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第1页/共56页蛋白质的结构与功能0第2页/共56页什么是蛋白质?蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。第3页/共56页第1节蛋白质的分子组成The Molecular Component of Protein第4页/共56页组成蛋白质的元素主要有C、H、O、N和 S。 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘 。第5页/共56页蛋白质元素组成的特点 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量 (g %)=每克样品含氮克数× 6.25×1001/16%第6页/共56页一、氨基酸 存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。第7页/共56页RCH3H甘氨酸丙氨酸L-氨基酸的通式(一) 氨基酸的一般结构-OOC+NHC3H第8页/共56页（二）、氨基酸的分类：可根据侧链结构和理化性质进行非极性疏水性氨基酸极性中性氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸第9页/共56页非极性疏水性氨基酸甘氨酸 glycine Gly G 5.97丙氨酸 alanine Ala A 6.00缬氨酸 valine Val V 5.96亮氨酸 leucine Leu L 5.98 异亮氨酸 isoleucine Ile I 6.02 苯丙氨酸 phenylalanine Phe F 5.48脯氨酸 proline Pro P 6.30目 录2. 极性中性氨基酸第10页/共56页色氨酸 tryptophan Try W 5.89丝氨酸 serine Ser S 5.68酪氨酸 tyrosine Try Y 5.66 半胱氨酸 cysteine Cys C 5.07 蛋氨酸 methionine Met M 5.74天冬酰胺 asparagine Asn N 5.41 谷氨酰胺 glutamine Gln Q 5.65 苏氨酸 threonine Thr T5.60目 录第11页/共56页3. 酸性氨基酸天冬氨酸 aspartic acid Asp D 2.97谷氨酸 glutamic acid Glu E 3.224. 碱性氨基酸赖氨酸 lysine Lys K 9.74精氨酸 arginine Arg R 10.76组氨酸 histidine His H 7.59目 录第12页/共56页CHCH22CHCOOCHCOO--CHCH22NHNH++22CHCH22几种特殊氨基酸 脯氨酸（亚氨基酸）第13页/共56页----OOCOOC--CHCH--CHCH--SHSHHSHS--CHCH--CHCH--COOCOO2222+NHNHNHNH++++3333-HH----OOCOOC--CHCH--CHCH--SSSS--CHCH--CHCH--COOCOO2222NHNHNHNH++++3333二硫键? 半胱氨酸胱氨酸第14页/共56页（三）氨基酸的理化性质1、两性解离及等电点氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。 等电点(isoelectric point, pI) 在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。第15页/共56页+H++OH-+H++OH-pHpIpHpIpH=pI氨基酸的兼性离子阳离子阴离子第16页/共56页2、紫外吸收性质色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。芳香族氨基酸的紫外吸收第17页/共56页3、茚三酮反应氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。第18页/共56页二、肽（一）肽 (peptide)与肽键(peptide bond)肽键(peptide bond)是由一个氨基酸