氨基酸多肽蛋白质和核酸.pptVIP

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2.两性及等电点 作用:选择适当pH缓冲溶液,加上电泳装置,将不同的蛋白质分离。净化某种蛋白质。 ????????????????????????????????????????????????????????????????????????????????????????????????????????????????????????????????????????????????????????????????????????????????????????????????????????????????????????????????????????????????????????????????????????????????????????? 蛋白质在不同环境中的存在形式及在电场中的行为与氨基酸相似。 3.盐析作用——可逆沉淀: 盐析作用的特征: 1)蛋白质的构象基本不变 2)保持原有生理活性 3)盐析是可逆沉淀,当加入大量水稀释时,沉淀会溶解。 试剂: ??????????????????????????????????????????等 4.蛋白质的不可逆沉淀——变性作用: 1)有机试剂:苯酚、甲醛等; 2)与重金属盐反应:当溶液pHpI时,蛋白质以负离子形式存在,更有利于反应; 3)与生物碱试剂作用:当溶液的PHPI时,蛋白质以正离子形式存在; 4)与酸性或碱性染料作用:细胞染色。 不可逆沉淀的特征: 1)蛋白质的空间构象遭到破坏; 2)失去原有理化性质和生理活性,使蛋白质变性。 3)蛋白质变性还可用强酸、强碱、尿素、干燥、加热、高频振荡、紫外线、超声波等物理或化学手段。 * * 第二十二章 氨基酸、多肽、蛋白质和核酸 (Amino acids、proteins and nucleic acids) 一. 氨基酸的结构和命名 二. 氨基酸的性质 三. α – 氨基酸的合成 四. 多 肽 五. 核 酸 第二十二章 氨基酸、多肽、蛋白质和核酸 (Amino acids、proteins and nucleic acids) 氨基酸:羧酸分子中烃基上的氢被氨基取代生成的化合 物。 如氨基在羧基的α–位,则称为α–氨基酸。 α–氨基酸 天然氨基酸主要是α–氨基酸。 肽:α–氨基酸分子中的羧基与另一分子α–氨基酸的氨 基生成的酰胺。 多肽:多个α–氨基酸分子用肽键连接而生成的化合物。 肽键 蛋白质:由多种α–氨基酸用肽键连接起来的、分子量 很大的 多肽。水解时生成α–氨基酸的混合物。 蛋白质是生物体内一切组织的基本成分,在生命现象和生命过程中起着决定性的作用。 在生物体内,肽链是在核糖体中合成的,肽链中各种α–氨基酸的排列次序决定于核酸中的遗传密码。 一. 氨基酸的结构和命名 1. 分类 (1)根据氨基和羧基的相对位置不同,可分为α、β、 γ 或δ–氨基酸。组成蛋白质的几乎都是α – 氨基酸。 自然界存在的α – 氨基酸(天然氨基酸)目前已知有一百多种,但组成蛋白质氨基酸的仅有二十多种。 第一节 氨基酸 常见氨基酸: 中性氨基酸 (甘氨酸) 碱性氨基酸 (赖氨酸) 酸性氨基酸 (谷氨酸) – 味精 (2)根据R-基的不同——脂肪氨基酸、芳香氨基酸、杂环氨基酸。 (3)根据R-的极性分为:中性氨基酸、碱性氨基酸、酸性氨基酸。 2.α-氨基酸的构型: 组成蛋白质的氨基酸的α-C均为手性碳,因此都具有旋光性,且以L-型为主。 ??????????? ???????????????????????????????????????????????????????????????????????????????????????????α-C为决定构型的碳原子: ?????????? ?????????????????????????????????????????????????????????????????????????????????????????????????????????????????????????? 3. 命名:由来源、性质命名。 氨基酸构型习惯用D、L标记,主要看α– 位手性碳, NH2在右为D – 型, NH2在左为L – 型。 L – 丙氨酸 自然界存在的氨基酸一般都是α– 氨基酸,而且是L–型。 二、氨基酸的物理性质(自学): 1. 水溶性:大多氨基酸易溶于水; 2. 旋光性:除甘氨酸外,氨基酸都具有旋光性; 3. 熔点较高,一般在200℃以上 三. 氨基酸的化学性质 1. α– 氨基酸的酸碱性及等电

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