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P58 P58 蛋白质的分子结构 二. 蛋白质的二级结构 二. 蛋白质的二级结构 虽是单键却有双键性质 周边六个原子在同一平面上 前后两个a-carbon在对角(trans) 二. 蛋白质的二级结构 Ca-C 和Ca-N 之间是s 键，可以自由旋转。 蛋白质的二级结构指多肽链本身通过氢键沿一定方向盘绕、折叠而形成的构象。 二级结构的概念 二. 蛋白质的二级结构 天然蛋白质主要二级结构单元包括： a-螺旋 (a-helix) b-折叠 (b-pleated sheet) b-转角 (b-turn) 无规卷曲 (nonregular coil) 二级结构的概念 二. 蛋白质的二级结构 1.α-螺旋(α-helix) 二. 蛋白质的二级结构 二. 蛋白质的二级结构 肽链中的酰胺平面绕Cα相继旋转一定角度形成α-螺旋，呈右手螺旋。酰胺平面平行于中心轴。 1.α-螺旋(α-helix) 二. 蛋白质的二级结构 肽链中的酰胺平面绕Cα相继旋转一定角度形成α-螺旋，呈右手螺旋。酰胺平面平行于中心轴； 1.α-螺旋(α-helix) 二. 蛋白质的二级结构 肽链中的酰胺平面绕Cα相继旋转一定角度形成α-螺旋，呈右手螺旋。酰胺平面平行于中心轴； 螺旋体中所有氨基酸残基侧链都伸向外侧； 1.α-螺旋(α-helix) 二. 蛋白质的二级结构 肽链中的酰胺平面绕Cα相继旋转一定角度形成α-螺旋，呈右手螺旋。酰胺平面平行于中心轴； 螺旋体中所有氨基酸残基侧链都伸向外侧； 每个氨基酸残基的N-H都与前面第四个残基C=O形成氢键； 每隔3.6个氨基酸残基，螺旋上升一圈；每圈间距0.54nm。 1.α-螺旋(α-helix) 1.α-螺旋(α-helix) （三）二级结构单元的种类 二. 蛋白质的二级结构 氢 键 由aa残基的羰基与它后面第四个aa残基上的氨基之间形成。 1.α-螺旋(α-helix) （三）二级结构单元的种类 二. 蛋白质的二级结构 氢 键 氢键基本上平行于中心轴。 主链上所有的肽键基本上都参与了氢键的形成，因此a-螺旋相当稳定。 侧链在a-螺旋结构中的作用 1.α-螺旋(α-helix) （三）二级结构单元的种类 二. 蛋白质的二级结构 R为Pro 时 N-Ca的旋转受到限制； N上没有氢，不能形成氢键。 所以有Pro时，就不能形成a-螺旋，从而使螺旋中断或拐弯。 侧链在a-螺旋结构中的作用 1.α-螺旋(α-helix) （三）二级结构单元的种类 二. 蛋白质的二级结构 R为Gly 时 由于Ca上有2个氢，使其两侧的s键(Ca-C、Ca-N) 的转动的自由度很大，即刚性很小 所以使螺旋的稳定性大大降低。 侧链在a-螺旋结构中的作用 1.α-螺旋(α-helix) （三）二级结构单元的种类 二. 蛋白质的二级结构 带相同电荷的氨基酸残基连续出现时 侧链之间存在着静电斥力，使螺旋有舒展开来的倾向。 所以使螺旋的稳定性降低。 在角蛋白中几乎全是a-螺旋 在球状蛋白中，一般也都含有a-螺旋的区段 肌红蛋白 (myoglobin) 膜蛋白分子中，镶嵌在膜内的部分也是a-螺旋结构 2、β-折叠(β-pleated sheet) β-折叠是由两条或多条伸展的多肽链靠氢键联结而成的锯齿状片状结构。 侧链基团与Cα间的键几乎垂直于折叠平面，R基团交替地分布于片层平面两侧。 β-折叠分平行式和反平行式，后者更为稳定。 N端在同一端。氨基酸之间沿轴相距0.325nm N端不在同一端。氨基酸之间沿轴相距0.35nm （三）二级结构单元的种类 二. 蛋白质的二级结构 2、β-折叠(β-pleated sheet) （三）二级结构单元的种类 二. 蛋白质的二级结构 维持β-折叠结构稳定性的力 —— 氢键 2、β-折叠(β-pleated sheet) 蚕丝的主要成分—丝心蛋白中几乎全是b-折叠(反平行式)。 b-折叠普遍存在于球状蛋白质中，如 胰蛋白酶、羧肽酶： （三）二级结构单元的种类 二. 蛋白质的二级结构 3、β-转角（β-turn） 也称β-回折，存在于球状蛋白中。其特点是肽链回折180°，使得氨基酸残基的C=O和与第四个残基的N-H形成氢键。 β-转角都在蛋白质分子的表面。 （三）二级结构单元的种类 二. 蛋白质的二级结构 3、β-转角（β-turn） （三）二级结构单元的种类 二. 蛋白质的二级结构 Proline and glycine are prevalent i