶 1.? L-氨基酸氧化酶 ①? 以黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）为辅基 ②? 以黄素单核苷酸（FMN）为辅基。 说明： 人和动物体中的L-氨基酸氧化酶属于后一类。该酶能催化十几种氨基酸的脱氨基作用。 对一些氨基酸必须由特殊的，专一性强的氨基酸氧化酶催化脱氨基。 2. D-氨基酸氧化酶， 以FAD为辅基。 3.? 氧化专一氨基酸的酶 已发现的有甘氨酸氧化酶、D-天冬氨酸氧化酶，L-谷氨酸脱氢酶等。 （1）甘氨酸氧化酶 以FAD为辅酶。 （2）D-天冬氨酸氧化酶 以FAD为辅酶。 （3）L-谷氨酸脱氢酶 1.2??? 氨基酸的非氧化脱氨基作用 1、 还原脱氨基作用 2、水解脱氨基作用 3、脱水脱氨基作用 以磷酸吡哆醛为辅酶 4、脱疏基脱氨基作用 5、氧化-还原脱氨基作用 1.3 氨基酸的脱酰胺基作用 ⑴?? 转氨基作用的一般概念 转氨基作用是α-氨基酸和酮酸之间胺基的转移作用；α-氨基酸的α-氨基借助酶的催化作用转移到酮酸的酮基上，结果原来的氨基酸生成相应的酮酸，而原来的酮酸则形成相应的氨基酸。 说明： 转氨作用是氨基酸脱去氨基的一种重要方式。 构成蛋白质的氨基酸除甘氨酸、赖氨酸、苏氨酸、脯氨酸及羟脯氨酸外，都能以不同程度参加转氨作用。 ⑵? 转氨酶 催化胺基反应的酶称为转氨酶，或称氨基转换酶。 它们对两个底物中的一个底物，即α-酮戊二酸（或谷氨酸）是专一的，而对另外一个底物则无严格的转移性。 参与氨基转换的α-酮酸主要是 α-酮戊二酸、其次为草酰乙酸。 ⑶??? 转氨酶的辅基及其作用机制 转氨酶是以磷酸吡哆