蛋白质的结构与功能1.pptxVIP

蛋白质的结构与功能 ;第一节 蛋白质的一般概念;一、蛋白质的定义 蛋白质（protein，简写pro):是由20种L-α- 氨基酸按一定的序列通过酰胺键（肽键）缩合而成的，具较稳定构象并具一定生物功能的生物大分子。 Protein一词来自希腊文“Proteios”，意即“第一位的”、“最重要的”。 18世纪中叶Beccari首次报道应用稀酸、稀碱核盐类可从动、植物组织中分离到含氮类物质。 1838年荷兰化学家Mulder将之应用于从动植物细胞中所发现的复杂的有机含氮化合物。 蛋白质是一类含氮的生物高分子，分子量大，结构复杂。例如，血红蛋白的分子式是C3032H4816O812N780S8Fe4 。; 蛋白质结构复杂﹑种类繁多﹑功能各异，是生物体内构建生命，行使生命活动的最主要的功能分子，在几乎所有的生命活动中起着关键的作用。如果说基因是生命的指导者和构建生命的蓝图，那么蛋白质就是组成生命的主要材料，是生命的实践者和执行者。蛋白质将生物体的遗传信息表达成生物的性状，指导生命活动，控制生物的生长和发育。;二、蛋白质的生物学功能;2、激素的调节作用：蛋白质或多肽类激素 3、运输作用：血红蛋白、Na+-K+-ATPase、葡萄糖运输载体、脂蛋白、电子传递体;4、运动作用 动物的肌肉收缩（肌球蛋白、肌动蛋白）、细菌的鞭毛运动;5、防御作用 抗体、补体、干扰素、凝血酶和血纤维蛋白原等;6、接受和传递信息的受体作用：受体蛋白、味觉蛋白 7、控制细胞生长、分化：生长因子、阻遏蛋白 8、毒蛋白：植物、微生物、昆虫所分泌 9、结构成分和机械支持物：角蛋白、结缔组织的胶原蛋白、血管和皮肤的弹性蛋白 10、生物膜作用 11、许多蛋白在凝血作用、通透作用、 营养作用、记忆活动等方面起重要作用。 12、氧化供能 13、遗传作用？;三、蛋白质的化学组成 1、元素组成 C、H、O、N 及少量的 S，微量的磷、铁、铜、碘、锌、钼 特点：N 在各种蛋白质中的平均含量为16% 用定氮法可测定蛋白质含量： 蛋白质含量(g) = 蛋白质含氮量×6.25 （凯氏定氮法） ;2、蛋白质的水解 完全水解：用浓酸、碱将蛋白质完全水解为氨基酸。 酸水解：无消旋作用??色氨酸破坏，天冬酰胺、谷胺酰胺脱酰胺基，产物为L-氨基酸。 碱水解：多数氨基酸被破坏，色氨酸稳定，有消旋现象。 部分水解： 一般用酶或稀酸在较温和条件下，将蛋白质分子切断，产物为分子大小不等的肽段和氨基酸。 蛋白酶： 胰蛋白酶、糜蛋白酶、胃蛋白酶等。;第二节 氨基酸（amino acid，aa） －蛋白质的基本结构单位; 蛋白质是由结构较简单的小分子－氨基酸聚合而成的，氨基酸是组成蛋白质的基本结构单位。天然蛋白质中存在的氨基酸有20种，均由相应的遗传密码编码（编码氨基酸）。从细菌到人类，所有物种中一切蛋白质都是由这20种氨基酸构成的。 下图是氨基酸的结构通式：;构成蛋白质的氨基酸均属L-型;20种基本氨基酸的结构特点： 1、同一分子上既有酸性羧基，又有碱性氨基。故为两性化合物。 2、除R=H的甘氨酸外，a－碳原子均为不对称碳原子，因而是光学活性物质，有D-型和L－型两种异构体，构成蛋白质的氨基酸除Gly外均为L-型异构体。D－型氨基酸没有营养价值，仅存在缬氨霉素、短杆菌肽等极少数寡肽之中，没有在蛋白质中发现。;二、氨基酸的分类 存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。 按照侧链R基结构或极性(疏水性程度)性质可以分为4类：;丙氨酸 alanine Ala A 6.00; 2 、不带电荷的极性R基氨基酸 7种 这类氨基酸的侧链都能与水形成氢键，因此很容易溶于水，R基在水溶液中有极性，不解离或微弱解离。;3、带负电荷的极性氨基酸(酸性aa) 2种，R基在水溶液中解离，有极性与亲水性。;4、带正电荷的极性氨基酸(碱性aa) 3种，R基在水溶液中解离，有极性与亲水性。;根据R侧链结构分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环氨基酸。 根据营养价值分为必需氨基酸、半必需氨基酸和非必需氨基酸。;几种特殊氨基酸;-;三、非编码的蛋白质氨基酸（稀有氨基酸） 也称修饰氨基酸，是在蛋白质合成后，由基本氨基酸修饰而来。 （1）4-羟脯氨酸 ? （2）5-羟赖氨酸 这两种氨基酸主要存在于结缔组织的纤维状蛋白中。? （3）6-N-甲基赖氨酸（存在于肌球蛋白中） ? (4)г-羧基谷氨酸