蛋白质的三维结构..pptVIP

C Cα3 Cα2 Cα1 C N N H H H O O R 酰胺平面 1 酰胺平面 2 肽单元及其旋转 ψ Φ 环绕Cα—N键旋转的角度为Φ ； 环绕Cα—C键旋转的角度称Ψ。 多肽链的所有可能构象都能用Φ和Ψ这两个构象角来描述，称二面角。 二面角（Φ、Ψ）所决定的构象能否存在，主要取决于两个相邻肽单位中非键合原子间的接近有无阻碍。 Cα上的R基的大小与带电性质影响Φ和Ψ。 Ramachandran根据蛋白质中非键合原子间的最小接触距离，确定了哪些成对二面角（Φ、Ψ）所规定的两个相邻肽单位的构象是允许的，哪些是不允许的，并且以Φ为横坐标，以Ψ为纵坐标，在坐标图上标出，该坐标图称拉氏构象图。 拉氏构象图 由于原子基团之间不利的空间相互作用，肽链构象的范围是很有限的。 可允许的φ和ψ值：拉氏构象图 蛋白质二级结构的主要形式 ?-螺旋 ( ?-helix ) ?-折叠 ( ?-pleated sheet ) ?-转角 ( ?-turn ) 无规卷曲 ( random coil ) ?-螺旋 早在20世纪30年代，Pauling和Corey就开始有X-射线衍射方法研究了氨基酸和肽的结构。 α－螺旋结构 多肽链的主链围绕中心轴有规律的螺旋式上升,螺旋走向为顺时钟,即右手螺旋; 天然蛋白质绝大部分是右手螺旋，到目前为止仅在嗜热菌蛋白酶中发现了一段左手螺旋。 相邻螺圈之间形成链内氢链，氢键的取向几乎与中心轴平行。 肽键上N-H氢与它后面（N端）第四个残基上的C=0氧间形成氢键。氢键的方向与螺旋长轴基本平行。肽链中的全部肽键都可形成氢键,以稳固α－螺旋结构。 一个n个残基的典型α螺旋含n-4个氢键，螺旋的头4个酰胺氢和最后4个羰基氧不参加螺旋氢键的形成。 蛋白质多肽链像螺旋一样盘曲上升，氨基酸侧链(R)伸向螺旋外侧。每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈,螺距为0.54nm;每个氨基酸残基沿轴上升0.15nm，螺旋上升时，每个残基沿轴旋转100o。这种典型的α螺旋用3.613表示，3.6表示每圈螺旋包括3.6个残基，13表示氢键封闭的环包括13个原子。 一些侧链基团虽然不参与螺旋，但他们可影响α-螺旋的稳定性 1.在多肽链中连续的出现带同种电荷的极性氨基酸，α-螺旋就不稳定。如多聚Lys、多聚Glu。而当这些残基分散存在时，不影响α螺旋稳定。 2.Gly的R基太小，Φ角和Ψ角可取较大范围，在肽中连续存在时，使形成α螺旋所需的二面角的机率很小，不易形成α螺旋。如丝心蛋白含50%Gly，所以也是螺旋的破坏者。 3.肽链中连续出现带庞大侧链的氨基酸如Ile，由于空间位阻，也难以形成α-螺旋。 4.在多肽链中只要出现pro，α-螺旋就被中断，产生一个弯曲（bend）或结（kink）。因为脯氨酸的?—亚氨基上 氢原子参与肽键的形成后，没有多余的氢原子形成氢键；另外，脯氨酸的 环内?—碳原子参与R基吡咯环的形成，其C?-N键不能自由旋转，不易形成? -螺旋。 也是pauling等人提出来的，它是与α-螺旋完全不同的一种结构。 稳固β－折叠结构的主要化学键也是H键。 ?折叠（?-pleated sheet）或?折叠结构或?片或?构象 两条或多条几乎完全伸展的多肽链(或同一肽链的不同肽段)侧向聚集在一起,相邻肽链主链上的NH和C=0之间形成氢链,这样的多肽构象称为?-折叠。 ①多肽链充分伸展，相邻肽单元之间折叠成锯齿状结构，侧链位于锯齿结构的上下方。 ②两段以上的β -折叠结构平行排列 ，两链间可顺向平行，也可反向平行，后者更为稳定。 ③两链间的肽键之间形成氢键，以稳固β -折叠结构。氢键与螺旋长轴垂直。 β-转角 (β-turn) * β－转角常发生于 肽链进行180°回折时 的转角上。它是一种非 重复性结构。 * β一转角通常由4个氨基酸残基组成,其第一个残基的羰基氧(O=C)与第四个残基的氨基氢(H)可形成氢键。 * β－转角的第二个残基常为脯氨酸,其他常见残基有甘氨酸、天冬氨酸、天冬酰胺和色氨酸。 * C1α与C4α之间距离小于0.7nm * * 蛋白质的三维结构 蛋白质(protein)是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。 蛋白质是生物体重要组成成分 蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45％，某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。 蛋白质具有重要的生物学功能 作为生物催化剂（酶），代谢调节作用，免疫保护作用，凝血抗凝血，物质的转运和存储，运动与支持作用，参与细胞间信息传递，氧化供能等。 一、蛋白质的