氨基酸、蛋白质及核酸.pptVIP

第二十章 氨基酸、蛋白质及核酸; ; ;§20—1 α-氨基酸;酸性氨基酸——在分子中-COOH数目多于-NH2数目。;碱性氨基酸——在分子中-NH2的数目多于-COOH的数目。 ;蛋白质中的—氨基酸;续上表; ㈠α-氨基酸的结构 α-氨基酸中除甘氨酸（R为氢）外，其他所有氨基酸的α-碳均为手性碳原子，因此它们都有旋光性，而且都是L-型。氨基酸的构型与乳酸相关联（也就是由甘油醛导出的），即将氨基酸看作是乳酸中的羟基被氨基取代的产物。例如L-丙氨酸的构型为：;L-氨基酸;（1）两性与等电点;等电点的概念; ;氨基酸等电点的两点说明：;(2) 氨基与羧基的反应。;(3)与亚硝酸反应：氨基酸与亚硝酸作用，生成羟基酸，同时放出氮气。测定所生成氮气的量，可以计算氨基酸的含量，这种方法，叫做范斯莱克（Van Slyke）法。可用于除脯氨酸外所有氨基酸的定量测定。;(5)脱羧基反应： 将氨基酸小心加热或在高沸点溶剂中回流，可脱去二氧化碳而得胺。例如赖氨酸脱羧后便得戊二胺（尸胺），细菌或生物体内，在脱羧酶作用下，氨基酸也能发生脱羧反应。;注： α-氨基酸中的脯氨酸和羟脯氨酸、 N-取代的α-氨基酸、β-氨基酸、 γ-氨基酸等均不与茚三酮发生显色反应。; 氨基酸不仅是组成蛋白质的结构单元，而且它们本身也是人体生长的重要营养物质，具有特殊的生理作用。因此氨基酸的生产和应用早就得到人们的重视。; 微生物发酵法的原料价廉，在大多数情况下，由于细菌的特异作用，能直接得到L—型氨基酸，无需再进行外消旋的拆分。;（1）由醛酮作原料：;（4）由丙二酸酯合成：;蛋白质 多肽 ?- 氨基酸;;书写时规定：;三、重要多肽; (二)催产素:催产素是一个能促进子宫肌肉收缩的环九肽，其结构简式和缩写结构式分别为：;A链和B链通过两个双硫键连接起来，形成胰岛素分子：;§20—3 蛋白质; 二、蛋白质的分类;根据辅基的不同结合蛋白质可分为;3、按功能分类;1、蛋白质的一级结构;;2、蛋白质的二级结构;中心洞太小(1～1.1nm),溶剂分子无法进入。;β-折叠型;3、蛋白质的三级结构;; 肌红蛋白的三级结构;4、蛋白质四级结构;;蛋白质的四级结构 肽链中各种氨基酸相互联接的顺序是蛋白质的初级结构，也叫一级结构。 多肽链主链骨架中的若干肽段，通过氢键，形成有规则的构象，这称为二级结构。 α-螺旋 β-折叠 在二级结构的基础上，多肽链间通过氨基酸残基侧链的相互作用而进行盘旋和折叠，因而产生的特定的三维空间结构，这称为三级结构，也称为蛋白质的亚基。 各个亚基在低聚蛋白中的空间排布及相互作用，称为蛋白质的四级结构。;四、蛋白质的性质; 不同蛋白质，其等电点不相同。在等电点时，蛋白质的溶解度最小，因此可以通过调节溶液的pH值，使蛋白质从溶液中析出，达到分离或提纯的目的。;(三)胶体性质 蛋白质分子的直径一般在1～100nm之间，恰好在胶体粒子的直径范围。因此，蛋白质溶液为胶体溶液，具有胶体溶液的一切性质，例如，具有丁达尔（Tyndall）现象，布朗（Brown）运动和不能透过半透膜等。维持蛋白质胶体溶液稳定性的因素有两个： ⒈保护性水膜 蛋白质分子的表面有许多亲水基团，例如，－COOH,-NH2,-NH-等，它们能吸引水分子，使蛋白质胶粒的外围形成一层水膜。因此，在蛋白质胶粒互相碰撞时不能聚集沉淀。 ⒉粒子带同性电荷 蛋白质分子中有许多可电离的基团，在一定的酸性环境或碱性环境中以同性电荷离子状态存在。它们互相排斥，也不易聚集而沉淀。 ;(四)蛋白质的沉淀作用 在一定条件下，除去蛋白质外围的水膜和电荷，蛋白质分子可沉淀析出，这就是蛋白质的沉淀作用。蛋白质的沉淀作用可分为可逆沉淀和不可逆沉淀两种。;图15-5 蛋白质胶体溶液可逆沉淀作用;使蛋白质胶体溶液发生可逆沉淀的方法主要有下列两种： ①盐析 向蛋白质胶体溶液中加入碱金属或碱土金属的中性盐或硫酸铵等，由于电解质离子的水化能力比蛋白质强，可以使蛋白质胶粒脱水；同时，电解质离子又可以中和蛋白质胶粒的电荷，从而使蛋白质胶粒失去了两个稳定因素而聚集沉淀。这就是盐析作用。不同蛋白质盐析时，需要盐的浓度不同，所以，可以利用不同浓度的盐溶液，对蛋白质混合溶液进行分段盐析，从而达到分离蛋白质的目的。 ②加入水溶性有机溶剂 由于水溶性有机溶剂如乙醇与水的