(55)--2.4.3 激活作用动力学.ppt

第二专题酶化学**五、激活剂的影响酶的激活剂就是将无活性的酶激活为有催化活性的酶。

**通常有三类

(1)无机离子，如金属离子(K+，Mg2+，Ca2+等)、阴离子(Br-、Cl-等)、氢离子等；

(2)有机分子，如谷胱甘肽，乙二胺四乙酸(EDTA)等；

(3)蛋白质等生物大分子，如对酶原激活。

**酶激活剂的作用特点：

1、酶对激活剂具有一定的选择性，一种激活剂对某种酶起激活作用，但对另一种酶却起抑制作用。

2、某些离子具有拮抗作用。

3、有些金属离子激活剂可以相互替代。

4、激活剂的作用常与它的浓度有关。

5、激活剂的作用机制是多种多样的。激活作用的动力学激活剂之所以能够提高酶的催化活性，其主要原因有两种：一是激活剂与酶分子结合，改变了酶活性中心及其附近的构象，从而增强了酶与底物的亲合能力，或者是增加了产物的离去速度，进而提高酶的催化活力；二是激活剂与底物分子结合再与酶分子结合，使底物分子的电子密度或分子张力发生变化，有利于产物的形成，从而提高酶催化活力。1、激活剂A与酶形成EA活性复合物激活动力学模型与抑制动力学模型采取一致的符号，可表示如下:以稳态法处理可得到如下:显而易见，此类型的激活剂只影响反应的Km值，并不影响rmax。若和抑制剂的类型相类比，应属于竞争性活化。其倒数方程可表示如下：反应速度方程式rrrrr[A]增大，斜率降低，反应速度r增大，[A]降低，斜率增大，反应速度r降低；[A]＝0,r＝0，另外，当[S=∞](在A存在的前提下)时,r＝rmax。若固定[S]，以1/r～1/[A]作图可求出KA：对[S]1和[S]2不同底物浓度下所得到的1/r～1/[A]两直线相交于一点：1/[A]=-1/KA。rrrrrrr2、激活剂与游离酶、酶-底物复合物结合激活剂和酶结合不影响底物与酶结合底物结合也不影响激活剂与酶的结合。激活剂的作用只对酶的活性有影响，也就是说，末结合激活剂的ES复合物是无活性的，只有ESA三元复合物才有活性。以迅速平衡法得到如下方程：激活剂与游离酶、酶-底物复合物结合关系rr显然此种类型的激活剂只影响rmax而不影响及Km，属于非竞争性活化作用。其倒数方程如下：直线的斜率为（1+KA/[A]）Km/rmax，纵轴截距为（1+KA/[A]）/rmax，横轴截距为-1/Km(1/r=0,1/[S]=-1/[Km])。若已知激活剂[A]的浓度和rmax就可以计算出KA。rrr第二专题酶化学