生物化学 蛋白质的化学 生物化学 第一章 蛋白质的化学.pptVIP

* * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * 氢键、范德华力、疏水相互作用力、盐键，均为次级键 氢键、范德华力虽然键能小，但数量大 疏水相互作用力对维持三级结构特别重要 盐键数量小 二硫键对稳定蛋白质构象很重要，二硫键越多，蛋白质分子构象越稳定 离子键 氢键 范德华力 疏水相互作用力 三、蛋白质分子结构与功能的关系 蛋白质的结构与功能密切相关，具有一定结构的蛋白质才能执行某种特定的功能，蛋白质结构的改变可能影响蛋白质的功能。 有什么样的结构就决定具有什么样的功能，如果结构改变，一般功能也就发生变化，甚至细微的变化也会引起功能的显著变化。 （一）?? 蛋白质的一级结构与功能的关系举例：分子病——镰刀型红细胞贫血症 1910年发现于非洲，40年后搞清病因，一种遗传病。症状：红细胞在缺氧时呈镰刀状，Hb与O2的亲和力改变，  红细胞易破裂发生溶血，运氧功能障碍， 头昏、胸闷等贫血症状。  镰刀状贫血病—血液中大量出现镰刀红细胞，患者因此缺氧窒息 正常细胞 它是最早认识的一种分子病 死亡率极高 由于遗传基因突变导致血红蛋白分子结构突变 镰刀形细胞 病因：血液中血红蛋白异常（HbS），正常： HbA 血红蛋白：两条α链和两条β链组成四聚体α2β2 ，  α链含141AA×2，β链含146个AA×2， 总共574个AA。  血红蛋白 HbS与HbA不同：β链第6位氨基酸残基异常。 HbA：第6位氨基酸为Glu(谷)。 HbS ：第6位氨基酸为Val(缬)。β链 HbA (正常) ： H2N-Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Glu---COOH HbS (异常) ： H2N-Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Glu---COOH 除此以外，血红蛋白的其他部分均完全相同，仅此微小差异（574个氨基酸中只有两个氨基酸差异），使HbA和HbS在功能 上表现出很大的差异。 说明蛋白质结构与功能的相适应性，二者之间有高度统一性。 （二）蛋白质构象与功能的关系（高级结构与功能）血红蛋白为例： 血红蛋白由四个亚基组成的四聚体，四个亚基间以次级链相连，每个亚基含有一个Fe2+。Fe2+能与氧气可逆结合，起运输O2的作用，每个亚基都结合一个O2，每个Hb最多可结合4个O2。 氧合肌红蛋白中血红素铁的配位情况 第3节 蛋白质的理化性质 一、蛋白质的两性电离及等电点蛋白质如同AA一样是两性电解质。 肽链两个末端还保留游离的-NH2和-COOH；AA侧链R基团上含有可解离基团，如：ε-NH2, β-COOH，γ-COOH，咪唑基，胍基，酚基，-SH，所以蛋白质也是一种两性电解质，在溶液中可解离成阳离子、阴离子或两性离子。 电泳 蛋白质与多肽一样，能够发生两性离解，也有等电点。在等电点时，蛋白质的溶解度最小，在电场中不移动。 在电场中，如果蛋白质分子所带正电荷多于负电荷，净电荷为正，则向负电极移动，反之，净电荷为负，向正极移动，这种泳动现象称电泳。 蛋白质在等电点PH条件下，不发生电泳现象，利用蛋白质的电泳现象，可以将蛋白质进行分离纯化。 二、蛋白质的高分子性质蛋白质具有胶体性质（直径1~100nm），具有亲水性，其水溶液为胶体溶液。 溶液分类——根据溶液中分散相的分散程度： 真溶液——分散质点大小1nm 胶体溶液——分散质点大小1-100nm 悬浊液——分散质点大小100nm 蛋白质的胶体性质：（1）蛋白质分子量6000-1000，000或更大，是一种高分子化合物。（2）蛋白质溶液是一种胶体； （3）在非等电状态蛋白质分子带有相同的电荷：使蛋白质互相排斥；与周围的反离子构成稳定的双电层，使蛋白质不易聚沉。（4）具有亲水胶体的一些典型性质 布朗运动、丁达尔效应、电泳现象、具有吸附能力、不能透过半透膜——用此性质通过透析，可将蛋白质和小分子物质分开。 蛋白质特有的性质 三、蛋白质的变性 变性作用：天然蛋白质分子受到某些物理、化学因素的影响后， 其高级结构遭到破坏，导致生物学性质、物理化学性 质改变，这种现