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1;一、生物化学的定义和研究范围;二、生物化学与有关科学;4、生态学
5、分类学:由于蛋白质在进化上是较少变化的,因此,近代利用某些蛋白质结构的研究,可以作为分类的依据。
6、微生物学:目前所积累的生物化学知识,有相当部分是用微生物为研究材料获得的,如大肠杆菌是被生物化学广泛应用的材料。;三、生物化学的应用与发展;四、生物化学的发展和我国生物化学情况;植物生理学;五、植物生理学定义、研究内容与任务;;六、植物生理的产生发展与展望;第一节:核酸的一般概述;核酸的种类;脱氧核糖核酸(DNA);核糖核酸(RNA);第二节:核酸的化学组成;;(1)组成核甘的碱基;;;;;;(2)组成核甘的戊糖;(3)核甘;(4)核甘酸;第三节:核酸的分子结构;一、DNA的分子结构;(二)DNA的二级结构
概念:DNA的二级结构是指DNA的双螺旋结构。;DNA的二级结构;DNA双螺旋结构的特点;DNA双螺旋结构的要点;DNA双螺旋结构的要点;DNA双螺旋的稳定性;;二、RNA的结构特点;mRNA一级结构的特点
真核细胞mRNA的3‘-末端有一段长达200个核苷酸左右的聚腺苷酸(polyA),称为 “尾结构”,5’ -末端有一个甲基化的鸟苷酸,称为“帽结构”。;(二)RNA的高级结构特点;;RNA的二级结构;tRNA的三级结构;;第四节:核酸的理化性质;一、核酸的紫外吸收;二、核酸的变性与复性;;DNA变性;(2)核酸的复性;DNA复性;三、核酸的两性解离;四、核酸的物理性质;核酸小结;第一节:蛋白质的概述;;;第二节:氨基酸; ;二、分类;法二:按R基极性分两类:
极性AA:11种
非极性AA:9种
法三:
1、中性AA(有极性与非极性15种)
2、酸性AA(2种):天冬氨酸、谷氨酸
3、碱性AA(3种):组、赖、精;人类8种必需AA:(人体体内不能自身合成,必须从食物中获得)
赖、色、甲硫、苯丙、苏、缬、亮、异亮;三、理化性质;三、理化性质;PI的用途:分离、纯化和鉴定蛋白质制剂、AA制剂,在药物使用上可改变PI方法延长疗效。
当PH=PI时:
(1)带净电=0,电场上不移动,导电性最小。
(2)溶解度最小,最易沉淀,粘度最小。
4、化学性质:P47;第三节:肽与肽键;一、肽与肽键; 肽键(peptide bond):; 肽键;二、肽??中AA的排列顺序和命名;三、肽的重要理化性质;三、肽的重要理化性质;肽的颜色反应;第四节:蛋白质的分子结构;一、蛋白质一级结构;二、蛋白质二级结构;1、?-螺旋;2、 ?-折叠;;3、?-转角;三、蛋白质的三级结构;四、蛋白质的四级结构;第五节:蛋白质的性质;二、蛋白质的胶体性质;三、蛋白质的沉淀作用;1、可逆沉淀
在温和条件下,通过改变溶液的pH或电荷状况,使蛋白质从胶体溶液中沉淀分离。
在沉淀过程中,结构和性质都没有发生变化,在适当的条件下,可以重新溶解形成溶液,所以这种沉淀又称为非变性沉淀。
可逆沉淀是分离和纯化蛋白质的基本方法,如等电点沉淀法、盐析法和有机溶剂沉淀法等。;2、不可逆沉淀
在强烈沉淀条件下,不仅破坏了蛋白质胶体溶液的稳定性,而且也破坏了蛋白质的结构和性质,产生的蛋白质沉淀不可能再重新溶解于水。
由于沉淀过程发生了蛋白质的结构和性质的变化,所以又称为变性沉淀。
如加热沉淀、强酸碱沉淀、重金属盐沉淀和生物碱沉淀等都属于不可逆沉淀。;四、蛋白质的变性;第六节:蛋白质的分类;第七节:蛋白质分子结构 与功能的关系;第一节:酶的概念及作用特点;二、酶的作用特点;(二)酶作为生物催化剂的 特性;2、专一性
酶的专一性:又称为特异性,是指酶在催化生化反应时对底物的选择性,即一种酶只能作用于某一类或某一种特定的物质。亦即酶只能催化某一类或某一种化学反应。
例如:蛋白酶催化蛋白质的水解;淀粉酶催化淀粉的水解;核酸酶催化核酸的水解。;3、反应条件温和
酶促反应一般在pH 5-8 水溶液中进行,反应温度范围为20-40?C。
高温或其它苛刻的物理或化学条件,将引起酶的失活。;4、酶易失活
凡能使蛋白质变性的因素如强酸、强碱高温等条件都能使酶破坏而完全失去活性。所以酶作用一般都要求比较温和的条件如常温、常压和接近中性的酸硷度;5、酶活力可调节控制
如抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活及激素控制等。
6、某些酶催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关。;第二节:酶的命名及分类;(2)国际系统命名法;二、酶的分类;1、氧化-还原酶类 Oxido-reductases;2、转移(移换)酶类 Transferases;3、水解酶类 hydrolases;4、裂合(裂解)酶类 Lyase;5、异构酶类 Isomerases;6、合成酶类 Ligases
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