生物化学生化重点总结生化笔记(期末考研复试).pdfVIP

生物化学笔记 —— 2012 级临床五年五班整理 第一篇 生物大分子的结构与功能 第一章 氨基酸和蛋白质 一、组成蛋白质的 20 种氨基酸的分类 １、非极性氨基酸 包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 ２、极性氨基酸 极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰 胺、苏氨酸 酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸 其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是：脯氨酸 含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组 二、氨基酸的理化性质 １、两性解离及等电点 氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种 两性电解质。在某一ＰＨ的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成 为兼性离子，呈电中性，此时溶液的ＰＨ称为该氨基酸的等电点。 ２、氨基酸的紫外吸收性质 芳香族氨基酸在 280nm 波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些 氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对 280nm 波长的紫外吸光度的 测量可对蛋白质溶液进行定量分析。 ３、茚三酮反应 氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在 570nm 波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸 定量分析方法。 三、肽 两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去１分子水缩合成最简 单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。 10 个以内氨基酸连接 而成多肽称为寡肽； 39 个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽； 51 个氨基酸残 基组成的胰岛素归为蛋白质。 多肽连中的自由氨基末端称为Ｎ端，自由羧基末端称为Ｃ端，命名从Ｎ端指向Ｃ端。 人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有： 谷胱甘肽（ GSH ）：是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物 的主要功能基团。 GSH 的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶 分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。 四、蛋白质的分子结构 １、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。 ２、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构。 １）蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽 2012级临床五年五班 LCM 1 勤 链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。二级结构以一级结构为基 础，多为短距离效应。可分为： α-螺旋：多肽链主链围绕中心轴呈有规律地螺旋式上升，顺时钟走向，即右手螺旋， 每隔 3.6 个氨基酸残基上升一圈，螺距为 0.540nm 。α -螺旋的每个肽键的Ｎ - Ｈ和第四个 肽键的羧基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平形。 β-折叠：多肽链充分伸展，各肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链Ｒ基团交错位于锯齿 状结构上下方；它们之间靠链间肽键羧基上的氧和亚氨基上的氢形成氢键维系构象稳定． β-转角：常发生于肽链进行 180 度回折时的转角上，常有４个氨基酸残基组成，第二 个残基常为脯氨酸。 无规卷曲：无确定规律性的那段肽链。 主要化学键：氢键。 ２）蛋白质的三级结构：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，显示为长距 离效应。 主要化学键：疏水键（最主要）、盐键、