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5.ProteinsKeypointsDenaturationofproteinsFunctionalpropertiesofproteins
Gelation
Emulsifyingproperties
Foamingproperties
Propertiesoffoodproteinsmyoglobins
Proteincontentinsomeanimalfoods[美]O.R.菲尼马著，王璋等译《食品化学》，中国轻工业出版社，1991年
Proteincontentinsomeplantfoods[美]O.R.菲尼马著，王璋等译《食品化学》，中国轻工业出版社，1991年
AminoAcids冯凤琴，《食品化学》，化学工业出版社，1996年
EssentialAminoAcidsHistidine(His,组氨酸)Isoleucine(Ile,异亮氨酸)Leucine(Leu,亮氨酸)Lysine(Lys,赖氨酸)Phenylalanine(Phe,苯丙氨酸)Threonine(Thr,苏氨酸)Tryptophan(Trp,色氨酸)Valine(Val,缬氨酸)Methionine(Met,甲硫氨酸)
Chemicalstructureofthepeptidebond(bottom)andthethree-dimensionalstructureofapeptidebondbetweenanalanine(丙氨酸)andanadjacentaminoacid/wiki/Protein
/wiki/ProteinProteinstructurePrimarystructure:theaminoacidsequence.Secondarystructure:α-helix,β-sheet,β-turn,stabilizedbyhydrogenbondsTertiarystructure:saltbridges,hydrogenbonds,disulfidebonds,sulfhydrylgroups
Thealphahelix(α-helix)isaright-handedcoiledorspiralconformation,inwhicheverybackboneN-HgroupdonatesahydrogenbondtothebackboneC=Ogroupoftheaminoacidfourresiduesearlier.Betasheetsconsistofbetastrandsconnectedlaterallybyatleasttwoorthreebackbonehydrogenbonds,formingagenerallytwisted,pleatedsheet.Abeta-turnisaregionoftheproteininvolvingfourconsecutiveresidueswherethepolypeptidechainfoldsbackonitselfbynearly180degrees.
ProteinDenaturationProteindenaturationleadstolossofsolubilitydenaturationexposedhydrophobicdomainsbindtogetheraggregationprecipitationhydrophobicdomainsexposed
DenaturationDenaturation:Isaprocessthatchangesthe
molecularstructurewithoutbreakinganyofthepeptidebondsofprotein
changesinconformation
changesinphysicalandchemicalproperties
eg.solubility,viscosity,diffusion
changesinbiochemicalproperties
eg.Proteolysis,biologicalactivity,
DenaturationPhysicalagents
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