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第三章 酶;第一节 酶的概念;;一. 酶是一种生物催化剂;3. 降低反应的活化能,加快反应的进行 ;;活
化
能;活化分子越多,化学反应速度越快;前人的工作证明:催化剂能够降低活化能;(二)酶作为生物催化剂的特性;;2. 酶的催化作用具有高度的专一性;(1)化学结构的专一性;;;② 相对专一性;;;b. 键专一性;(2) 立体异构专一性;b. 几何专一性;;3.酶促反应的条件温和;;4.酶的催化作用可被调节控制;;二.酶的化学本质;;酶的化学本质为蛋白质的主要依据;;;;关于核酶( ribozyme );;;第二节 酶的组成分类与结构分类;2.? 结合蛋白酶类;;3. 辅助因子;;4.结合蛋白酶中各组成之作用;;5.金属离子作为辅助因子的作用;;(二) 酶的结构分类;;3.多酶体系(即多酶复合体、多酶络合物);多酶体系的类型;;二.酶的活性中心和必需基团;;构成活性中心的有关基团在不同的酶中是有差异的;;;(二) 必需基团;;三.酶原的激活;;;;;;四.同工酶;;;;;;第三节 酶的催化机理;;(一)中间产物学说内容;;;(二) 关于中间产物的证据;;;二.诱导契合学说;(一)锁钥学说(模板学说,参考);(二) 三点附着学说 (参考);;(三) 诱导契合学说;;三. 酶的催化机理;;(二) 底物形变;;(三) 酸碱催化;;(四)共价催化;亲核催化;亲电(子)催化;(五)活性部位疏水空穴的影响;第四节 酶的活力测定;;;(二)酶活力的测定;;酶的定量测定;酶促反应速度的测量(二种方法):
测定单位时间内底物的消耗量
测定单位时间内产物的生成量(较为准确);酶促反应的速度曲线(即酶促反应的过程曲线);;;造成这种现象的原因有很多;;;;;二. 酶的活力单位;;;;目前习惯法仍相当普遍;三.酶的比活力;;;;第五节 酶促反应动力学;;一.底物浓度对酶促反应速度的影响;1,底物浓度对酶促反应速度的影响;;;;;(三) 米氏方程与米氏常数;;2. 米氏常数及其测定;;米氏常数Km是酶的特征性物理常数;;;;;;(2) Km的测定;d 米氏常数的求法;双倒数作图推导过程;双倒数作图法;;二. pH对酶促反应速度的影响;酶的最适pH 值:
在一定pH 下,酶促反应具有最大反应速度,高于或低于此pH 值时反应速度下降,通常称此pH 值为…..
酶的最适pH 值不是一特征常数
;(二)pH影响酶活性的原因;;(三)最适pH并非酶的特征性物理常数;;三. 温度对酶促反应速度的影响;;;(二)温度影响酶活性的原因;;;(三)最适温度非酶的特征性物理常数;;(四)应用举例;;四.酶浓度对酶促反应速度的影响;影响酶促反应的因素—酶浓度;;;五.激活剂对酶促反应速度的影响;;;(三)激活剂作用的一些特点;;;;六. 抑制剂对酶促反应速度的影响;2. 去激活作用;;3. 抑制作用;;(二) 不可逆的抑制作用;;;(2)专一性不可逆抑制剂;;;;;②有机汞、有机砷化合物;;;;(三)可逆抑制作用;2. 可逆的抑制作用的类型;;;;;;;;;; 竞争性抑制剂在临床治疗方面十分重要。不少有疗效的药物实际上就是酶的竞争性抑制剂。
磺胺类药物治疗细菌性传染病的有效药物。它能抑制细菌的生长繁殖,而不伤害人和畜禽。
细菌体内的叶酸合成酶能够催化对氨基苯甲酸变成叶酸。磺胺类药物,由于与对氨基苯甲酸的结构非常相似,因此对叶酸合成酶有竞争性抑制作用。;;(2)非竞争性抑制作用;;;(参考);;;;;;3)反竞争性抑制;;;;;;第六节 酶的命名与分类;;(2)国际系统命名法;6.2 酶的分类;;;;;;; ;;第七节 酶的若干调控方式;;;;; 调节物(即效应物)与酶分子中的别构中心结合后,引起酶蛋白构象的变化如诱导出或稳定住酶分子的某种构象(一般是导致活性部位构象变化),使酶的活性中心对底物的结合与催化作用受到影响,从而调节酶促反应速度及代谢过程,此效应为别构效应。
其中,促进酶活性的调节物叫别构激活剂,抑制酶活性的调节物叫别构抑制剂,
;;(三)别构酶的v-[S]曲线;;;;;二. 共价调节酶;
共价修饰(covalent modification)调节是酶活性调节的另一种重要方式。
某些调节酶在其它酶的作用下,对其结构进行共价修饰,而使其在高活性形式和相对较低的活性形式之间互相转变。
这种酶活性的调节方式即共价修饰调节。
;;;可逆磷酸化修饰机理举
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