(103)--第二章、酶生物化学生物化学.ppt

第二章酶(Enzyme)

第二章、酶第一节、酶的结构与分类第二节、酶的作用机制第三节、酶的分离纯化

酶的结构与分类什么是酶酶的化学本质酶的结构特点酶的命名原则酶的分类方法

第一节、酶的结构与分类1、什么是酶?酶是一类由活性细胞产生的具有催化作用和高度专一性的特殊蛋白质。简单说，酶是一类由活性细胞产生的生物催化剂。New:酶是一类具有高效率、高度专一性、活性可调节的高分子生物催化剂。

1、什么是酶?酶和一般催化剂的共性酶催化作用的独特性加快反应速度（降低活化能）易失活：常温、常压、pH=7不改变平衡常数高效率：反应速度与不加催化剂相比可提高108～1020，与加普通催化剂相比可提高107～1013。自身不参与反应高度专一性（P332）：指酶对催化的反应和反应物有严格的选择性。受到严格调控：合成或分解调节、激素调节、终产物的反馈抑制、抑制剂或激活剂作用、其他。第一节、酶的结构与分类

1、什么是酶?酶催化作用的专一性是由酶蛋白的立体结构所决定的，也是最主要的区别。可分为：绝对专一性：有些酶只作用于一种底物（substrate,S），催化一个反应，而不作用任何其它物质，如脲酶，麦芽糖酶；相对专一性：这类酶对结构相近的一类底物都有作用，包括族（基团）专一性（α-D-葡萄糖苷酶）和键专一性（酯酶）；立体异构专一性：这类酶能辨别底物不同的立体异构体，只对其中的某一种构型起作用，而不催化其他异构体，包括旋光异构专一性和几何异构专一性。第一节、酶的结构与分类

2、酶的化学本质酶是蛋白质。1926年，JamesSummer由刀豆制出脲酶结晶确立酶是蛋白质的观念，其具有蛋白质的一切性质。核酶的发现（P339）。1981～1982年，ThomasR.Cech实验发现有催化活性的天然RNA-Ribozyme；L19RNA和核糖核酸酶P的RNA组分具有酶活性是两个最著名的例子。抗体酶（abzyme，P343）。1986年，RichardLerrur和PeterSchaltz运用单克隆抗体技术制备了具有酶活性的抗体（catalyticantibody）。第一节、酶的结构与分类

2、酶的化学本质全酶（holoenzyme）=脱辅酶+辅因子指由脱辅酶和辅因子共同组成的具有催化活性的蛋白质复合物。酶单成份酶：脲酶、蛋白酶、淀粉酶、核糖核酸酶等。双成份酶脱辅酶辅因子（单纯蛋白质）（缀合蛋白质）（apoenzyme）辅酶（coenzyme)辅基（prostheticgroup）第一节、酶的结构与分类

2、酶的化学本质酶的辅因子是酶的对热稳定的非蛋白小分子物质部分，其主要作用是作为电子、原子或某些基团的载体参与反应并促进整个催化过程。（1）传递电子体：如卟啉铁（血红素P253）、铁硫簇（RNA还原酶Ⅲ）；（2）传递氢（递氢体）：如FMN/FAD、NAD/NADP、C0Q、硫辛酸；（3）传递酰基体：如C0A、TPP、硫辛酸；（4）传递一碳基团：如四氢叶酸；（5）传递磷酸基：如ATP，GTP；（6）其它作用：转氨基，如VB6；传递CO2，如生物素。第一节、酶的结构与分类

3、酶的基本结构蛋白质的结构特点：一级、二级、三级、四级结构。根据结构不同酶可分为：单体酶：只由单一的三级结构蛋白质构成，如溶菌酶。寡聚酶：由多个（两个以上）具有三级结构的亚基聚合而成，如苹果酸脱氢酶（2亚基）。多酶复合体：由几个功能相关的酶嵌合而成的复合体，丙酮酸脱氢酶复合体（3种酶，60个亚基）。第一节、酶的结构与分类

3、酶的基本结构（1）活性中心（activecenter）：酶分子中直接和底物结合并起催化反应的少数特异氨基酸区域。即：活性部位（activesite）第一节、酶的结构与分类结合部位（Bindingsite）：指酶分子中与底物结合的部位或区域，决定酶的专一性。

3、酶的基本结构（1）活性中心（activecenter）：酶分子中直接和底物结合并起催化反应的少数特异氨基酸区域。即：活性部位（activesite）第一节、酶的结构与分类催化部位（Catalyticsite）:指酶分子中促使底物发生化学变化的部位，决定酶的催化能力。通常将酶的结合部位和催化部位总称为酶的活性部位或活性中心。

3、酶的基本结构（1）活性中心（activecenter）：酶分子中直接和底物结合并起催化反应的少数特异AA区域。即：活性部位（activesite）第一节、酶的结构与分类调控部位（Regulatorysite）：酶分子中存在着一些可以与其他分子（效应物，effector）发生某种程度的结合的部位，从而引起酶分子空间构象的变化，对酶起激活或抑制作用（P413）。

活性中心

（1）活性部位在酶分子的总体中只占相当小