复件蛋白质的结构和功能修改.ppt

生物大分子 (分子量从104~1012 道尔顿不等) 蛋白质 　主要的结构和功能分子 核酸 　遗传信息的载体 多糖 　提供能量 第一篇 蛋白质 蛋白质的结构和功能 脂蛋白 糖蛋白与蛋白聚糖 蛋白质的转运、加工与修饰 第一章  蛋白质的结构与功能 第一节 组成蛋白质的氨基酸 氨基酸的结构特点 1.与羧基相邻的α-碳原子上都有氨基(Pro除外) 2.除Gly外，所有α-氨基酸的α-碳原子均为不对称性碳原子 （手性碳原子） 两种结构特殊的氨基酸 氨基酸的分类 非极性疏水氨基酸：侧链为非极性疏水基团，如脂肪烃或芳香烃 不解离的极性氨基酸：侧链中含不解离的极性基团，如巯基、羟基和酰胺基团 解离的极性氨基酸： 　　a. 酸性氨基酸：侧链中有羧基　 　　 b. 碱性氨基酸：侧链中有碱性基团 第二节 蛋白质的一级结构 （primary sturcture） 基本概念 肽键 / 肽 / 二肽 / 多肽 肽链 / 氨基酸残基 / 主链与侧链 第三节　蛋白质的空间结构　　　　　（构象／高级结构） 　构象(conformation) 　　　指构成分子的原子和基团因为化学键的旋转而形成在三维空间上不同的排布、走向。构象的改变不涉及共价键的破裂，仅涉及氢键、疏水键等次级键的变化。 蛋白质分子中的非共价键 　a.氢键：分子两极一端具有正电性，另一端具有负电性，由于这一特点两个分子间有静电引力，此类引力称为氢键 　b.非极性疏水键：疏水基团在水中聚集成簇的凝聚力 　 c.离子键：异性电荷间的静电引力所形成的键 　d.范德华力：分子中原子与原子之间的相互作用力（吸引力） 蛋白质的二级结构　　　（secondary structure） 定义 稳定因素：氢键 基本类型： 　　　α-螺旋和β-折叠（有规则） 　　　β-转角和Ω环（部分有规则） 　　　无序结构 肽平面（peptide plane） 肽单元 (peptide unit)／酰胺平面(amide planes) 二面角 （dihedral angle） 　a. 单键的旋转角度 Cα-C:Ψ（psi） Cα-N:Φ（phi） b.二面角决定了两个相邻肽平面的空间相对位置 肽平面— 构成蛋白质二级结构的基本单位 α-螺旋（α-helix） 　3.613螺旋 a. 3.6 指每圈螺旋含3.6个残基 b. 13表示氢键封闭的环内含13个原子 (氢键在第一个肽键的亚氨基-NH的H原子与其 前方第四个肽键的羰基C=O的O原子之间形成 ) 其它局部螺旋 α-左手螺旋 310 -螺旋 4.4 16-螺旋 (π螺旋) 影响α-helix结构的因素 a. 脯氨酸 b. 侧链R基的大小： 　　　过大，产生空间位阻 　　　过小，空间占位太小 c. 带同种电荷的R基临近： 　　产生静电排斥，不能形成氢键 　β-折叠 （β-pleated sheet） 　结构特征 β－转角（ β－ turn） 结构特征 a. 通常由4个氨基酸构成 b. 第1个氨基酸残基的C=O与第4个氨 基酸残基的NH形成氢键 c. 多数位于球状蛋白质分子的表面 d.常为磷酸化或N-糖基化的位点 e. 分型：I型和II型 Ω环（Ω loop） 结构特征： a. 由6~16（常为6~8）个氨基酸残基 　组成，外形象“Ω”。 b. 常见残基有Gly、Pro和Tyr，和亲 　水性的Asp、Asn和Ser c. 常位于蛋白质分子表面，是识别配体 　和分子进化突变的位点 无序结构 对一种确定的蛋白质而言，无序结构的长度和方向是一定的 含有Lys、Arg等氨基酸残基, 常与蛋白质的结合功能和催化功能有关 二级结构与一级结构的关系 氨基酸残基并非均匀地分布在所有　类型的二级结构中 　　　　α-螺旋　34.3% 　　　　β-转角　33.2% 　　　　β-折叠　17.1%　 各种氨基酸残基在不同的二级结构中出现的频率不同 　a. 形成α-螺旋能力强的氨基酸有：Glu、 Met、Ala、Leu 　b. 形成β-折叠能力强的氨基酸有：Val、 Ile、Tyr 　c. 形成β-转角能力强的氨基酸有：Pro、 Gly、Asn、Asp、Ser 蛋白质的三级结构 定义 稳定因素：侧链R基团之间相互作用形成的各种非共价键，包括疏水键、氢键、离子键和范德华力等 举例：肌红蛋白（myoglobin, Mb） 蛋白质的四级结构 定义 　　组成单位：亚基 稳定因素： 　主要靠疏水