酶的生物有机化学.pptVIP

第六十页，共九十三页。 第六十一页，共九十三页。 第六十二页，共九十三页。 有竞争性抑制剂存在时，Km值增大(1+[I]/Ki)倍，且Km值随[I]的增高而增大； 在[E]固定时，当[S] ﹥﹥ Km (1+[I]/Ki), Km (1+[I]/Ki)项可忽略不计，则v= Vmax，即最大反应速度不变。 竞争性抑制作用的速度方程： 第六十三页，共九十三页。 竞争性抑制作用的Lineweaver–Burk图 ： 第六十四页，共九十三页。 非竞争性抑制： 酶可同时与底物及抑制剂结合，引起酶分子构象变化，并导至酶活性下降。由于这类物质并不是与底物竞争与活性中心的结合，所以称为非竞争性抑制剂。 如某些金属离子（Cu2+、Ag+、Hg2+）以及EDTA等，通常能与酶分子的调控部位中的-SH基团作用，改变酶的空间构象，引起非竞争性抑制。 非竟争性抑制不能通过增大底物浓度的方法来消除。 非竞争性抑制可用下式表示： 第六十五页，共九十三页。 第六十六页，共九十三页。 辅酶Q（CoQ） 辅酶Q又称为泛醌，广泛存在与动物和细菌的线粒体中。 辅酶Q的活性部分是它的醌环结构，主要功能是作为线粒体呼吸链氧化-还原酶的辅酶，在酶与底物分子之间传递电子。 第二十八页，共九十三页。 4.酶结构与功能特点 蛋白质的结构特点： 一级、二级、三级、四级结构 根据结构不同酶可分为： 单体酶：只有单一的三级结构蛋白质构成。 寡聚酶：由多个（两个以上）具有三级结构的亚基聚合而成。 多酶复合体：由几个功能相关的酶嵌合而成的复合体。 第二十九页，共九十三页。 与催化作用相关的结构特点 (1)活性中心：酶分子中直接和底物结合并起催化反应的空间局限（部位）。 结合部位(Binding site)：酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为结合部位。 第三十页，共九十三页。 第三十一页，共九十三页。 催化部位(Catalytic site): 酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位。 通常将酶的结合部位和催化部位总称为酶的活性部位或活性中心。 结合部位决定酶的专一性， 催化部位决定酶所催化反应的性质。 第三十二页，共九十三页。 第三十三页，共九十三页。 调控部位(Regulatory site):酶分子中存在着一些可以与其他分子发生某种程度的结合的部位，从而引起酶分子空间构象的变化，对酶起激活或抑制作用 第三十四页，共九十三页。 (2)必须基团：酶表现催化活性不可缺少的基团。 亲核性基团：丝氨酸的羟基，半胱氨酸的巯基和组氨酸的咪唑基。 酸碱性基团：门冬氨酸和谷氨酸的羧基，赖氨酸的氨基，酪氨酸的酚羟基，组氨酸的咪唑基和半胱氨酸的巯基等。 亲核性基团 酸碱性基团 第三十五页，共九十三页。 (3)酶原和酶原的激活： 酶原：没有活性的酶的前体。 酶原的激活：酶原在一定条件下经适当的物质作用可转变成有活性的酶。酶原转变成酶的过程称为酶原的激活。 本质：酶原的激活实质上是酶活性部位形成或暴露的过程。 (4)同功酶：能催化同一化学反应的一类酶。 活性中心相似或相同：催化同一化学反应。 分子结构不同：理化性质和免疫学性质不同。 第三十六页，共九十三页。 三、酶的分类及命名 1. 酶的分类 氧化-还原酶 Oxidoreductase 氧化-还原酶催化氧化-还原反应。 主要包括脱氢酶(Dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。 如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。 第三十七页，共九十三页。 (2) 转移酶 Transferase 转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。 第三十八页，共九十三页。 水解酶 Hydrolase 水解酶催化底物的加水分解反应。 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应 第三十九页，共九十三页。 (4) 裂解酶 Lyase 裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或 原子形成双键的反应及其逆反应。 主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。 例如， 延胡索酸水合酶催化的反应。 第四十页，共九十三页。 (5) 异构酶 Isomerase 异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程。例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。 第四十一页，共九十三页。 (6) 合成酶 Ligase or Synthetase 合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必