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 蛋白质化学 一、蛋白质的生物学意义： 生命现象的具体体现者和生物功能的具体执行者。原生质的主要成分，生物体形态结构的物质基础。生物体新陈代谢在酶的催化下进行，受激素的的调节。物质运输。生物运动。信息传递。生物防御。基因表达与生长分化。记忆、识别等。 二、蛋白质的化学组成主要元素： C、H、O、N、S微量元素： P、Fe、Zn、Cu、Mo、I其中，N的含量较恒定，平均16%。——定N法测定蛋白质含量的依据。蛋白质含量 = 含N量 ? 6.25 第一节 氨基酸（Amino Acid）----蛋白质的基本结构单位一、概念 含有氨基的羧酸。是蛋白质水解的最终产物。 组成蛋白质的氨基酸只有20种。二、蛋白质氨基酸1. 结构通式2. 特点--除脯氨酸外，均为?-氨基酸。--除甘氨酸外，均为L-氨基酸。 三、氨基酸分类1. 按R基团的结构特点脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环氨基酸。2. 从营养学角度必需氨基酸、非必需氨基酸。3. 按R基团的性质\极性--非极性氨基酸：疏水氨基酸。--极性氨基酸：亲水氨基酸，包括酸性、碱性和非解离氨基酸。（表2-1） 四、氨基酸的重要理化性质1. 物理性质外观：无色晶体，熔点高，有味溶解性：溶于水，不溶于有机熔剂 ?应用？光吸收：Tyr、Phe 、Trp在紫外区有光吸收能力 最大吸收峰在280nm处 ?应用？ 四、氨基酸的重要理化性质2. 两性解离和等电点(Figure Table)Key Concept: pI (Isoelectric Point) pI = ? (pK1 + pK2 ) = pH? Applications? 四、氨基酸的重要理化性质3. 化学性质1). 与茚三酮反应 NB: 有此反应的并不都是氨基酸。2). 与亚硝酸反应Key Point: free ?-amino group3). 与甲醛反应 四、氨基酸的重要理化性质3. 化学性质（续）4). 与DNFB ( 2,4-二硝基氟苯) 反应 NB: 蛋白质的一级结构即氨基酸排列顺序的测定。5). 与PITC(异硫氰酸苯酯)反应Key Point: free ?-amino group at N-terminal of protein 第二节 肽肽键 -CO-NH-肽链重要寡肽——举例谷胱甘肽催产素与加压素脑啡肽 第三节 蛋白质的结构一、一级结构连接方式——肽键氨基酸排列顺序——肽链 ?cf 核酸的一级结构构型与构象(configuration conformation) Key Point: covalent bond 测定氨基酸排列顺序的方法要点1. 分析-NH2末端和COOH末端。2. 完全水解测氨基酸组成。3. 用两种以上的方法部分水解得小肽，测各小肽的氨基酸顺序。eg. 胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶等。4. 肽段重叠重组推断多肽结构。例NB *两条肽链以上的蛋白，首先要分解成单链。 *含二硫键的蛋白，要先拆开二硫键。 二、蛋白质的二级结构指蛋白质多肽链自身的折叠和盘绕方式。以氢键稳定结构。1. ?-螺旋。2. ?-折叠。3. ?-转角。4. 无规卷曲。 二、蛋白质的二级结构1. ?-螺旋。 蛋白质主链的典型结构方式。结构特点：每3.6个氨基酸残基上升1圈，螺距0.54nm。侧链R外伸，相邻螺圈形成氢键与中轴平行。分左手螺旋和右手螺旋。NB: Pro为?-亚氨基。 二、蛋白质的二级结构2. ?-折叠。 肽链的伸展结构。由两条（或以上）几乎完全伸展的多肽链侧向聚集而成。 用热水、稀碱或拉力将?-角蛋白处理，会使?-螺旋的氢键断开而伸展。这时，肽链按层次排列，相邻肽链通过形成氢键维持稳定。正向平行——N-端在同一方向反向平行——N-端顺反交替 二、蛋白质的二级结构3. ?-转角。 包含4个氨基酸，1st氨基酸残基的C=O与4th氨基酸残基的N-H之间形成氢键。 肽链在该处呈180°回折。 二、蛋白质的二级结构3. 无规卷曲。 没有规律的松散的肽链结构。 酶的活性部位常在此区。超二级结构结构域 (domain) 三、蛋白质的三级结构 (tertiary structure)蛋白质多肽链在二级结构的基础上，进一步卷曲折叠，形成特定构象的蛋白质或其亚基。依靠次级键维持稳定。非极性基团疏水，多聚集于分子内部； 极性基团亲水，暴露在分子表面。==蛋白质的性质 四、蛋白质的四级结构 (quaternary structure)两条（或两条以上）具有三级结构的多肽链聚合成特定构象的蛋白质分子。每条多肽链称为亚基。单独亚基无生物活性。 第四节 蛋白质分子结构与功能的关系一级结构==构象==生物功能一、一级结构与功能的关系种属差异分子病二、构象与功能的关系aa排列顺序改变--构象改变发生生物功能时的构象改变