考研生化蛋白质.ppt

2、结构域(domain)在空间上相对独立免疫球蛋白蛋白质亚基结构中明显分开的紧密球状结构区域二．蛋白质的三级结构蛋白质的三级结构(TertiaryStructure)是指在二级结构基础上，肽链的不同区段的侧链基团相互作用在空间进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维结构。维系这种特定结构的力主要有氢键、疏水键、离子键和范德华力等。尤其是疏水键，在蛋白质三级结构中起着重要作用。血红蛋白的三级结构血红蛋白由一条153个氨基酸组成的肽链和一个血红素辅基组成。分子量为17800。二级结构形成八段螺旋，分别为A、B、C、D、E、F、G、H，每段螺旋包含7-8个氨基酸，最长的有23个氨基酸。E7（第64His）和F8（第93His）和血红素连接。形成一个致密的球状结构。疏水AA位于分子内部，亲水AA位于分子表面。三、蛋白质的四级结构蛋白质的四级结构(QuaternaryStructure)是指由多条各自具有一、二、三级结构的肽链通过非共价键连接起来的结构形式；各个亚基在这些蛋白质中的空间排列方式及亚基之间的相互作用关系。这种蛋白质分子中，最小的单位通常称为亚基或亚单位（Subunit），它一般由一条肽链构成，无生理活性；维持亚基之间的化学键主要是疏水力。由多个亚基聚集而成的蛋白质常常称为寡聚蛋白；四级结构的结构模型logo四级缔合在结构和功能上的优越性增强结构的稳定性提高遗传经济性和效率使催化基团汇集在一起具有协同性和别构效应两个亚基的结构返回作用力破坏因子氢键：α-螺旋，β-折叠 尿素，盐酸胍疏水作用：形成球蛋白的核心去垢剂，有机溶剂VanderWaals力：稳定紧密堆积的集团和原子离子键：稳定α-螺旋，三、四级结构酸、碱二硫键：稳定三、四级结构还原剂配位键：与金属离子的结合螯合剂EDTA四、维持蛋白质空间构象的作用力H2NC(:NH)NH2HCl稳定蛋白质的作用力1、共价键蛋白质分子中的共价键有肽键和二硫键。是生物大分子分子之间最强的作用力，化学物质（药物、毒物等）可以与生物大分子（受体蛋白或核酸）构成共价键，共价键除非被体内的特异性酶催化断裂以外，很难恢复原形，是不可逆过程，对酶来讲就是不可逆抑制作用。2、非共价键生物体系中分子识别的过程不仅涉及到化学键的形成，而且具有选择性的识别。共价键存在于一个分子或多个分子的原子之间，决定分子的基本结构，是分子识别的一种方式。而非共价键（又称为次级键或分子间力）决定生物大分子和分子复合物的高级结构，在分子识别中起着关键的作用。1)、静电作用静电作用是指荷电基团、偶极以及诱导偶极之间的各种静电吸引力。酶、核酸、生物膜、蛋白质等生物大分子的表面都具有可电离的基团和偶极基团存在，很容易与含有极性基团的底物或抑制剂等生成离子键和其它静电作用离子键生物大分子表面的带电基团可以与药物或底物分子的带电基团形成离子键。这种键可以解离。(2)离子－偶极作用药物分子和受体分子中O、S、N和C原子的电负性均不相等，这些原子形成的键由于电负性差值可以产生偶极现象。这种偶极部分与永久电荷可以形成静电作用.离子-偶极相互作用一般比离子键小得多，键能与距离的平方差成反比，由于偶极矩是个向量，电荷与偶极的取向会影响药物-受体的作用强度。如普鲁卡因及其衍生物的局部麻醉作用与酯羰基的偶极性质有关。(3)偶极-偶极相互作用两个原子的电负性不同，产生价键电子的极化作用，成为持久的偶极两个偶极间的作用。03偶极—偶极相互作用的大小，取决于偶极的大小、它们之间的距离和相互位置。这种相互作用在水溶液中普遍存在。添加标题它的作用强度比离子—偶极作用小，但比偶极—诱导偶极作用大。这种作用对药物—受体相互作用的特异性和立体选择性非常重要01添加标题02添加标题2)、氢键氢键的形成氢键是由两个负电性原子对氢原子的静电引力所形成，是一种特殊形式的偶极—偶极键。它是质子给予体X-H和质子接受体Y之间的一种特殊类型的相互作用。氢键的大小和方向氢键的键能比共价键弱，比范德华力强，在生物体系中为8.4～33.4kj/mol(2-8kcal/mol)。键长为0.25～0.31nm，比共价键短。氢键的方向用键角表示，是指X—H与H…Y之间的夹角，一般为180?～250?。12蛋白质一级结构的测定测定