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第一章 绪论
概念:生物化学:在分子水平研究生命体的化学本质及其生命活动过程中化学变化规律
生命的化学特征
概念:自由能:自发过程中能用于作功的能量。
第三章 蛋白质
概念:
两性离子:在同一氨基酸分子中既有氨基正离子又有羧基负离子。
必需氨基酸:机体内不能合成,必需从外界摄取的氨基酸.
等电点:氨基酸氨基和羧基的解离度相等,氨基酸分子所带净电荷为零时溶液的pH值。
蛋白质的一级结构:蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。
蛋白质的二级结构:多肽链沿着肽链主链规则或周期性折叠。
结构域:蛋白质多肽链在超二级结构基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
超二级结构:蛋白质分子中相邻的二级结构构象单元组合在一起成的有规则的在空间能辨认的二级结构组合体。
蛋白质的三级结构:在二级结构的基础上进一步以不规则的方式卷曲折叠形成的空间结构。
蛋白质的四级结构:由两条或两条以上的多肽链组成,多肽链之间以次级建相互作用形成的特定空间结构。
蛋白质的变性:在某些理化因素的作用下,维持蛋白质空间结构的次级键被破坏,空间结构发生改变而一级结构不变,使生物学活性丧失。
蛋白质的复性:变性了的蛋白质在一定条件下可以重建其天然构象,恢复生物学活性 。
蛋白质的沉淀作用:蛋白质分子表面水膜被破坏,电荷被中和,蛋白质溶解度降低而沉淀 。 电泳:蛋白质分子在电场中泳动的现象。
沉降系数:一种蛋白质分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值,被称为沉降系数。
第四章 核酸化学
概念:
核酸的一级结构:四种核苷酸沿多核苷酸链的排列顺序。
核酸的变性:高温、酸、碱等破坏核酸的氢键,使有规律的双螺旋变成无规律的“线团”。
核酸的复性:变性DNA经退火重新恢复双螺旋结构。
增色效应:变性核酸紫外吸收值增加。
减色效应:复性核酸紫外吸收值恢复原有水平。
Tm值:核酸热变性的温度,即紫外吸收值增加达最大增加量一半时的温度。
第五章 碳水化合物
糖类: 糖类使多羟基醛或酮及其缩聚物和衍生物的总称。
糖原: 糖原是由葡萄糖组成的非常大的有分支的高分子化合物,是动物体内葡萄糖的储藏形式。
糖蛋白: 糖蛋白是一类由糖和多肽或蛋白质以共价键连接而成的结合蛋白。
糖苷: 糖苷是由单糖或寡糖通过糖苷键与配基(如醇类、酚类、醛类或含氮碱等)结合而成的糖衍生物。
糖脂: 是一个或多个单糖残基通过糖苷键与脂类连接而成的化合物是生物膜的组成成分之一。
第六章 脂类化学与生物膜
必需脂肪酸 :人体和哺乳动物不能够合成亚油酸和亚麻酸,这两种脂肪酸对人体功能是必不可少的,但必须有膳食提供,因此被称为必需脂肪酸。
简单脂质:脂肪酸与甘油或高级一元醇结合形成的酯。
复合脂质: 分子中除含有脂肪酸和醇组成的酯外,还含有其他非脂成分的脂质。
酸值:中和1克油脂中游离脂肪酸所消耗氢氧化钾的毫克数。
皂化价:皂化1克油脂所消耗氢氧化钾的毫克数。
第七章 生物催化剂――酶
概念;
1、酶:是由活细胞产生的在体内外都具有催化作用的一类生物催化剂。
2、酶的活性中心:酶分子中由必需基团相互靠近形成的直接和底物结合并和酶的催化作用直接相关的部位。
3、酶原:没有活性的酶的前体。4、 激活剂:提高酶活性,加速酶促反应进行的物质。
5、抑制剂:降低酶活性或使酶活性完全丧失的物质。
6、变构剂:酶分子中除了具有活性中心外,还有能于调节物结合的别构中心的一类酶。
7、 同功酶:催化相同的化学反应而结构和性质不同的酶。
8、 活化能:一摩尔常态分子转变成活化分子所需要的能量。
9、酶的专一性:酶对所催化的底物具有严格的选择性,通常一种酶只能作用于结构相似的一类物质甚至是某种特定物质。
10、 竞争性抑制作用:抑制剂与底物结构相似,并且和底物相互竞争结合在酶的相同部位,当抑制剂与酶结合就妨碍了底物与酶结合,减少了酶的作用机会,降低酶活性。11、辅酶 :与酶蛋白结合比较疏松,用透析法可以除去的辅助因子。
12、辅基:与酶蛋白结合比较紧密,用透析法不易除去的辅助因子。
13、共价修饰酶:调节剂以共价键与酶结合,有活性和非活性两种形式。
14、诱导酶:当细胞内加入特定诱导物质后诱导产生的酶或含量显著增加的酶。
15、多酶体系:由几个功能相关的酶嵌合而成的复合物,有利于化学反应的进行,提高酶的催化效率。
第八章 生物氧化
概念:
1、生物氧化:生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程。
2、呼吸链:有机物在生物体内氧化过程中所脱下的氢原子,经过一系列有严格排序的传递体组成的传递体系进行传递,最终与氧结合生成水,这样的电子或氢原子的传递体系称为呼吸链。
3、 氧化磷酸化 :在底物脱氢被氧化时,电子或氢原子在呼吸链上的传递过程中伴
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