分子生物学分子生物学 (10).pdfVIP

分子生物学分子生物学 (10).pdf

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TheProteinJournal

/10.1007/s10930-019-09870-3

Cloning,Expressionand

Characterizationof

a

Novelα‑Amylase

from

SalinisporaarenicolaCNP193

Shu

Liu1,3

·Sibtain

Ahmed2

·Yaowei

Fang1,3,4

©SpringerScience+BusinessMedia,LLC,partofSpringerNature2019

Abstract

α-Amylasesareusedinvariousbiotechnologicalprocessesincludingthetextile,paper,food,biofuels,detergentsandpharma-

ceuticalindustries.Inthisstudy,anovelgeneencodingα-amylasewasclonedfrommarinebacteriumSalinisporaarenicola

CNP193andtheproteinwasexpressedinEscherichiacoli.Theα-amylasegenefromS.arenicolaCNP193hadalengthof

1839

bpandencodedaα-amylasewithanestimatedmolecularmassof74

kDa.TheoptimumtemperatureandpHforthe

++2+

recombinantα-amylasewas50

°Cand7respectively.Na,KandCaincreasedtheactivityoftherecombinantα-amylase

whereastheenzymewasinhibitedbyCu2+,Zn2+,Hg2+,Pb2+,Fe3+andMn2+.Thinlayerchromatographyresultsconfrmed

thatmonosaccharide,disaccharideandmaltotriosearethehydrolysisproducts.Theresultsofourstudysuggestthatthis

enzymehasconsiderablepotentialinindustrialapplications.

KeywordsSalinisporaarenicola

·α-Amylase

·Expression

·Biochemicalcharacterization

1IntroductionandPenicilliumspecies[5].Howeverthereisverylesslit-

eratureavailableforamylasesfrommarinebacteria.

Alpha-amylases(endo-1,4-α-d-glucanglucanohydrolase,Microorganismsarewellknownsourceofenzymes[6,

EC)hydrolyzethe1,4-α-glucosidiclinkageswithin7].Thereisverylessinformationavailableaboutthemarine

starchandrelatedpolysaccharidestoproducedifferentamylases

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