高中生物竞赛辅导—生物化学三(酶).pptVIP

Enzyme;酶的概念;酶学研究简史;第一节

酶的分子结构与功能

TheMolecularStructureandFunctionofEnzyme

;酶的不同形式;一、酶的分子组成;*各局部在催化反响中的作用;金属离子的作用

稳定酶的构象；

参与催化反响，传递电子；

在酶与底物间起桥梁作用；

中和阴离子，降低反响中的静电斥力等。;小分子有机化合物在催化中的作用;辅助因子分类

〔按其与酶蛋白结合的紧密程度〕;二、酶的活性中心;或称活性部位(activesite)，指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。;活性中心内的必需基团;;溶菌酶的活性中心;第二节

酶促反响的特点与机理

TheCharacteristicandMechanismofEnzyme-CatalyzedReaction;酶与一般催化剂的共同点

在反响前后没有质和量的变化；

只能催化热力学允许的化学反响；

只能加速可逆反响的进程，而不改变反响的平衡点。;〔一〕酶促反响具有极高的效率;反应总能量改变;一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反响并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。;根据酶对其底物结构选择的严格程度不同，酶的特异性可大致分为以下3种类型：;〔三〕酶促反响的可调节性;二、酶促反响的机理;;酶的诱导契合动画;;〔二〕酶促反响的机理;第三节

酶促反响动力学

KineticsofEnzyme-CatalyzedReaction;概念

研究各种因素对酶促反响速度的影响，并加以定量的阐述。

影响因素包括有

酶浓度、底物浓度、pH、温度、

抑制剂、激活剂等。;一、底物浓度对反响速度的影响;;;当底物浓度高达一定程度;〔一〕米－曼氏方程式;;米－曼氏方程式推导基于两个假设：

E与S形成ES复合物的反响是快速平衡反响，而ES分解为E及P的反响为慢反响，反响速度取决于慢反响即V＝k3[ES]。(1)

S的总浓度远远大于E的总浓度，因此在反响的初始阶段，S的浓度可认为不变即[S]＝[St]。;推导过程;当底物浓度很高，将酶的活性中心全部饱和时，即[Et]＝[ES]，反响达最大速度

Vmax＝K3[ES]＝K3[Et](5);当反响速度为最大反响速度一半时;〔二〕Km与Vmax的意义;Vmax

定???：Vm是酶完全被底物饱和时的反响速度，与酶浓度成正比。;定义—当酶被底物充分饱和时，单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。

意义—可用来比较每单位酶的催化能力。

;〔三〕Ｋm值与Ｖmax值的测定;2.Hanes作图法;二、酶浓度对反响速度的影响;双重影响

温度升高，酶促反响速度升高；由于酶的本质是蛋白质，温度升高，可引起酶的变性，从而反响速度降低。;四、pH对反响速度的影响;五、抑制剂对反响速度的影响;抑制作用的类型;(一)不可逆性抑制作用;有机磷化合物;〔二〕可逆性抑制作用;１.竞争性抑制作用;+;;*举例;磺胺类药物的抑菌机制

与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶;2.非竞争性抑制;*特点;３.反竞争性抑制;*特点：;各种可逆性抑制作用的比较;六、激活剂对反响速度的影响;七、酶活性测定和酶活性单位;国际单位(IU)

在特定的条件下，每分钟催化1μmol底物转化为产物所需的酶量为一个国际单位。;

;酶活性的调节（快速调节）;一、酶活性的调节;酶原激活的机理;赖;酶原激活的生理意义;〔二〕变构酶;变构酶常为多个亚基构成的寡聚体，具有协同效应;〔三〕酶的共价修饰调节;酶的磷酸化与脱磷酸化;二、酶含量的调节;三、同工酶;H;*生理及临床意义

在代谢调节上起着重要的作用；

用于解释发育过程中阶段特有的代谢特征；

同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断；

同工酶可以作为遗传标志，用于遗传分析研究。;第五节

酶的命名与分类

TheNamingandClassificationofEnzyme;一、酶的命名

1.习惯命名法——推荐名称

2.系统命名法——系统名称;一些酶的命名举例;二、酶的分类

1.氧化复原酶类(oxidoreductases)

2.转移酶类(transferases)

3.水解酶类(hydrolases)

4.裂解酶类(lyases)

5.异构酶类(isomerases)

6.合成酶类(ligases,synthetases);第六节