蛋白质的二级结构.ppt

2022/5/3 * （一）蛋白质的两性电离 蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外,氨基酸残基侧链中某些基团,在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。 * 蛋白质的等电点(pI) 当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,即成为兼性离子,净电荷为零,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 2022/5/3 * （二）、蛋白质的胶体性质 蛋白质溶液有许多高分子溶液的性质,如:扩散慢、易沉降、 粘度大、不能透过半透膜,在水溶液中可形成亲水的胶体。 ????蛋白质胶体溶液的稳定因素:水化膜、同种电荷的相互排斥力。当破坏这两个因素时,蛋白质中从溶液中析出而产生沉淀。 2022/5/3 * （三）蛋白质的沉淀 （1）盐析法向蛋白质溶液中加入大量的中性盐（硫酸铵、硫酸钠等）,使蛋白质脱去水化层而聚集沉淀。 （2）有机溶剂沉淀法向蛋白质溶液中加入一定量的有机溶剂（甲醇、乙醇等）,引起蛋白质脱去水化层以及增加蛋白质带点质点间的相互作用,致使蛋白质聚集沉淀。 （3）重金属盐沉淀法当溶液pH大于等电点时,蛋白质颗粒带负电荷,它容易与重金属离子（Hg2+、Ag+）结合成不溶性盐而沉淀。 2022/5/3 * ?（四）、蛋白质的变性作用 1、蛋白质变性的概念:天然蛋白质受物理或化学因素的影响后,使其失去原有的生物活性,并伴随着物理化学性质的改变,但并未导致其一级结构的变化,这种作用称为蛋白质的变性。 2、使蛋白质变性的因素 （1）物理因素:高温、高压、射线等 （2）化学因素:强酸、强碱、重金属盐等 2022/5/3 * 3、变性的本质: 分子中各种次级键断裂,使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态,一级结构不破坏。 4、蛋白质变性后的表现: （1）生物学活性消失（2）理化性质改变:溶解度下降,粘度增加,紫外吸收增加,侧链反应增强,对酶的作用敏感,易被水解。 2022/5/3 * （五）蛋白质的紫外吸收光谱 蛋白质在远紫外光区（200-330nm）有较大的吸收,在280nm有一特征吸收峰,可利用这一特性对蛋白质进行定性定量鉴定。 2022/5/3 * （六）蛋白质的呈色反应 双缩脲反应蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热,呈现紫色或红色,此反应称为双缩脲反应,双缩脲反应可用来检测蛋白质水解程度。但是双缩脲不与二肽反应。 2022/5/3 * 2022/5/3 * 2022/5/3 * 2022/5/3 * 2022/5/3 * 甘油醛3-P脱氢酶结构域 2022/5/3 * 2022/5/3 * 蛋白质的三级结构 整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。 2022/5/3 * 抹香鲸肌红蛋白（Myoglobin）的三级结构 分子中多肽主链由长短不等的8段直的α螺旋组成 最大的螺旋含23个残基 最短的7个残基,分子中几乎80%的氨基酸残基都处于α螺旋区中。 拐弯是由1—8个残基组成的无规则卷曲。 2022/5/3 * 血红素辅基 His93 2022/5/3 * 核糖核酸酶三级结构示意图 N His12 C His119 Lys41 2022/5/3 * 分子表面往往有一个内陷的空隙，它常常是蛋白质的活性中心 大多数非极性侧链埋在分子内部，形成疏水核；而极性侧链在分子表面，形成亲水面。 蛋白质的三级结构具有明显的折叠层次。 球状蛋白的三级的结构特征 2022/5/3 * 2022/5/3 * 2022/5/3 * 亚基之间的结合力主要是疏水相互作用。 蛋白质的四级结构 蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋白质的四级结构。 有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链,每一条多肽链都有完整的三级结构,称为蛋白质的亚基 (subunit)。 2022/5/3 * 血红蛋白的四级结构 2022/5/3 * 2022/5/3 * 总结 2022/5/3 * 从一级结构到四级结构 血红蛋白 2022/5/3 * 蛋白质的一级结构是它的氨基酸序列 蛋白质的二级结构是由氢键导致的肽链卷曲与折叠 Primarystructure Secondarystructure 2022/5/3 * 蛋白质的三级结构是多肽链自然形成的三维结构 蛋白质的四级结构是亚基的空间排列 Polypeptide(single subunitof transthyretin) Transthyretin, with fouridentical polypeptide subunits Tertiarystructure Quaternarystructure 2022/5/3 * 蛋白质结构与功能的