第3章酶课件教程教案.pptVIP

Enzyme;主 要 内 容; 1926年，Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶 ，证实酶的蛋白质本质,获1946年的诺贝尔化学奖。 ; 1982年，Cech首次提出核酶的概念 获1989诺贝尔化学奖;第一节酶的分子结构与功能;酶的不同形式;一、 酶的分子组成;酶蛋白 + 辅助因子 = 全酶 ;蛋白质部分：酶蛋白; 金属酶(metalloenzyme)： 金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失。 金属激活酶(metal-activated enzyme)： 金属离子为酶的活性所必需，但与酶的结合不甚紧密。 ;金属离子的作用： 稳定酶的构象； 参与催化反应，传递电子； 在酶与底物间起桥梁作用； 中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。;小分子有机化合物是一些化学性质稳定的小分子物质：;3.辅助因子分类 （按其与酶蛋白结合的紧密程度）;转移的基团;二、酶的活性中心;指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。; 酶的活性中心与底物结合;（1）活性中心内的必需基团;;三、同工酶; 2. 临床意义 (1)同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断。 (2)同工酶可以作为遗传标志，用于遗传分析研究。;H;第二节酶的工作原理;在反应前后没有质和量的变化； 只能催化热力学允许的化学反应； 能缩短反应达到平衡所需的时间，而不能改变平衡点； 对可逆反应的正反两个方向都具有的催化作用。 ;（一）酶的催化效率极高 ;一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。;1. 绝对特异性(absolute specificity)： 只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物 。 ;2. 相对特异性(relative specificity)： 作用于一类化合物或一种化学键。;3. 立体结构特异性(stereospecificity)： 作用于立体异构体中的一种。;（三）具有可调节性;（一）酶具有高效性的主要原因;酶比一般催化剂更有效地降低反应活化能;（二）形成酶-底物复合物;*诱导契合假说(induced-fit hypothesis);;邻近效应与定向排列;第三节酶促反应动力学;酶促反应动力学： 研究各种因素对酶促反应速率的影响，并加以定量的阐述。 影响因素包括： 酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等。;单底物、单产物反应； 酶促反应速率一般在规定的反应条件下，用单位时间内底物的消耗量和产物的生成量来表示； 反应速率取其初速率，即底物的消耗量很小（一般在5﹪以内）时的反应速率； 底物浓度远远大于酶浓度。; 底物浓度对反应速度的影响;E;V;V;;中间产物;;当反应速率为最大反应速率一半时：; Km的意义:; Vmax;（三）Ｋm值的测定;二、酶浓度对反应速度的影响;双重影响 温度升高,酶促反应速度升高 酶本质是蛋白质，温度升高，可引起酶的变性，从而反应速度降低 ;2. 最适温度: 酶促反应速度最大时的环境温度。;1.酶的最适温度不是酶的特征性常数，可随反应时间的缩短而提高。 2.低温使酶的活性降低但并不使酶破坏。温度回升后，酶又能恢复活性。 3.高温时由于酶变性失活，反应速度降低。;四、 pH对反应速度的影响;最适pH不是酶的特征性常数，它受底物浓度、缓冲液种类与浓度、以及酶纯度等因素的影响。 ;五、抑制剂对酶促反应速度的影响;抑制作用的类型;（一）不可逆性抑制作用;(2)重金属离子及砷中毒： 抑制巯基酶活性 可用二巯基丙醇(BAL)解毒;（二）可逆性抑制作用;+;;(2) 特点;举例;FH2还原酶;+ S;;特点;E+S;;特点：;各种可逆性抑制作用的比较 ;六、激活剂对反应速度的影响;第四节 酶的调节; 调节对象：;酶含量的调节（缓慢调节）;变构调节 ：;变构激活;（二）酶的共价修饰调节; 磷酸化与脱磷酸化（最常见） 乙酰化和脱乙酰化 甲基化和脱甲基化 腺苷化和脱腺苷化 －SH与－S－S互变;酶的磷酸化与脱磷酸化;;酶原激活的机理;赖;酶原激活的意义;二、 酶含量的调节;第五节  酶的命名与分类;一、酶的分类 1.氧化还原酶类(oxidoreductases) 2.转移酶类 (transferases ) 3.水解酶类 (hydrolases) 4.裂解酶类