(880)生物化学与生物化学实验简单复习资料(问答题+填空题).doc

. .. .. . .下载可编辑. 问答题 构象（conformation）和构型（configuration）有何区别？ 简述什么是生物膜，其主要生理功能有哪些？ 试述生物膜的两侧不对称性。 简述细胞膜流动嵌壤模型及其特点。 什么是生物膜的流动性？请从生物膜的化学组成上说明为什么生物膜会具有流动性，并说明生物膜的流动性对生物体的重要意义。 为什么说生物膜是生命系统中最容易发生脂质过氧化的场所，会导致什么样的后果？ 哪一种氨基酸在血液保持pH稳定方面起重要的缓冲作用，为什么？（血液pH= 7.35~7.45） 简述从氨基酸混合物中分离鉴定氨基酸的方法。 常用强酸性阳离子交换树脂分离氨基酸混合物，为什么洗脱时要逐步提高洗脱液的pH和离子强度？ 肝炎患者谷丙转氨酶为何升高？ 在凯氏定氮法中：蛋白质的含量=样品中含氮量*6.25。请说明6.25的来历。 蛋白质的氨基酸排列顺序和核酸的排列顺序以及生物功能有怎么样的关系？简述蛋白质的氨基酸顺序和它们的立体结构之间有什么关系。 蛋白质的结构有何特点？ 简述胰岛素的结构特征，并估算一下其大致的分子量，简单说明理由。 蛋白质化学研究中常用如下一些试剂：CNBr，尿素，?巯基乙醇，胰蛋白酶，过甲酸，丹磺酰氯，6M HCl，茚三酮，异硫氰酸苯酯和胰凝乳蛋白酶等。为完成下列试验，请选择最适宜的试剂。实验：1. 一个小肽的氨基酸序列测定；2. 多肽链的氨基末端确定；3. 无二硫键的蛋白可逆变性；4. 芳香族氨基酸残基的羧基一侧肽键的水解；5.甲硫氨酸的羧基一侧肽键的裂解；6.通过氧化途径将二硫键打开。 如何根据跨膜蛋白计算膜厚？ 什么是蛋白质的二级结构，它主要有哪几种形式？ 为什么多聚谷氨酸在pH3.0时呈α螺旋状态，而在pH5.0时却为松散的?折叠状态？ 什么是蛋白质的复性与变性？引起蛋白质变性的因素是什么？在变性的过程中，往往有哪些现象出现？蛋白质变性之后性质有哪些改变？ 蛋白质变性后为什么容易凝聚沉降？ 蛋白质变性沉降与在等电点处沉降有何不同？ 蛋白质折叠与复性有何异同？ 蛋白质折叠与?-折叠有何区别？ 测定蛋白质的二硫键位置，需要什么方法？请简述之。 核糖核酸酶复性过程中二硫键是如何形成的？ 简述α角蛋白的结构，并计算头发生长速度。 简述血红蛋白的结构以及特点，这种结构和它的功能有何关系？与肌红蛋白相比，它结合氧有何特别之处？ 以血红蛋白来说明蛋白质四级结构的意义，比较血红蛋白和肌红蛋白的结构和功能。 简述一氧化碳中毒的原因以及解救办法。 为什么患有镰刀状细胞贫血病的患者细胞呈镰刀状？为什么该病患者早亡？ 什么是Bohr效应、Hill常数？其生理意义是什么？ 什么是抗体？其具有什么性质？简述其结构特点，用简图表示。 什么是抗原决定簇？单链抗体又是指什么？ TH和TC细胞有何区别？ 什么是MHC，它的功能是什么？ 简述什么是半抗原、单克隆抗体？ 什么是酶联免疫吸附检测（ELISA），它的原理是什么？ 什么是Western blot，它的原理是什么？ 对角线电泳与二维电泳有何不同？ 测定蛋白质分子量的方法主要有几种？简述其原理。 对于蛋白质混合物的分离，一般是根据1.分子的大小；2.溶解度；3.电荷；4.吸附性质；5.对分子的生物学亲和力等来设计分离的。请列举出以上5个方面所涉及的蛋白质分离方法。每个方面至少列举2种方法，说明其中的分离原理。 如何定量测定样品中蛋白质的浓度？简述方法原理。 写出指定蛋白质产物纯度的鉴定方法。 如何通过SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳测蛋白质分子量。为什么要加巯基乙醇？为什么要沸水煮样？为什么实验前要抽气？ 为什么在凝胶过滤时，相对分子质量小的蛋白质有较长的保留时间，而在SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳时，它又跑得最快？ 如何人工合成多肽？试述其基本过程。 简述血液凝固机制。 简述关于酶专一性的学说。 生物酶在生物体中起着十分重要的作用，请说出它作为生物催化剂与其他催化剂比较有哪些异同，并论述与酶高效率催化作用有关的因素。 用稳态法推导米氏方程。 如果一个酶有两个底物，如何判断哪个是相对于该酶的最适底物？为什么？ 某酶可以作用于多种底物，如何用实验方法判断哪一种底物是该酶的最适底物？ 酶的可逆抑制有几种类型？简述基本形式的特点，及其对酶的Vm、Km值的影响。 酶的活性受哪些因素调节，试说明之。 作出别构效应的酶与非调节酶的对比动力学曲线，说明什么是酶的别勾效应以及别勾效应是怎样对酶的反应速度进行调节控制的。 试述如何测定酶的活性中心。 在很多酶的活性中心均有His残基参与，请解释原因。 简要说明用于判断和确定酶活性中心的一些主要方法。 胃蛋白酶的等电点偏酸性，这说明其富含哪些官能团，这些官能团主要由哪些氨基酸提供？ 糜蛋