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第一章 蛋白质的结构与功能 1.20 种基本氨基酸中 ,除甘氨酸 外,其余都是 L- α -氨基酸 . 2.支链氨基酸 (人体不能合成 :从食物中摄取 ):缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 3.两个特殊的氨基酸： 脯氨酸：唯一一个亚氨基酸 甘氨酸：分子量最小 手性 C 原子，无旋光性 . 4.色氨酸： 分子量最大 5.酸性 氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸 碱性 氨基酸：赖氨酸、精氨酸和组氨酸 6.侧链基团含有 苯环 ：苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸 7.含有 — OH 的氨基酸：丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸 8.含有 — S 的氨基酸：蛋氨酸和半胱氨酸  ，α -C 原子不是 9.在近紫外区（  220— 300mm）有吸收光能力的氨基酸：  酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸 10.肽键是由一个氨基酸的  α —羧基与另一个氨基酸的  α —氨基脱水缩合形成的酰胺键 11.肽键平面 ：肽键的特点是  N 原子上的孤对电子与碳基具有明显的共轭作用。使肽键中的 C-N  键具有部分双键性质，不能自由旋转，因此。将  C、H、O、N  原子与两个相邻的 α -C 原子固定在同一平面上，这一平面称为肽键平面 12.合成蛋白质的  20 种氨基酸的结构上的共同特点：氨基都接在与羧基相邻的  α—原子上 13.是天然氨基酸组成的是：羟脯氨酸、羟赖氨酸，但两者都不是编码氨基酸 14.蛋白质二级结构的主要形式：① α —螺旋② β —折叠片层③ β —转角④无规卷曲。 α — 螺旋特点：以肽键平面为单位， α — C 为转轴，形成 右手螺旋 ，每 3.6 个氨基酸残基螺旋 上升一圈，螺径为 0.54nm，维持 α -螺旋的主要作用力是氢键 15.举例说明蛋白质结构与功能的关系 ① 蛋白质的一级结构决定它的高级结构 ② 以血红蛋白为例说明蛋白质结构与功能的关系： 镰状红细胞性贫血 患者血红蛋白中有一 个氨基酸残基发生了改变。 可见一个氨基酸的变异 （一级结构的改变） ，能引起 空间结构 改 变，进而影响血红蛋白的正常功能。但一级结构的改变并不一定引起功能的改变。 ③ 以蛋白质的别构效应和变性作用为例说明蛋白质结构与功能的关系： a.别构效应 ，某物 质与蛋白质结合，引起蛋白质构象改变，导致功能改变。协同作用，一个亚基的别构效应 导致另一个亚基的别构效应。氧分子与 Hb 一个亚基结合后引起亚基构象变化的现象即为 Hb 的别构（变构）效应。蛋白质空间结构改变随其功能的变化，构象决定功能。 变性作 b. 用，在某些物理或者化学因素的作用下， 蛋白质特定的 空间构象 被破坏 本质：破坏非共价 键和二硫键，不改变一级结构 以酶原激活为例说明蛋白质结构与功能的关系 Anfinsen 实验：可逆抑制剂以非共价键与酶或酶—底物复合物的特殊区域可逆结合成复合物，并使酶活性暂时降低或消失；采用透析或超滤将未结合抑制剂除去，则抑制剂和酶蛋白复合物解离，同时酶活性逐步恢复 ⑤ 综上，一级结构决定蛋白质的构象， 构象决定功能， 若一级结构改变并不引起构象改变，则功能不变，若一级结构改变引起构象改变，则功能改变。 16.蛋白质一级结构：氨基酸序列， 化学键：肽键、二硫键 蛋白质二级结构：蛋白质分子中局部肽段主链原子的相对空间位置， 化学键：氢键 蛋白质三级结构： 在二级结构和模体等结构层次的基础上， 由于侧链 R 基团的相互作用， 整条肽链进行范围广泛的折叠和盘曲， 化学键：疏水键、离子键、氢 键、范德华力 蛋白质四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局， 化学键： 疏水键、氢键、离子键 17．在某一 pH 下，氨基酸解离成阴离子和阳离子的趋势及程度相同，成为兼性离子，成电 中性，此时的 pH 值为该氨基酸的等电点。 18.蛋白质胶体稳定的因素：①颗粒表面电荷②水化膜 第二章 核酸的结构与功能 1． DNA 主要存在与 细胞核 内，是遗传信息的携带者 ;RNA 主要分布在 细胞质 中，主要参与 蛋白质的合成 .核酸的基本组成单位是核苷酸， 核苷酸由碱基、 戊糖、磷酸组成。 DNA 碱基： A G C T ,RNA 碱基： A G C U 腺苷酸（ AMP ）鸟苷酸（ GMP ）胞苷酸（ CMP ）尿苷酸（ UMP ） 脱氧腺苷酸（ dAMP ）脱氧鸟苷酸（ dGMP）脱氧胞苷酸（ dCMP ）脱氧胸苷酸（ dTMP ） NMP: 一磷酸 NDP: 二磷酸 NTP: 三磷酸 2.核苷（脱氧核苷）中戊糖的自由羟基与磷酸通过磷酸酯键连接成核苷酸，核苷酸之间以 磷 酸二酯键 连接形成核酸 3.核酸的一级结构：核苷酸的排列顺序 DNA 的二级结构： ? DNA 的双螺旋结构① DNA 两条链反向平行，形成右手螺旋结构②磷酸核糖链在螺旋外部， 碱基在螺旋内部③螺旋形成