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生物化学课程生物化学与分子生物学教研室姓名:付凤洋QQ：1164333457

从核蛋白体释放出的新生多肽链不具备蛋白质生物活性，必需经过不同的翻译后复杂加工过程才转变为天然构象的功能蛋白。主要包括多肽链折叠为天然的三维结构肽链一级结构的修饰高级结构修饰

一、多肽链折叠为天然功能构象的蛋白质新生肽链的折叠在肽链合成中、合成后进行，新生肽链N端在核蛋白体上一出现，肽链的折叠即开始。可能随着序列的不断延伸肽链逐步折叠，产生正确的二级结构、模体、结构域到形成完整的空间构象。大多数天然蛋白质折叠都需要其他酶和蛋白质的辅助。

几种有促进蛋白折叠功能的大分子1.分子伴侣(molecularchaperon)2.蛋白二硫键异构酶(proteindisulfideisomerase,PDI)3.肽-脯氨酰顺反异构酶(peptideprolylcis-transisomerase,PPI)

（1）热休克蛋白(heatshockprotein,HSP)HSP70、HSP40和GreE族（2）伴侣素(chaperonins)GroEL和GroES家族1.分子伴侣分子伴侣是细胞中一类保守蛋白质，可识别肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠。

热休克蛋白促进蛋白质折叠的基本作用：结合保护待折叠多肽片段，再释放该片段进行折叠。形成HSP7