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- 2019-10-24 发布于天津
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; 第一节 概 述;具体生物学意义:;三、蛋白质的组成; 除了上法外,还有
紫外比色法 双缩脲法 Folin—酚 考马斯亮兰G—250比色法
(条件:蛋白质必须是可溶的); 第二节 氨基酸化学;不带电形式;;3、常见蛋白质氨基酸的分类;(Gln, Q);2)按R的极性性质;注:二十种氨基酸的结构特点
支链氨基酸:缬氨酸、亮氨酸,异亮氨酸
含羟基的氨基酸:丝氨酸、苏氨酸
含硫的氨基酸:半胱氨酸(含巯基)、甲硫氨
酸(含硫甲基)
含苯环的氨基酸:苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸
含胍基的氨基酸:精氨酸
含咪唑基的氨基酸:组氨酸
亚氨基酸:脯氨酸
含酰胺的氨基酸:天冬酰胺、谷氨酰胺
含吲哚基的氨基酸:色氨酸
含ε-氨基的氨基酸:赖氨酸;胶原蛋白中的Lys侧链氧化时能形成很强的分子间(内)交联。
Arg的胍基碱性很强,与NaOH相当。
His是一个弱碱,是天然的缓冲剂,它往往存在于许多酶的活性中心。
非极性aa一般形成蛋白质的疏水核心,带电荷的aa和极性aa位于表面。
酶的活性中心:His、Ser、Cys; ; ;6、非蛋白质氨基酸; ; ; ;在pH2.34和pH9.60处,Gly具有缓冲能力。
?
起点: 100% Gly+
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