高中生物竞赛辅导生化氨基酸肽.ppt

**2、不参加蛋白组成的aa除了组成Pr的常见20种aa和几种罕见的aa外，在一些代谢中间产物和小肽中也发现一些aa，现在发现了150多种，这些aa类型很多。①按氨基位置分的话，可分为α-氨基酸，如苯甘氨酸β-氨基酸，如β-丙氨酸，这是一种维生素的前体。γ-氨基酸，γ-氨基丁酸，是传导神经冲动的化学介质。②按构型可分为L-型和D-型L-型如，鸟氨酸，比Lys少一个碳，onithine瓜氨酸，与Arg碳一样多，只不过在δ位连接的不是一个胍基而一个尿素。这两种都是精aa的合成的中间产物。D-型aa，一般只在原核生物中存在，如在细菌细胞壁肽聚糖中的短肽中，含有D-丙氨酸。在某些低等动物中也存在，D-谷氨酸。如蚯蚓中发现D-丝aa---------------------------------------------（1）L-型α–氨基酸的衍生物L-瓜氨酸、L-鸟氨酸是尿素循环的中间物（2）D-型氨基酸D-Glu、D-Ala（肽聚糖中）、D-Phe（短杆菌肽S）（3）β-、γ-、δ-氨基酸β-Ala（泛素的前体）、γ-氨基丁酸（神经递质）。**三、氨基酸的物理性质**氨酸酸一般是无色结晶状，熔点在200-300°C之间因此不象有机分子而象离子化合物。一般都能溶于水，难溶于有机溶剂，在水中，胱，Tyr,Asp,Glu的溶解度较小，Arg，Lys的溶解度最大，在盐酸溶液中一切aa都可有不同程度的溶解度。氨基酸有不同的味道，如甘aa,L-Ala,SerThr有微甜味，其它L-aa无甜味，而具有苦味，但D-型aa大部分有甜味或强甜味。**2、氨基酸的旋光性。①在常见的aa中，α-碳原子是一个手性碳原子（除Gly外），因此都具有旋光性，大多数aa都只有这一个手性碳原子，应当有两个异构体，但构成蛋白质的氨基酸都是L-型，天然存在的D-型氨基酸很少。但人工合成的aa往往是无旋光性的D，L-消旋物。②含有两个手性碳的aa如Thr,Ile,Hpr,Hly它们有两个手性碳，应当有四个异构体，如何命名呢？以α-碳原子的构型确定D，L型。另一个手征性碳原子的构型怎么定呢？以α-碳原子作为决定构型的基础。**氨基酸的旋光性受溶液的pH影响很大，所以构型（DL）是指的化学结构而不是旋光方向，L-型aa即有左旋，也有右旋，一般地说酸度增大，所有的L-aa旋光方向向正向移动，即它的比旋增大（向正方向），D-aa则向相反的方向变化。在等电点时左旋最大L型**3、氨基酸的光吸收---------------------------------2、??氨基酸的光吸收性Tyr、Phe、Trp的R基含有共轭双键，在220-300nm近紫外区有吸收。λ（nm）εTyr2751.4×103Phe2572.0×102Trp2805.6×103

**在非可见光区，参于蛋白质组成的20种氨基酸，在可见光区都无光吸收，带有芳香环的三种aa，在紫外区有特征的光吸收，这是因为苯环上Trpλmax=278nmTyrλmax=279nm==280nmTrp吸收最强，在270-290nm范围内，其吸收强度比Tyr高4倍。？？Pheλmax=259nm有共轭双键存在，这几种aa在蛋白质的分析和分离中特别重要，根据总的统计数据，蛋白质在280nm处有最大吸收，这是Tyr与Trp的贡献的结果，Phe在此无有什么贡献，即使在260nm处，它的光吸收也是比较弱的。所有蛋白质在远紫外区都有吸收作用（<220nm)，注意：在蛋白质的检测中，并不是所有的蛋白质在280nm附近都有光吸收。**四、氨基酸的化学性质，最重要的是aa的酸碱性质(学习氨基酸的酸碱性质的知识,对于了解和分析蛋白质的性质是极端重要的)1、aa以偶极离子存在。氨基酸的通式为：这是氨基酸的分子结构。在分子结构中可以看出，它含有一个羧基，这是可以解离的酸性基团，α-碳上还有一个氨基，这是一个可解离的碱性基团，因而这它是一个两性电解质。那么氨基酸是否以这种非解离的通式结构存在厅局呢？看两个实例：①aa具有高熔点Aa虽然有氨基和羧基，但它们不象一般的胺类和羧酸，有挥发性，而是一些不挥发的晶形固体，它们有（相当高的）熔点，在这时熔融并分解（200°C以上），有许多在300°C以上。对于晶体来讲者有晶格点阵（有离子晶格和分子晶格）aa晶体体具有离子晶格的性质。因离子晶格结构以静电引力相吸引，以维持晶格结构。如果要破坏这维持晶格，则需要高温