（生物科技行业）生物化学考研名词解释(华师大).docx

（生物科技行业）生物化学考研名词解释(华师大)

生物化学名词解

蛋白质化学

俩性离子指在同壹氨基酸分子上含有等量的正负俩种电荷，又称兼性离子或偶极离子。氨基酸是含有壹个碱性氨基和壹个酸性羧基的有机化合物，氨基壹般连在α-碳上。

等电点pI使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH值

必需氨基酸指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。

凯氏定氮法蛋白质和亚硝酸反应，产生氮气，通过产生的氮气的量，来计算蛋白质的含量茚三酮反应在加热条件下，氨基酸或肽和茚三酮反应生成紫色（和脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。

纸层析是用滤纸作为支持物的壹种分配层析，他是利用极性和非极性氨基酸在水和有机溶剂中溶解度不同的特点，在滤纸上进行分离的壹种方法

分配层析利用固定相和流动相之间对待分离组分溶解度的差异来实现分离的壹种方法Rf值样品中某成分在纸层析或薄层层析特定溶剂系统中移动的距离和流动相前沿的距离之比。

肽俩个或俩个之上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物

肽键壹个氨基酸的羧基和另壹个的氨基的氨基缩合，除去壹分子水形成的酰氨键。

双缩脲反应白质在碱性溶液中和硫酸铜作用形成紫蓝色络合物的呈色反应。在540nm波长处有最大吸收。可用于蛋白质的定性和定量检测。

壹级结构指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置

二级结构指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿壹定方向盘绕和折叠的方式。

三级结构指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。

四级结构指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。

超二级结构指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在壹起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。

结构域指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进壹步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。

构型指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。

构象指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。壹种构象改变另壹种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。

离子键带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。

氢键指负电性很强的氧原子或氮原子和N-H或O-H的氢原子间的相互吸引力

Edman降解从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了壹个残基）被回收再进行下壹轮降解循环。

肽平面肽链主链上的肽键因具有双键性质，不能自由旋转，使连接在肽键上的6个原子共处的同壹平面。

α螺旋蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，壹般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基和多肽链C端方向的第4个残基（第4+n个）的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每壹圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm.

疏水键非极性分子之间的壹种弱的、非共价的相互作用。

范德华力中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的壹种弱的分子间的力。当俩个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。

波尔效应CO2浓度的增加降低细胞内的pH，引起红细胞内血红蛋白氧亲和力下降的现象。

DPG2,3-二磷酸甘油酸是红细胞中大量存在的糖代谢的中间产物。它能降低血红蛋白和氧气的亲和力，使血红蛋白的氧合曲线右移，但对氧和血红蛋白没有影响。

盐析质溶液中加入壹定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低且沉淀析出的现象称为盐析。

盐溶在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。

蛋白质的复性指在壹定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象且恢复生物活性的现象。

层析按照在移动相（能够是气体或液体）和固定相（能够是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。

分级盐析不同蛋白分子发生盐析所要求的离子浓度不同，因此能够通过在蛋白质溶液中加入不同量的中性盐，使不同蛋白质分别沉淀

蛋白质的沉淀作用在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。

蛋白质的变性蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及壹些变性剂的作用时，次级键遭受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。

超滤