第01章蛋白质的结构与功能教学案例.ppt

;;一、什么是蛋白质?;1）作为生物催化剂（酶） 2）代谢调节作用 3）免疫保护作用 4）物质的转运和存储 5）运动与支持作用 6）参与细胞间信息传递;蛋 白 质 的 分 子 组 成The Molecular Component of Protein;? 组成蛋白质的元素; 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 ;一、氨基酸 —— 组成蛋白质的基本单位;H;非极性脂肪族氨基酸 极性中性氨基酸 芳香族氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸;1.侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族氨基酸;2.侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性中性氨基酸;3.???链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸;天冬氨酸 aspartic acid Asp D 2.97;几种特殊氨基酸;? 半胱氨酸 ;1、芳香族氨基酸：苯丙氨酸（phe ） 酪氨酸（tyr） 、色氨酸（trp） 2、含-OH氨基酸：丝氨酸（ser）、苏氨 酸（thr）、酪氨酸（tyr） 3、含硫氨基酸：蛋（甲硫）氨酸（met）、半胱氨酸（cys）、胱氨酸;（二）氨基酸的理化性质;pH=pI;2. 紫外吸收 ;3. 茚三酮反应 ; ;二、肽;+;* 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。;N 末端：多肽链中有自由氨基的一端 C 末端：多肽链中有自由羧基的一端;N末端;（二） 几种生物活性肽;GSH过氧化物酶;蛋 白 质 的 分 子 结 构The Molecular Structure of Protein;蛋白质的分子结构包括 一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure);定义 蛋白质的一级结构指蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。;一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。;二、蛋白质的二级结构;（一）肽单元; 蛋白质二级结构的主要形式;（二） ?-螺旋;①多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转，形成螺旋结构，螺旋一周，沿轴上升的距离即螺距为0.54nm,含3.6个氨基酸残基；两个氨基酸之间的距离0.15nm. ②肽链内形成氢键，氢键的取向几乎与轴平行，第一个氨基酸残基的酰胺基团的-CO基与第四个氨基酸残基酰胺基团的-NH基形成氢键。 ③蛋白质分子为右手?-螺旋。④氨基酸侧链伸向螺旋外测;（三）?-折叠; ;（四）?-转角和无规卷曲;;二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，称为模体(motif) 。;;;（六）氨基酸残基的侧链对二级结构形成的影响;三、蛋白质的三级结构;; 肌红蛋白 (Mb) ;纤连蛋白分子的结构域 ;（三）分子伴侣;亚基之间的结合力主要是氢键和离子键。;血红蛋白的四级结构 ;五、蛋白质的分类 ;蛋白质结构与功能的关系 The Relation of Structure and Function of Protein;（一）一级结构是空间构象的基础 ; 天然状态，有催化活性;（二）一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能;（三）氨基酸序列提供重要的生物化学信息;;肌红蛋白/血红蛋白含有血红素辅基;肌红蛋白(myoglobin，Mb) ;血红蛋白(hemoglobin，Hb);Hb与Mb一样能可逆地与O2结合， Hb与O2结合后称为氧合Hb。氧合Hb占总Hb的百分数（称百分饱和度）随O2浓度变化而改变。;肌红蛋白(Mb)和血红蛋白(Hb)的氧解离曲线;* 协同效应(cooperativity) ;;O2;变构效应(allosteric effect);（三）蛋白质构象改变与疾病 ;蛋白质构象改变导致疾病的机理：有些蛋白质错误折叠后相互聚集，常形成抗蛋白水解酶的淀粉样纤维沉淀，产生毒性而致病，表现为蛋白质淀粉样纤维沉淀的病理改变。;疯牛病中的蛋白质构象改变 疯牛病是由朊病毒蛋白(prion protein, PrP)引起的一组人和动物神经退行性病变。 正常的PrP富含α-螺旋，称为PrPc。 PrPc在某种未知蛋白质的作用下可转变成全为β-折叠的PrPsc，从而致病。;第四节;（一）蛋白质的两性电离 ;（二）蛋白质的胶体性质 ;+;（三）蛋白质空间结构破坏而引起变性; 3.造成变性的因素 如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等 。 ;★4.变性蛋白质的特征; 5.应用举例 临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。 此外, 防止蛋白质变性也是有效