生物化学之酶.pptx

Enzyme;一、酶的概念; 酶（Enzyme） 酶是活细胞产生的一类具有催化功能的蛋白质，亦称为生物催化剂Biocatalysts 。 绝大多数的酶都是蛋白质(Enzyme和Ribozyme)。 酶催化的生物化学反应，称为酶促反应Enzymatic reaction。 在酶的催化下发生化学变化的物质，称为底物substrate。; 酶的研究历史;酶与一般催化剂的共同点 在反应前后没有质和量的变化； 只能催化热力学允许的化学反应； 只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。;二、酶作为生物催化剂的特点;（一）酶促反应具有极高的效率 ;;一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。;根据酶对其底物结构选择的严格程度不同，酶的特异性可大致分为以下3种类型：;（三）酶促反应的可调节性; 酶促反应一般在pH 5-8 水溶液中进行，反应温度范围为20-40?C。 高温或其它苛刻的物理或化学条件，将引起酶的失活。 ;（五）酶易失活;  四、酶的命名与分类The Naming and Classification of Enzyme;一、酶的命名 1. 习惯命名法——推荐名称 2. 系统命名法——系统名称;一些酶的命名举例;二、酶的分类 1.氧化还原酶类(oxidoreductases) 2.转移酶类 (transferases ) 3.水解酶类 (hydrolases) 4.裂解酶类 (lyases) 5.异构酶类( isomerases) 6.合成酶类 (ligases, synthetases);1.习惯命名法: 根据其催化底物来命名（蛋白酶；淀粉酶） 根据所催化反应的性质来命名（水解酶；转氨酶；裂解酶等） 结合上述两个原则来命名（琥珀酸脱氢酶） 有时在这些命名基础上加上酶的来源或其它特点（胃蛋白酶、胰蛋白酶、硷性磷酸脂酶和酸性磷酸脂酶）。;2.国际系统命名法（国际酶学委员会１９６１年提出）;第二节酶的分子结构与功能The Molecular Structure and Function of Enzyme ;一、 酶的化学组成;金属酶(metalloenzyme) 金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失。 金属激活酶(metal-activated enzyme) 金属离子为酶的活性所必需，但与酶的结合不甚紧密。 ;按照酶蛋白的特点和分子量大小酶分为不同形式;辅助因子分类 （按其与酶蛋白结合的紧密程度）;金属离子的作用 稳定酶的构象； 参与催化反应，传递电子； 在酶与底物间起桥梁作用； 中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。;;酶的活性中心或称活性部位(active site)，指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。;必需基团(essential group) 酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。;活性中心内的必需基团;;溶菌酶的活性中心;必需基团;酶的活性与高级结构的关系;; 酶原激活的机理;赖; 酶原激活的生理意义; 第三节 酶的作用机制;一、酶能显著降低反应的活化能;; 二、中间复合物学说和酶作用的过渡态;三、酶的高效性的解释;酶-底物复合物的形成与诱导契合假说;;酶 的 诱 导 契 合 动 画;;1. 底物的趋近 与定向效应;2. 多元催化（multielement catalysis） 接受质子：碱 提供质子：酸 酶活性中心的某些基团可作为质子的供体或受体，从而对底物进行酸碱催化 如组氨酸的咪唑基, 解离常数为6.0，在生理pH下酸碱形式均可存在，很活跃 酸碱催化可参与多种反应，如多肽的水解、酯;酶活性中心疏水性“口袋” 防止底物与酶之间形成水化膜 有利底物与酶密切接触;第四节 酶促反应动力学 Kinetics of Enzyme-Catalyzed Reaction ;概念 研究各种因素对酶促反应速度的影响，并加以定量的阐述。 影响因素包括有 酶浓度、底物浓度、pH、温度、 抑制剂、激活剂等。;一、底物浓度对反应速度的影响;;;当底物浓度高达一定程度;（一）米－曼氏方程式;;当反应速度为最大反应速度一半时;（二）Km与Vmax的意义;Km在实际应用中的重要意义;（2）.判断酶的最佳底物：如果一种酶可作用于多个底物,就有几个Km值，其中Km最小对应的底物就是酶的天然底物。如蔗糖酶既可催化蔗糖水解(Km=28mmol/L),也可催化棉子糖水解(Km=350mmol/L),两者相比，蔗糖为该酶的天然底物。; Vmax 定义：Vm是酶完全被底物饱和时的反应