生物化学重点难点解析.pptVIP

　　影响酶促反应速度的因素有底物substrate浓度（S）、酶液浓度（E）、反应温度（T）、反应pH值、激活剂activator（A）和抑制剂inhibitor（I）等。其中底物浓度与酶反应速度之间有一个重要的关系为米氏方程，米氏常数（Km）是酶的特征性常数，它的物理意义是当酶反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用和反竞争性抑制作用分别对Km值与Vmax的影响是各不相同的。 第三十一页，共七十七页，2022年，8月28日 第三十二页，共七十七页，2022年，8月28日 第三十三页，共七十七页，2022年，8月28日 丙二酸和戊二酸都是琥珀酸脱氢酶的 抑制剂。 酶促动力学的双倒数作图（Lineweaver-Burk作图法），得到的直线在横轴的截距为 ，纵轴上的截距为 。 （1）对于一个遵循米氏动力学的酶而言，当[S]=Km时，若V=35μmol/min，Vmax是多少μmol/min？ （2）当[S]=2×10 -5mo/L，V=40μmol/min，这个酶的Km是多少？ （3）若I表示竞争性抑制剂，KI=4×10-5mol/L，当[S]=3×10-2mol/L和[I]=3×10-5mol/L时，V是多少？ （4）若I是非竞争性抑制剂，在KI、[S]和[I]条件与（3）中相同时，V是多少？ （2）计算[S]=1.0×10-6mol/L和[S]=1.0×10-1mol/L时的v？ （3）计算[S]=2.0×10-3mol/L或[S]=2.0×10-6mol/L时最初5min内的产物总量？ （4）假如每一个反应体系中酶浓度增加到4倍时，Km，Vmax是多少？ 第三十四页，共七十七页，2022年，8月28日 酶的活性中心activation center有两个功能部位，即结合部位和催化部位。酶的催化机理包括过渡态学说、邻近和定向效应、锁钥学说、诱导楔合学说、酸碱催化和共价催化等，每个学说都有其各自的理论依据，其中过渡态transition state学说或中间产物学说为大家所公认，诱导楔合学说induce fit theory也为对酶的研究做了大量贡献。 第三十五页，共七十七页，2022年，8月28日 酶的活性中心包括 和 两个功能部位，其中 直接与底物结合，决定酶的专一性， 是发生化学变化的部位，决定催化反应的性质。 酶的活性中心是指： A．酶分子上含有必需基团的肽段 B．酶分子与底物结合的部位 C．酶分子与辅酶结合的部位 D．酶分子发挥催化作用的关键性结构区 E．酶分子有丝氨酸残基、二硫键存在的区域 竞争性抑制剂作用特点是： A．与酶的底物竞争激活剂 B．与酶的底物竞争酶的活性中心 C．与酶的底物竞争酶的辅基 D．与酶的底物竞争酶的必需基团； E．与酶的底物竞争酶的变构剂 竞争性可逆抑制剂抑制程度与下列那种因素无关： A．作用时间 B．抑制剂浓度 C．底物浓度 D．酶与抑制剂的亲和力的大小 E．酶与底物的亲和力的大小 哪一种情况可用增加[S]的方法减轻抑制程度： A．不可逆抑制作用 B．竞争性可逆抑制作用 C．非竞争性可逆抑制作用 D．反竞争性可逆抑制作用 第三十六页，共七十七页，2022年，8月28日 同工酶isozyme是指有机体内能催化相同的化学反应，但其酶蛋白本身的理化性质及生物学功能不完全相同的一组酶；变构酶allosteric enzyme是利用构象的改变来调节其催化活性的酶，是一个关键酶，催化限速步骤。 变构酶的特点是：（1） （2） ，它不符合一般的 ，当以V对[S]作图时，它表现出 型曲线，而非 曲线。它是 酶。 第三十七页，共七十七页，2022年，8月28日 　　维生素是生物生长和生命活动中所必需的微量有机物，在天然食物中含量极少，人体自身不能合成，必须从食物中摄取。这些维生素既不是构成各种组织的主要原料，也不是体内能量的来源，它们的生理功能主要是在物质代谢过程中起着非常重要的作用，因代谢