《精品》食品化学_第三章_蛋白质.ppt

蛋白质结合水的能力 当干蛋白质粉与相对湿度为90%-95%的水蒸汽达到平衡时每克蛋白质所结合的水的克数。 α＝?C +0.4 ?P +0.2 ?N α ：水合能力，g水/g蛋白质； ?C, ?P , ?N ：带电的、极性和非极性的分数 c 氨基酸残基的水合能力 带电的氨基酸残基数目越大， 水合能力越大。 c 各种蛋白质的水合能力 蛋白质 水合能力/(g H2O/g蛋白质） 肌红蛋白 0.44 血清清蛋白 0.33 血红蛋白 0.62 胶原蛋白 0.45 酪蛋白 0.40 卵清蛋白 0.30 乳清浓缩蛋白 0.45-0.52 大豆蛋白 0.33 c 蛋白质结合水 温度 pH 盐的种类 离子强度 影响蛋白质结合水的环境因素 蛋白质浓度 c pH＝?pI，水合作用最低 高于或低于pI，水合作用增强 （净电荷和推斥力增加） pH 9-10时水合能力较大 5－10％，浓度↑，水合作用↑ 15－20％，Pro沉淀 蛋白质浓度 影响蛋白质结合水的环境因素 温度↑，蛋白质结合水的能力↓ （变性蛋白质结合水的能力一般比天然蛋白质高约10％） pH 温度 远离等电点加工 c 盐 影响蛋白质结合水的环境因素 低盐，“盐溶” 高盐，“盐析” 在低盐浓度（＜0.2mol/L）时，离子同蛋白质电荷基团相互作用而降低相邻分子的相反电荷间的静电吸引，从而有助于蛋白质水化和提高其溶解度，这叫盐溶效应。 当盐浓度更高时，由于离子的水化作用争夺了水，导致蛋白质“脱水”，从而降低其溶解度，这叫做盐析效应。 c 持水能力 是指蛋白质吸水并将水保留在蛋白质组织（如:蛋白质凝胶、牛肉和鱼肌肉）中的能力。 蛋白质的持水能力与结合水能力呈正相关 c 2、蛋白质的溶解度 蛋白质蛋白质 溶剂溶剂 蛋白质溶剂 + 实 质 疏水相互作用 离子相 互作用 + 蛋白质的溶解度大小 蛋白质在水中的分散量或分散水平，称为蛋白质的溶解度。 最受蛋白质溶解度影响的功能性质：增稠、起泡、乳化和胶凝作用。 c 平均疏水性愈小和电荷频率愈大，蛋白质的溶解度愈大。 氨基酸残基平均 疏水性的大小 电荷频率高低 蛋白质溶解度 决定 决定 Bigelow的蛋白质溶解度理论 c 植物蛋白质提取: pH8～9高度溶解 pH4.5～4.8处 采用等电点沉淀。 pH 当pH＝pI时， 蛋白质的溶解度最低 c 离子强度 低离子强度（＜0.5） — 电荷屏蔽效应 高离子强度（＞1） — 离子效应 c 盐离子强度与蛋白质相互作用 c T40℃ 温 度 升 高 溶解度增大 T40℃ 温 度 升 高 溶解度减少 温度 c 有机溶剂 导致蛋白质溶解度下降或沉淀 降低水介质的介电常数 提高静电作用力 静电斥力导致分子结构的展开 促进氢键的形成和反电荷间的静电吸引 c 3.黏度 黏度——指流体对流动的阻抗能力 μ——黏度系数 τ——剪切力 γ——剪切速率 蛋白质剪切稀释的原因： 分子朝着流动方向逐渐取向，使摩擦阻力降低 蛋白质的水合范围沿着流动方向变形 氢键和其他弱键断裂导致蛋白质聚集体或网络结构的解离，蛋白质体积变小。 c 影响蛋白质流体粘度特性因素 蛋白质被分散的分子或颗粒的表观直径 蛋白质溶剂的相互作用 蛋白质蛋白质相互作用 蛋白质的粘度特性是流体食品（饮料、肉汤、稀奶油等）的重要功能性质。 在流体食品的输送、混合、加热、冷却和喷雾干燥等加工过程中影响传热传质，必须加以考虑。 c 4、蛋白质的胶凝作用 沉淀作用：是指由于蛋白质的溶解性完全或部分 丧失而引起的聚集反应。 絮凝：是指蛋白质未发生变性时的无规则聚集反 应，这常常是因为链间的静电排斥降低而发生的 一种现象。 凝结作用：变性蛋白质的无规聚集反应和蛋白质-蛋 白质的相互作用大于蛋白质-溶剂的相互作用引起 的聚集反应，定义为凝结作用。 c 凝胶：是指变性的蛋白质分子聚集并形成有序的蛋白质网络结构过程。 例如：豆腐、熟鸡蛋、酸奶等 溶胶：靠蛋白质分子表面亲水基团与水作用形成稳定分散于水中的亲水胶体。 溶 胶 c c c 凝胶化作用机制 溶胶状态似凝胶状态有序的网络结构状态 凝胶化的相互作用 氢键、静电相互作用——可逆凝胶（明胶） 疏水相互作用——不可逆凝胶（蛋清蛋白） 二硫键——不可逆凝胶（乳清蛋白） 金属离子的交联相互作用 4、蛋白质的胶凝作用 c ①加热后再冷却而形成的凝胶 这种凝胶多为热可逆凝胶，如明胶凝胶； ②在加热下所形成的凝胶 这种凝胶很多不透明而且是不可逆凝胶，如蛋清蛋白在加热中形成的凝胶； ③由钙盐等