第五章酶第一,二节.pptVIP

第 五 章 酶 第 五 章 酶 第一节 酶的概述 二、酶促反应的特点与机制 (一) 酶促反应的特点 酶与一般催化剂的共性 1．只能催化热力学允许的反应 可以发生的反应 2．不改变化学反应平衡常数 酶只催化热力学允许的化学反应，只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点，作用是缩短反应达到平衡所需的时间。 3．本身反应前后无变化 酶与一般催化剂一样，在化学反应前后都没有质和量的改变。 酶的催化特性具体表现 1. 高度的催化效率 酶催化效率比非催化反应高108 — 1020倍；比一般催化剂高107 — 1013倍。 如：碳酸酐酶，每摩尔每分钟能转化3．5×107摩尔底物或每秒钟6×105摩尔底物。 2.高度的专一性 作为一种生物催化剂，酶对其作用的底物有一定的要求，即一种酶只作用于一种或一类特定的底物。酶的专一性分为两大类： 绝对专一性：只能作用于特定结构的底物，进 行一种专一的反应，生成一种特 定结构的产物。 相对专一性：作用于一类化合物或一种化学键。 立体结构专一性：作用于立体异构体中的一种。 (对空间结构有严格的要求) 乳酸脱氢酶的底物和酶的三点附着理论。 D(-)乳酸由于-OH、 -COOH的位置正好相反，因此造成与酶的三个基团不能完成结合，故而不能受酶的催化。 3．高度的不稳定性，酶易失活 多数酶是蛋白质。决定酶的作用条件一般应在温和的条件下，如中性pH、常温和常压下进行。强酸、强碱、高温条件下易使酶失去活性。 4．酶活性的可调节性 酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。其中包括三方面的调节。 对酶生成与降解量的调节 酶催化效力的调节 通过改变底物浓度对酶进行调节等 酶比一般催化剂能更有效地降低反应活化能。 底物分子从初态转变到活化态所需的能量，称为“活化能”。 酶和普通催化剂一样，加速反应的作用都是通过降低反应的活化能实现的。 酶促反应活化能的改变 (二)、酶促反应机制（工作原理） 2. 中间产物学说与诱导契合假说 中间产物学说（中间复合物学说） 酶在完成催化反应时，首先与底物结合形成酶-底物复合物（中间产物），此产物再分解为产物和游离的酶，从而完成了催化反应。 2. 中间产物学说与诱导契合假说 酶专一性的“锁钥学说” 酶专一性的“诱导契合学说” 酶-底物诱导契合作用 1. 酶的命名 (1)、习惯命名法: 根据其催化底物来命名； 根据所催化反应的性质来命名； 结合上述两个原则来命名； 有时在这些命名基础上加上酶的来源或其它特点。 (2)国际系统命名法 系统名称包括底物名称、构型、反应性质，最后加一个酶字。例如： 习惯名称:谷丙转氨酶 系统名称:丙氨酸：?-酮戊二酸氨基转移酶 酶催化的反应: 谷氨酸 + 丙酮酸 ?? ?-酮戊二酸 + 丙氨酸 (2) 转移酶 催化底物之间进行某些基团转移或交换的酶类。例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。 （3）水解酶 催化底物进行水解的酶类。 主要包括淀粉酶、蛋白酶、蔗糖酶及脂肪酶等。 例如，脂肪酶(Lipase)催化脂的水解反应 (4) 裂解酶 裂解酶催化从底物分子中移去一个基团或 原子形成双键的反应及其逆反应。 主要包括醛缩酶、水化酶、脱羧酶及脱氨酶等。 例如， 延胡索酸水合酶催化的反应。 (5) 异构酶 催化各种同分异构体之间相互转化的酶类，即底物分子内基团或原子的重排过程。例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。 (6) 合成酶 Ligase or Synthetase 合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。 A + B + ATP ===AB + ADP +Pi 例如，丙酮酸羧化酶催化的反应 丙酮酸 + CO2 ? 草酰乙酸 组成分类 根据结构与功能 单体酶：只有一条肽链即可构成有活性的酶，故单体酶仅具有三级结构。 寡聚酶：由多个相同或不同亚基以非共价键连接组成的酶。 多酶体系：由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物。 多功能酶或串联酶：一些多酶体系在进化过程中由于基因的融合，多种不同催化功能存在于一条多肽链中，这类酶称为多功能酶。 依据酶的分子组成 单纯酶：仅由氨基酸残基即可组成有活性的酶分子。 结合酶：由蛋白质与非蛋白质部分组成的有活性的酶分子。 二、活性中心 酶的活性中心是指酶分子结构中，能直接与底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。 酶活