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生物化学与分子生物学的知识点

生物化学与分子生物学的知识点

生物化学与分子生物学的知识点

一、蛋白质的结构与功能

1.凯氏定氮法：由于体内的含氮物质以蛋白质为主，各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％，只要测定生物样品中的含氮量，就可推算出蛋白质的大致含量：

100克样品中蛋白质的含量（g%）=每克样品含氮克数×6.25×100

2.蛋白质的生物学重要性（一广三多）：分布广、种类多、含量多、功能多。

3.组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L—?—氨基酸（Gly除外）。硒代半胱氨酸在某些情况下也可用于合成蛋白质。

注：将氨基酸含C基团置于竖线上，H原子位于竖线右侧的为L型

4.20种L—?—氨基酸分类及其缩写、符号。

（1）非极性脂肪族氨基酸：侧链为非极性的疏水基团，水中溶解度小，等电点近中性

（2）极性中性氨基酸：侧链基团有极性，水中溶解度大，等电点近中性

（3）芳香族氨基酸：侧链含有苯环

（4）酸性氨基酸：侧链含有两个羧基，等电点低

生物化学与分子生物学的知识点全文共1页，当前为第1页。（5）碱性氨基酸：侧链含有氨基，胍基或咪唑基，等电点高

生物化学与分子生物学的知识点全文共1页，当前为第1页。

5.脯氨酸是一种α—亚氨基酸，可以看成是α—氨基酸的侧链取代了自身氨基上的一个氢原子

7.必需氨基酸：“甲（Met）撷（Val）来（Lys）一（Ile）本（Phe）亮（Lue）色（Trp）书（Thr）”；条件必需氨基酸：Cys、Tyr；儿童必需氨基酸：Arg、His

8.在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）。pI=(pK1+pK2)/2

9.酸性氨基酸的等电点取两羧基的pK值的平均值；碱性氨基酸的等电点取两氨基的pK值的平均值。

10.含有共轭双键的色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm附近。大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。

11.氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处，而且吸收峰值与氨基酸释放出的氨量成正比，作为氨基酸定量分析方法。

14.所谓主链骨架原子即N（氨基氮）、Cα（α—碳原子）和CO（羧基碳）3个原子依次重复排列。

15.参与肽键的6个原子C?1、C、O、N、H、C?2位于同一平面，C?1和C?2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成肽单元(peptideunit)

16.α—螺旋的走向是右手螺旋，每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距约0.54nm；每个肽键的N-H与第四个肽键的C=O形成氢键，氨基酸残基侧链伸向外侧。如：头发的角蛋白、肌肉的肌球蛋白、血凝块的纤维蛋白。

生物化学与分子生物学的知识点全文共2页，当前为第2页。17.β—折叠结构呈折纸状，氨基酸残基侧链交替位于锯齿状结构的上下方，肽链之间的肽键N-H和C=O形成氢键。

生物化学与分子生物学的知识点全文共2页，当前为第2页。

18.β—转角常见于肽链进行180°回折的转角上，第一个残基C=O与第四个残基N—H形成氢键。第二个残基通常为脯氨酸。

19.模体（motif）：两个或两个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个有规则的二级结构组合，又称超二级结构。有三种形式：αα、βαβ、ββ20.锌指是常见的模体例子，由1个α—螺旋和2个反向平行的β—折叠组成，N端有一对Cys，C端有一对His，在空间上形成容纳Zn2+的洞穴。

21.分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能，称为结构域(domain)。结构域具有相对独立的空间构象和生物学功能。

22.在分子伴侣（一类蛋白质）的辅助下，合成中的蛋白质才能折叠成正确的空间构象。

23.有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基。单一的亚基一般没有生物学功能，完整的四级结构是其发挥生物学功能的保证。同聚体、异聚体

24.按蛋白质组成成分将蛋白质分为单纯蛋白质和结合蛋白质（非蛋白质部分称为辅基）；按蛋白质形状将蛋白质分为纤维状蛋白质和球状蛋白质。

25.蛋白质家族（proteinfamily）：氨基酸序列相似而且空间结构与功能也十分相近的蛋白质。属于同一蛋白质家族的成员，称为同源蛋白质（homologousprotein）

26.蛋白质超家族（superfamily）：2个或2个以上的蛋白质家族之间，其氨基酸序列的相似性并不高，但含有发挥相似作用的同一模体结构。

27.蛋白质一级结构是高级结构和功能的基础：

生物化学与分子生物学的知识点全文共3页，当前为第3页。（1）一级结构是空间构象的基础；

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