第19章氨基酸蛋白质核酸.pptxVIP

?R–CH–COOHNH2第十九章 氨基酸 蛋白质 核酸19-1 氨基酸一、氨基酸的结构、分类和命名D/L：L型R/S：除了半胱氨酸均是S型? R基的结构：脂肪族、芳香族和杂环? 分子中氨基与羧基的相对数目： 氨基羧基：酸性氨基酸 氨基=羧基：中性氨基酸 氨基羧基：碱性氨基酸? 侧链R基的极性及所带电荷分类羧基典型反应氨基典型反应相互影响的特性二、化学性质官能团分析：* 1、与亚硝酸的反应测定反应中放出的氮气的体积，可以计算出氨基的含量范斯莱克氨基氮测定法**2、与2,4-二硝基氟苯反应(DNFB)**3、氧化脱氨基反应(DNP-AA，黄色)水合茚三酮 罗曼氏紫 α-氨基酸4、与水合茚三酮反应（p453）含游离氨基的α-氨基酸均反应显紫色（个别例外）用途可用来鉴别α-氨基酸5、受热后的反应（p453）α-氨基酸：交酰胺β-氨基酸：α, β-不饱和酸5、受热后的反应（p453）γ-或δ-氨基酸：γ-内酰胺其它氨基酸(m4)：聚酰胺Ba(OH)2R–CH–COOHR–CH2NH2+ CO2?NH2肽键**6、脱羧反应*7、成肽反应 许多氨基酸分子通过肽键相互连接形成多肽二肽7、两性和等电点强碱中的主要存在形式两性离子或偶极离子正离子负离子pH =pIpH pIpH pI（等电点）溶液中的两性离子浓度最高，净电荷为零，对应的pH值。等电点时，溶液中氨基酸在电场中既不向正极也不向负极移动。说明几点：中性：(4.0pI7.0）(pI4.0）酸性：（i）不同氨基酸，PI不同碱性：(pI7.0）（ i i ）等电点的应用 A、作缓冲试剂（利用其两性） B、鉴定或分离氨基酸（pI时偶极离子浓度最大，溶解度最小，可结晶析出。）现在有三个氨基酸：苯丙氨酸pI=5.5、脯氨酸pI=6.3、门冬氨酸pI=2.8请问在以下pH条件，各氨基酸的主要存在形式是什么？在外电场作用下，移向阳极还是阴极？ 苯丙氨酸 脯氨酸 门冬氨酸 pH=6.0负 阳极正 阴极负 阳极**8、侧链R基的反应丝氨酸丝氨酸磷酸酯半胱氨酸胱氨酸(可检验苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸)? 蛋白黄反应黄色物质含苯基的氨基酸浓硝酸碱橙红色硝酸汞+硝酸亚汞+硝酸(可检验酪氨酸)? 米伦(Millon)反应含酚羟基的氨基酸米伦试剂红色沉淀? 乙醛酸的反应(可检验色氨酸)含吲哚环的氨基酸乙醛酸浓硫酸紫红环19-2 多肽一、肽的组成和命名肽：氨基酸分子间通过肽键相连的一类化合物二肽（dipeptide）：2 个氨基酸残基寡肽（oligopeptide ）：2~10个 氨基酸残基多肽（polypeptide ）： 10 个氨基酸残基蛋白质（protein ）：分子量 6×10 3多肽链肽键残基N-端C-端甘氨酰丙氨酸(甘丙肽)丙氨酰甘氨酸(丙甘肽)缩写：Gly-Ala(G-A)Ala-Gly(A-G)**二、肽键的结构肽键是构成肽和蛋白质分子的基本化学键 0.132nm0.147nm360。360。? 肽键中的C-N键具有部分双键的性质? 与肽键中C-N相连的6个原子处于同一平面上? 肽键平面中与C-N键相连的O和H或两个Cα呈反式分布19-3蛋白质蛋白质是一类存在于一切细胞中的含氮生物高分子化合物蛋白质的元素组成： C(50~55%), H(6.0~7.5%) , O(19~24%), N(15~17%), S(0~4%), P(0~0.8%) 部分还含有微量的Fe, Cu, Mn, I, Zn等 蛋白质系数：6.25 样品中蛋白质百分含量(g%)= 每克样品含氮量克数×6.25×100% 蛋白质相对分子质量：6 ×103~10620种氨基酸的平均相对分子质量： 138较小的氨基酸占优势20种氨基酸的平均相对分子质量接近：128每形成一个肽键失去一分子水氨基酸残基的平均相对分子质量：110蛋白质相对分子质量/110估算简单蛋白质的氨基酸残基的数目一、蛋白质的结构(一)一级结构(初级结构)核心：确定氨基酸残基在肽链中的排列顺序多肽链的数目一级结构每条链中氨基酸的种类、数目和排列顺序链与链间二硫键的位置　结晶牛胰岛素（crystallized bovine insulin）牛胰岛素的晶状体。牛胰岛素是牛胰脏中胰岛β-细胞所分泌的一种调节糖代谢的蛋白质激素。其一级结构1955年由英国桑格（S.Sanger）测定。我国中科院生化研究所、北大化学系及中科院有机化学研究所通力合作，于1959年开始工作、1965年9月17日获得了用人工方法合成的、有生物活性的结晶牛胰岛素，实现了世界上首次人工合成蛋白质的壮举。A链NH2NH2S-S2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 1