第四章蛋白质化学14.ppt

;第一节 蛋白质概述、分类与生物学功能; 许多α-氨基酸按一定的序列通过酰胺键（肽键）缩合而成的，具稳定构象并具有一定生物功能的大分子。;二、蛋白质的分类：(华中P71);2、根据组成分类： (华中P71);② 结合蛋白： 除含有α-氨基酸外还含有糖、脂类、核酸、磷酸以及色素等其他成分 a 核蛋白(nucleoprotein)：辅基是核酸 b 色蛋白(chromoprotein)：辅基是色素 c 糖蛋白（glycoprotein) ：辅基为糖或糖的衍生物 d 脂蛋白(lipoprotein)：与脂类结合的蛋白质 e 磷蛋白(phosphoprotein)：磷酸基通过酯键与蛋白质中的丝氨酸或苏氨酸残基连相连。 f 金属蛋白(metalloprotein):与金属结合;3、根据功能分类： (华中P72);三、蛋白质的生物学功能 (华中P72);举例说明蛋白质的生物学意义;1、生物有机体的结构物质;2、酶（生物催化作用）：某些蛋白质是酶，催化生物界体内的代谢反应。; 3、调节蛋白 （代谢调节作用）: 激素调节生物体内的物质代谢，而许多激素就属于蛋白质 如：促甲状腺激素是糖蛋白，能促进甲状腺的发育和分泌而影响全身代谢； 如：胰岛素调节糖代谢,能降低血液中葡萄糖的含量,胰岛素是分子量最小的蛋白质，疾病的发生是代谢发生偏差;4. 防御蛋白（免疫保护作用）：;5、转运蛋白（物质的转运作用）： 某些蛋白质具有运输功能，他们携带小分子从一处到另一处，如：血红蛋白、膜转运蛋白。;6.营养和存储蛋白 卵清蛋白和牛奶中的酪蛋白是提供氨基酸存储蛋白。 在某些植物、细菌及动物组织中发现的铁蛋白可以贮存铁。 ;7.收缩和运动蛋白: 某些蛋白质赋予细胞和器官收缩能力可使其改变形状和运动。 如：肌肉、微管、鞭毛、微丝等。;8. 结构蛋白 （支持作用）： 某些蛋白质建造和维持生物体的结构、细胞骨架。如：角蛋白、胶原蛋白。;9. 受体蛋白（信息传递作用）：;10、其它 北极鱼抗冻蛋白、蛇毒、蜂毒的溶血蛋白。、海洋生物如贝类分泌的一类胶质蛋白，能将贝壳牢固粘在岩石或其它硬表面上。;第二节 蛋白质分子的组成成分;1.组成: 碳 50-55%、氢 6-8%、氧 19-24%、氮13-19%、硫 0-4%。 2.各种蛋白质含氮量：平均为16% 。 1g氮的存在，蛋白质含量???100/16＝6.25 3.克氏定氮法的基础： 每克样品中含氮的克数×6.25×100 ;二 蛋白质的水解;3、酶水解： 缺点：持续时间较长，部份水解。 优点：不产生消旋，也不破坏氨基酸 酶法主要用于部分水解,常用的酶有胰蛋白酶\胰凝乳蛋白质、胃蛋白酶等。蛋白质完全水解需几种酶的作用。;三. 蛋白质的基本结构单位－氨基酸 （清华P10华中P75）;组成蛋白质的氨基酸（称为基本氨基酸）都是α－氨基酸。 组成蛋白质的氨基酸都是L－氨基酸。 天然存在的氨基酸多为L型。 根据R基结构可将氨基酸分类。;（二）. 氨基酸的分类;（1）脂肪族氨基酸： Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Met、Cys、Arg、Lys、Asp、Glu、Asn、Gln、Ser、Thr （2）芳香族氨基酸：Phe、Tyr （3）杂环氨基酸：Trp、His 、Pro （亚氨基酸）;根据R的极性;根据酸碱性质分;举例说明氨基酸的结构;I、R基为脂肪族氨基酸：;1）一氨基一羧基的中性氨基酸;2）一氨基一羧基的极性氨基酸 A、含硫氨基酸;B、含羟基的氨基酸; C、含酰胺基的氨基酸 ;3）二羧基一氨基氨基酸——酸性氨基酸：;4）二氨基一羧基——碱性氨基酸;II、R基为芳香族氨基酸;III、R基为杂环氨基酸;III、R基为杂环氨基酸 （杂环亚氨基酸）;是氨基酸的一些衍生物，一般是蛋白质合成后形成，主要有： 4-羟基脯氨酸 5-羟基赖氨酸 6-N-甲基赖氨酸 γ-羧基谷氨酸 锁链素;;;;四、氨基酸的重要理化性质 清华P16华中P80;2 两性解离和等电点 清华P16华中P81 ;调节氨基酸溶液的pH，使氨基酸分子上的—+NH3基和—COO-基的解离程度完全相等时，即所带净电荷为零，此时氨基酸所处溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）。 ;2） 根据pK值（该基团在此pH一半解离）计算： 等电点等于两性离子两侧pK值的算术平均数。;;2;3 氨基酸的化学反应;2)与甲醛的反应：氨基酸的甲醛滴定法的基础;3）、烃基化反应：清华P21华中P85 a. 2、4-二硝基氟苯，DNFB可生成二硝基苯基氨基酸(黄色)。 b. 苯异硫氰酸酯：PITC生成PTH-AA Edman降解法原理，在多肽蛋白质氨基末端测定和氨基