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蛋白质结构与功能——氨基酸 2010 遗传学 Chapter 1 氨基酸 蛋白质的功能是与蛋白质氨基酸 排列顺序 和每个 I 蛋白质的天然组成 氨基酸 残基的特征 有关。那些残基赋予蛋白质独一无 天然蛋白质几乎都是由 18 种普通的氨基酸组成： 二的功能。 L- 氨基酸 ，L- 亚氨基酸 ( 脯氨酸 ) 和甘氨酸 。 氨基酸的 分类是依照它的 侧链性质 的 一些稀有的氨基酸在少量的蛋白质中结合了 L- 硒 A． 非极性侧链 的氨基酸 代胱氨酸 。 氨基酸的结果 每种氨基酸（除了脯氨酸） ：都有一个 羧基，一个 氨基 ，一个特异性的 侧链（ R 基）连接在α碳原子上。 在蛋白质中，这些羧基和氨基几乎全部都结合成 肽键 。在一般情况下，除了 氢键 的构成以外，是不会 B． 不带电的极性侧 链氨基酸发生化学反应的。 氨基酸的 侧链残基（ R 基） 提供了多种多样的 功 能基团 ，这些基团赋予蛋白质分子独特的性质， 导致： C． 酸性侧链 的氨基酸 一种独特的折叠构象 溶解性的差异 聚集态 和配基或其他大分子构成复合物的能力，酶活性等等。 1 D． 碱性侧链 的氨基酸 非极性侧链氨基酸 非极性氨基酸在蛋白质中的位置： 在可溶性蛋白质中，非极性氨基酸链趋向于集中在蛋白质 内部 。 甘氨酸 (Gly G ) 结构： 最简单的氨基酸，在蛋白质氨基酸当中，是唯一缺乏 非对称结构的氨基酸。 特征： 甘氨酸在蛋白质结构中起到一个很重要的 作用，与其它氨基酸残基相比，由于缺少 - 碳原子，它在蛋白质的构象上有很大的 灵活性 和更容易达到它的空间结构 。 功能和位置： 甘氨酸经常位于 紧密转角 ；和出现在 大分子侧 链产生空间位阻影响螺旋的紧密包装处 （如胶原）和结合底物的地方 。 由于缺乏空间位阻侧链， 所以甘氨酸在邻近的肽键的位置有 更强化学反应活性 。例如： Asn-Gly  甘氨酸也出现在 酶催化蛋白质特异性修饰的 识别位点 ，例如 N 端的十四酰基化 （CH2(CH2)12CO ) 和精氨酸甲基化的信号序列。 丙氨酸 (Ala A ) 结构：是 20 种氨基酸中最没有 “ 个性 ”的氨基酸，没有长侧链 ，没有特别的构象性质 ，可以出现在蛋白质结构的 任何部位 。 特征： 1、 丙氨酸是蛋白质中含量最丰富的氨基酸残基 之一，弱疏水性。 2、 化学活性非常弱。 缬氨酸 (Val V) 特征：中度疏水 的脂肪族侧链残基。 功能： 3、 这个中度疏水残基β碳原子上的甲基 降低 了 蛋白质的构象的 灵活性。 2、使邻近的肽键的化学反应产生 空间位阻 ，特别是相邻残基具有β - 分支的侧链 （缬氨酸或异亮氨酸）。 异亮氨酸 Ile I ） 特征：疏水的脂肪族残基侧链 功能： - 分支链在空间上阻碍邻近的肽键反应。 疏水侧链趋向在 折叠蛋白的内部 ，比起 螺旋这种侧链在二级结构中 更容易形成 折叠 。 异亮氨酸有第二个不对称中心。 亮氨酸 Leu L ） 结构 ：有一个 大的疏水残基 。 2 功能 ： 4. 色氨酸残基的吲哚环容易受到 亲电攻击 。 1. 这种氨基酸通常存在于球状蛋白中。在这类 5. 蛋白质的 光敏感性 在很大程度上是因为色氨酸残 蛋白质中因有大的脂肪族残基侧链而形成 基的氧化降解。 疏水中心 6. 色氨酸残基具有最大的 紫外吸收 和荧光特性 。 2. 是膜蛋白中 跨膜螺旋 的主要组成部分。 3. 形成有规则地 “亮氨酸拉链” 结构。 脯氨酸 （Pro P ） 苯丙氨酸 （ Phe F ） 结构： 拥有庞大的 疏水侧链 —— 苯环 特征：弱的极性 特性利于其与其它的芳香族和其它极 结构： 次级氨基酸，具有脯氨酰基 性基团相互作用时 优先定位 特征： 功能： 是球状蛋白 疏水核心 和膜蛋白 跨膜区域 的重要 1. 脯氨酸残基的构象 灵活性 受到限制，脯氨酸残基 成分。 经常出现在紧密转角蛋白质表面。 2. 脯氨酸不可参加全部 螺旋的 氢键的形成 ，它们在 甲硫氨酸 螺旋轴上形成一个 扭曲 。 （ Met M） 3. 在蛋白质结构中存在 顺式的肽 - 脯氨酸结合物 （除 了最常见的反式形式） 4. 化学活性 , 结构 ：两种含硫氨基酸中的一个（硫醚基） 1)脯氨酸残基是 惰性的。 特征： 2）脯氨酸残基是脯氨酸特异的多肽内切酶位点， 1. 大小 和疏水性 跟亮氨酸的相似。 多肽和蛋白质的脯氨酸依赖性已被提出。 硫原子可以和 金属离子 相互作用发生化学反应，特别是跟 氧化剂 发生反应。 硫醚基可以被 烷基化 ，在酸性条件下也可以跟 溴 化氰 发生反应。 B．极性不带电侧链的氨基酸 （这些氨基酸在中性的 pH 中不带电荷） 色氨酸 Trp W ） 丝氨酸 （ Ser S ） 结构： 一种带有 吲哚 NH