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⽣物化学氨基酸代谢知识点总结

第九章氨基酸代谢

第⼀节：蛋⽩质的⽣理功能和营养代谢

蛋⽩质重要作⽤

1.维持细胞、组织的⽣长、更新和修补

2.参与多种重要的⽣理活动（免疫，酶，运动，凝⾎，转运）

3.氧化供能

氮平衡

1.氮总平衡：摄⼊氮=排出氮（正常成⼈）

氮正平衡：摄⼊氮排出氮（⼉童、孕妇等）

氮负平衡：摄⼊氮排出氮（饥饿、消耗性疾病患者）

2.意义：反映体内蛋⽩质代谢的慨况。

蛋⽩质营养价值

1.蛋⽩质的营养价值取决于必需氨基酸的数量、种类、量质⽐

2.必需氨基酸甲来写⼀本亮⾊书、假设梁借⼀本书来

3.蛋⽩质的互补作⽤，指营养价值较低的蛋⽩质混合⾷⽤，其必需氨

基酸可以互相补充

⽽提⾼营养价值。

第⼆节：蛋⽩质的消化、吸收与腐败

外源性蛋⽩消化

1.胃：壁细胞分泌的胃蛋⽩酶原被盐酸激活，⽔解蛋⽩为多肽和氨基

酸，主要⽔解芳⾹族氨基酸

2.⼩肠：胰液分泌的内、外肽酶原被肠激酶激活，⽔解蛋⽩为⼩肽和氨基酸；⽣成的寡肽继续在⼩肠细胞内由寡肽酶⽔解成氨

基酸

氨基酸和寡肽的主动吸收

1.吸收部位：⼩肠，吸收作⽤在⼩肠近端较强

2.吸收机制：耗能的主动吸收过程

○1通过转运蛋⽩（氨基酸+⼩肽）：载体蛋⽩与氨基酸、Na+组成三联体，由ATP供能将氨基酸、Na+转⼊细胞内，Na+再由

钠泵排出细胞。○2通过r-⾕氨酰基循环（氨基酸）：关键酶r--⾕氨酰基转移酶，

具体过程参P199图

⼤肠下段的腐败作⽤

1.产⽣胺：肠道细菌脱羧基作⽤⽣成胺，其中

：酪胺和苯⼄胺未能及时在肝转化，⼊脑羟基化成β-羟酪胺，苯⼄醇胺，其结构类似⼉茶酚胺，它们可取代⼉茶酚胺与脑细胞

结合，但不能传递神经冲动，使⼤脑发⽣异常抑制。

2.产⽣氨：

3.产⽣其他物质：有害（多），如胺、氨、苯酚、吲哚；

可利⽤物质（少），如脂肪酸、维⽣素

第三节：氨基酸的⼀般代谢

体内氨基酸分解

1.蛋⽩质降解速率半衰期

2.真核细胞内蛋⽩降解两⼤途径：○1溶酶体内ATP⾮依赖途径+○2蛋

⽩酶体内ATP依赖途径（泛素化过程参课本P201）：

①溶酶体内ATP⾮依赖途径

不依赖ATP

利⽤溶酶体内组织蛋⽩酶(cathepsin)

降解外源性蛋⽩、膜蛋⽩和长寿命的细胞内蛋⽩

○2蛋⽩酶体内ATP依赖途径（依赖泛素的降解过程）

依赖ATP

降解异常蛋⽩和短寿命蛋⽩

.E1：泛素活化酶,E2：泛素结合酶,E3：泛素蛋⽩连接酶

氨基酸代谢库

1.代谢“三进四出”：进⾷物消化吸收，组织蛋⽩分解，⾮必需氨基酸转化

出脱氨基作⽤，脱羧基作⽤，代谢转变，组织蛋⽩合成

氨基酸分解第⼀步：脱氨基

脱氨基⽅式:1.转氨基作⽤2.氧化脱氨基

3.联合脱氨基转氨基和氧化脱氨基偶联

转氨基和嘌呤核苷酸循环偶联

转氨基作⽤：

1.定义

在转氨酶(transaminase)的作⽤下，某⼀氨基酸去掉α-氨基⽣成相应的α-酮酸，⽽另⼀种α-酮酸得到此氨基⽣成相应的氨基酸

的过程。

2.反应式：

⼤多数氨基酸可参与转氨基作⽤，但赖氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸除外。

3.转氨酶组成和分布：⾕丙转氨酶（或称丙氨酸转氨酶，ALT,GPT），主要分布在肝；⾕草转氨酶(或称天冬氨酸转氨

酶，AST,GOT)，主要分布在⼼脏.⾎清转氨酶活性，临床上可作为疾病诊断和预后的指标之⼀

4.作⽤机制:转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛

5.转氨基作⽤的⽣理意义:转氨基作⽤不仅是体内多数氨基酸脱氨基的重要⽅式，也是机体合成⾮必需氨基酸的重要途径。通

过此种⽅式并未产⽣游离的氨.

(L-⾕氨酸氧化脱氨基作⽤):不需氧的L-⾕氨酸脱氢酶催化，主要分布在肝，脑，肾

两种脱氨基⽅式的联合作⽤，使氨基酸脱下α-氨基⽣成α-酮酸的过程。

○1转氨基和氧化脱氨基偶联（脱氨基，合成⾮必需氨基酸主要⽅式，存在于肝，肾）

○2转氨基和嘌呤核苷酸循环偶联（存在于肌⾁组织）

氨基酸分解第⼆步：a-酮戊⼆酸转化或分解

①经氨基化⽣成⾮必需氨基酸

②转变成糖及脂类（记少不记多：⽣酮要来亮盏灯，⽣糖⽣酮落⼀

本⾊书）

⽢氨酸、丝氨酸、缬氨酸、组氨酸、精氨酸、羟脯氨酸、丙氨酸、⾕氨酸、⾕氨酰胺、蛋氨酸、天冬氨酸、天冬酰胺、脯氨

酸、半胱氨酸类别氨基酸

⽣糖氨基酸

⽣酮氨基酸亮氨酸、赖氨酸

⽣糖兼⽣酮氨基酸

异亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、苏氨酸、⾊氨酸

氨基酸⽣糖及⽣酮性质的分类

③氧化供能：α-酮酸在体内可通过TAC和氧化磷酸化彻底氧化为H2O和CO2，同时⽣成ATP

第四节：氨的代谢

⾎氨性质

体内的氨主要在肝合成尿素(urea)⽽解毒。正常⼈体⽣理⾎氨浓度47-65µmol/L