氨基酸多肽蛋白质和核酸.pptxVIP

1; 第一节 氨基酸的结构、名称及物理性质 第二节 氨基酸的化学性质 第三节 氨基酸的合成 第四节 多肽的定义、命名和结构 第五节 多肽的合成 第六节 多肽结构的测定 第七节 蛋白质的结构和特性 第八节 核酸; 蛋白质、碳水化合物、脂肪(甘油醇的脂肪酸酯)是人所需营养中的三种要素。;按氨基与羧基的相对位置分：α-氨基酸，β-氨基酸 按氨基与羧基的数目来分： 中性氨基酸、酸性氨基酸，碱性氨基酸;存在形式：氨基酸都以偶极离子的形式存在，具有内盐结构。;四 名称和??理性质;五 八个必需氨基酸;第7页/共62页;第8页/共62页;第9页/共62页;第10页/共62页;第11页/共62页;酸碱性 等电点 三 化学性质 ;酸碱性 氨基酸中的氨基是碱性的，羧基是酸性的，由于二者相互影响，它们的酸碱性与单纯的羧酸或胺相比要低得多。; 在某一pH值下，氨基酸中羧基与氨基的离子化程度相等时，氨基酸溶液中的正、负离子的浓度完全相等，氨基酸分子的净电荷为零（分子净迁移为零）。或者说，电场中不显示离子的迁移。将此时的pH值称为该氨基酸的等电点。用pI 表示 660页;第15页/共62页; 不同的氨基酸有不同的等电点，所以可以通过测定氨基酸的等电点来鉴别氨基酸。用滴定法测氨基酸的等电点。;中性氨基酸的等电点： 酸性氨基酸的等电点： 碱性氨基酸的等电点：;三 ?-氨基酸的反应;3 特征反应-水和茚三酮反应;一 α-卤代酸的氨化 二 丙二酸酯法 三 斯瑞克合成法--醛的氨氰化法 四 盖布瑞尔法;;溴代丙二酸酯法合成;三 斯瑞克（strecker）合成法--醛的氨氰化法;四 盖布瑞尔法;谷氨酸的合成;一个氨基酸的羧基与另一分子氨基酸的氨基通过失水反应，形成一个酰氨键，新生成的化合物称为肽，肽分子中的酰氨键叫肽键。二分子氨基酸失水形成的肽叫二肽，多个分子氨基酸失水形成的肽叫多肽。;二 命名;1. 肽键和肽的几何形状;第29页/共62页;一 氨基的保护 二 羧基的保护 三 侧链的保护 四 接肽方法 1 混合酸酐法 2 活泼酯法、 3 碳二亚胺法 4 固相接肽;保护基必须具备的条件 （1）易在预定的部位引入 （2）在某特定的条件下，保护基很易除去 （3）引入和除去保护基时，分子中的其它部位 不会受到影响，特别是已接好的肽键。;C6H5CH2OH+COCl2（光气);H2 Pd/C ;2 用氯代甲酸叔丁酯保护 叔丁氧羰基;*1. 催化氢化和稀碱都不能除去BOC，通常用温 和的酸性水解法除去。 *2. 若氨基酸中有多个氨基，在接肽前均需保护。 ;二 羧基的保护;例如：;四 接肽的方法;2 活泼酯法;3. 碳二亚胺法接肽 ★;失水机制;4. 固相接肽;第43页/共62页;测定肽或蛋白质的一级结构需要进行下面几项工作： 测定分子中是否存在二硫键 多肽或蛋白质分子中有二硫键，需要切断。 其方法是用过酸氧化。 二 检测氨基酸的组成及其相对比例 该工作由氨基酸自动分析仪完成 三 测定肽或蛋白质中各氨基酸的排列顺序 ; 在N-端引入具有特定基团的标记化合物，这种标记基 团有颜色、荧光、紫外吸收等性质，然后分离鉴定具有这 种基团的氨基酸衍生物。;;Edman 降解法 用于氨基酸自动分析仪;肼解法： 当蛋白质（或多肽）与无水肼在100℃反应5-10h后，除C端氨基酸外，所有氨基酸都转变成相应氨基酸的酰肼，C端氨基酸则以游离氨基酸放出。 ;第七节 蛋白质的结构和特性;二 蛋白质有四级结构 肽链中各种氨基酸相互联接的顺序是蛋白质的初级结构，也叫一级结构。 多肽链主链骨架中的若干肽段，通过氢键，形成有规则的构象，这称为二级结构。 α-螺旋 β-折叠 无规线团 在二级结构的基础上，多肽链间通过氨基酸残基侧链的相互作用而进行盘旋和折叠，因而产生的特定的三维空间结构，这称为三级结构，也称为蛋白质的亚基。 各个亚基在低聚蛋白中的空间排布及相互作用，称为蛋白质的四级结构。;第51页/共62页;第52页/共62页; 蛋白质是氨基酸组成的高聚物，其物理、化学性质部分与氨基酸相似，如两性电离、等电点、茚三酮显色等。但又有与氨基酸不同的性质。 蛋白质变性 在外界物