蛋白质结构和功能-幻灯片.ppt

* 16 * * 2. 构象改变 功能改变(别构) 蛋白质构象、活性、功能改变 * 别构作用(allosteric effect) 结合 生理小分子 — 某一亚基 (四级结构) 改变 亚基间接触/排列(松/紧) * 亚基间的盐键断裂 构象轻微改变 （紧密T型 松弛R型） 其它亚基结合O2 (正协同效应) 一亚基结合O2 (α2β2+血红素) 举例： HbA 协同效应： 配体与一亚基结合后 能影响四级结构中另 一亚基与配体结合 * * * 意义： 生物体环境变化 调整蛋白质活性 执行其生理功能 * 第五节 蛋白质的分类 一、化学组成分类 单纯 — 氨基酸 结合 — 氨基酸 + 辅基(非蛋白) 1. 单纯蛋白质(按溶解度) 白、球、 组、硬、精、谷蛋白 * 二、形状分类： 1. 纤维蛋白, 长短轴比 10 例：胶原蛋白-- 质地坚韧, 更新慢，非活性蛋白, 支持保护作用，营养价值低 2.结合蛋白质(按辅基不同) 核、糖、脂、磷、色、钙蛋白 * 2. 球蛋白: 长短轴比10 溶于水, 更新快(活性蛋白) 例：酶、激素、Hb、IgG、 Apo、组蛋白 * 第六节 蛋白质的理化性质 一、大分子亲水胶体性质 大分子： 直径1-100nm, 亲水： 表面电荷、水化层 胶体颗粒：不易透过半透膜， * * 二、两性电离与等电点 1、多价两性离子(N端，C端，R基团) 2、人体蛋白质pI不一 -- 大多数 7.0 3、蛋白质的电泳分离 三、紫外吸收特征与定量分析 色、酪： λ=280 nm 其它常用的蛋白质定量方法 （1）双缩脲反应 （2）酚试剂反应(650nm, 灵敏度高) *    α1 β — + α2 γ Alb 电泳法: * 四、蛋白质的变性(denaturation) 1.定义: 理化因素作用下，蛋白质空间结构破坏, 理化性质改变(溶解度 )、生物活性丧失 严密有序 杂乱松散 空间结构 无序空间结构 疏水基团暴露 溶解度 析出,沉淀 非共价键 断裂 * * 2.特点： (1)变性蛋白质大多沉淀,沉淀蛋白质未必变性 (2)可复性 3.实际应用：防止变性/细菌蛋白变性 4.别构与变性的区别： (1) 作用因素： 生理小分子/理化因素 (2) 空间结构： 四级结构轻微改变/空间结构破坏 (3) 结果： 活性改变/活性丧失 * 五、蛋白质的别构作用(allosteric effect) 见第四节“蛋白质分子空间结构和功能的关系” * 1. 亚基 3．试比较蛋白质变性和别构的异同点。 2. 结构域 4. 试举例阐述蛋白质结构及与功能的关系。 * * * 外显子 内含子 5’ 3’ 3’ * 例: 膜受体--膜外(N), 膜内, 胞内结构域(C) ? 结构域重要性: * 蛋白质的功能单位，二级与三级结构之间 的重要中间层次 * 结构相对较小，容易研究 (亲水aa) (疏水aa) (亲水aa) (图) * * (四)蛋白质的三级结构 (tertiary structure) 中所有氨基酸残基形成的全部空间结构 二级，超二级 盘曲,折叠 不同形状蛋白分子 图2-14a 整条多肽链(包括相距甚远的主链及其侧链) (一级甚远, 空间很近) 1. 定义： * * 2. 特点： * 三级结构可以是球、椭圆、棒、纤维状等 * 可形成亲水表面和疏水内核 * 表面也可形成“沟”“穴”(结合辅助因子) 肌红蛋白 - 血红素(Fe2+) 酶 - 底物 抗原 - 抗体 (空间结构镶嵌, 互补) (图) (图) * 辅酶/底物 13 * 3. 肌红蛋白(球状,一条链, 153aa,8段) 4. 重要性 一级结构