生物化学与分子生物学资.pdfVIP

第1 章 蛋白质的结构与功能 蛋白质是由氨基酸通过肽链形成的含氮高分子化合物，是生物体的重要组成成分和生 命活动的基本物质基础，也是生物体中含量最丰富的生物大分子。 第1 节 蛋白质的分子组成 凯氏定氮法：每克样品含氮克数×6.25 ×100=100g 样品中蛋白质含量（g% ）。 氨基酸是组成蛋白质的基本单位。 1、组成人体蛋白质的20 种L- α-氨基酸 ①存在与自然界中的氨基酸有300 余种，但被生物体直接用于合成蛋白质的仅20 余种 均属于L- α-氨基酸（除甘氨酸外）。 ②连在——COO ﹣基上的碳称为 α-碳原子，为不对称碳原子（甘氨酸除外），不同的 氨基酸其侧链（R ）结构各异。 二、氨基酸可根据侧链结构和理化性质进行分类 ①非极性脂肪族氨基酸：甘氨酸（Gly ）、丙氨酸（Ala ）、缬氨酸（Val ）、亮氨酸 （Leu ）、异亮氨酸（Ile ）、脯氨酸（Pro ）。 ②极性中性氨基酸：丝氨酸（Ser）、半胱氨酸（Cys ）、甲硫氨酸（Met ）、天冬酰胺 （Asn ）、谷氨酰胺（Gln ）、苏氨酸（Thr ）。 ③含芳香环的氨基酸：苯丙氨酸（Phe ）、酪氨酸（Tyr ）、色氨酸（Trp ）。 ④酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp ）、谷氨酸（Glu ）。 ⑤碱性氨基酸：精氨酸（Arg ）、赖氨酸（Lys ）、组氨酸（His ）。 顺口溜：碱性赖精组；酸性天和谷；含硫半甲硫；芳香苯色酪；分支缬异亮；非极性 脂肪族，甘丙脯，缬异亮；极性中，丝苏半甲两酰胺。 脯氨酸和半胱氨酸结构较为特殊。脯氨酸应属亚氨基酸。半胱氨酸巯基失去质子的倾 向较其他氨基酸为大，其极性最强；2 个半胱氨酸通过脱氢后以二硫键相连接，形成胱氨 酸。 三、20 种氨基酸具有共同或特异的理化性质 ㈠氨基酸具有两性解离的性质。（在某一pH 的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子 的趋势及程度相等，称为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH 称为该氨基酸的等电点。） ㈡含共轭双键的氨基酸具有紫外线吸收性质。（测定蛋白质溶液280nm 波长的光吸收 值，是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。） ㈢氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物。吸收峰值570nm，可作为氨基酸定量分析 方法。） 四、氨基酸通过肽链连接而形成蛋白质或活性肽 ㈠氨基酸通过肽链连接而形成肽。 一般而言，由10 个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽，而更多的氨基酸相连而成的肽 称为多肽。多肽链有两端，其游离 α-氨基的一端称氨基末端或N-端，游离 α-羧基的一端 称为羧基末端或C-端。肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基。 肽键：是由一个氨基酸的 α-羧基与另一个氨基酸的 α-氨基脱水缩合而形成的化学键。 ㈡谷胱甘肽（GSH ） 谷胱甘肽是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。GSH 的巯基具有还原性，可作 为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状 态。在谷胱甘肽过氧化物酶的催化下 GSH 可还原细胞内产生的H2O2 ，使其变成H2O 与此同时 GSH 被氧化成氧化型谷胱甘肽（GSSG ），后者在谷胱甘肽还原酶催化下，再生 成GSH 。此外 GSH 的巯基还有嗜核特性，能与外源的嗜电子毒物如致癌剂或药物等结合 从而阻断这些化合物与DNA 、RNA 或蛋白质结合，以保护机体免遭毒物损害。 营养必须氨基酸：八种，及异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨 酸、苏氨酸、赖氨酸。“一家写两三本书来”。 第二节 蛋白质的分子结构 一、氨基酸的排列顺序决定蛋白质的一级结构 从N-端至C-端的氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级结构。蛋白质的一级结构主要化 学键是肽键；此外，蛋白质分子中所有二硫键的位置也属于一级结构范畴。牛胰岛素是第 一个被测定一级结构的蛋白质分子。 一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。蛋白质一级结构并不是决定蛋 白质空间构象的唯一因素。 蛋白质的一级结构由遗传信息决定，其一级结构决定高级结构，一级结构是基础结构。 二、多肽链的局部主链构象为蛋白质二级结构（形成基础是肽单元） 蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主 链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。蛋白质的二级结构主要包 括 α-