生物化学简明教程ppt--第二章蛋白质.pptVIP

第二章蛋白质;第一节蛋白质的分类;二、根据分子组成分类;三、根据功能分类;第二节蛋白质的组成单位-氨基酸;二、氨基酸的分类;

极性R基氨基酸

;2、按R基的化学结构不同来分类;三、氨基酸的理化性质;〔2〕羧基参加的反响;〔4〕由侧链基团参加的反响;第三节肽;第四节蛋白质的结构;〔2〕、包含内容;3、蛋白质的四级结构;第五节蛋白质结构与功能的关系;;2、蛋白质的两性解离和等电点

等电点isoelectricpoint：蛋白质分子所带的正电荷和负电荷相等时溶液的pH值。

pI在有中性盐时有明显变化，因分子中某些解离基团可与盐的离子如Ca2+、Mg2+、Cl-、HPO42-结合，观察到的pI在一定程度上决定于介质中离子的组成。pI是蛋白质的一个特征常数。

;不同的蛋白质有不同的等电点

等电点是蛋白质的一个特征常数，其等电点是由可解离基团的种类和数目决定的，而这在不同的蛋白质中是不同的。

不同蛋白质的酸性氨基酸残基和碱性氨基酸残基的多少，直接影响蛋白质等电点的大小。

蛋白质在等电点时的溶解度最小，因此不同蛋白质的等电点不同来沉淀不同的蛋白质，别离蛋白质混合物。;3、蛋白质的变性;氨基酸的甲醛滴定

;;;;;;;;;;;CoreyPauling;特征：1、每隔3.6个AA残基螺旋上升一圈，螺距0.54nm;

2、螺旋体中所有氨基酸残基R侧链都伸向外侧，链中的全部C=0和N-H几乎都平行于螺旋轴;

3、每个氨基酸残基的N-H与前面第四个氨基酸残基的C=0形成氢键，肽链上所有的肽键都参与氢键的形成。;*影响α-螺旋形成的因素

氨基酸组成和序列？

R基团？

脯氨酸？;?-折叠

;;;肌红蛋白的三级结构;肌红蛋白〔myoglobin〕分子由一条多肽链〔153个残基〕和一个血红素组成。分子呈扁圆形，大小为4.5nm×3.5nm×2.5nm。多肽链主链骨架包含长短不等的A、B、C、D、E、F、G、H共8个α-螺旋。分子中几乎80％的氨基酸残基都是位于α-螺旋结构中。α-螺旋之间的拐弯处〔AB、CD、EF、FG、GH〕是无规卷曲。绝大多数亲水性R侧链分布在分子的外外表，与水分子结合，使肌红蛋白可溶于水溶液中。绝大多数疏水性R侧链埋藏在分子内部。

;

分子外表有一个深陷的洞穴。该洞穴由C、E、F、G共4个螺旋段构成。洞穴周围分布许多疏水性R侧链，从而为洞穴构成了疏水性环境。平面的血红素分子埋人疏水的洞穴中。维持肌红蛋白分子二级结构的力是范德华引力、疏水键、氢键和配位键。;血红蛋白的四级结构;维系蛋白质分子的一级结构：肽键、二硫键

维系蛋白质分子的二级结构：氢键

维系蛋白质分子的三级结构：疏水相互作用力、氢键、范德华力、盐键

维系蛋白质分子的四级结构：范德华力、盐键

;;甘氨酸〔Gly,G〕;酸性氨基酸及酰胺;碱性氨基酸

;杂环氨基酸

;芳香族氨基酸

;氨基酸的兼性离子形式：

氨基酸或肽在晶体或水中以兼性离子形式存在，熔点高。

;氨基酸的两性解离

;氨基酸的等电点

;氨基酸等电点的计算;蛋白质两性解离性质和等电点

;β－转角〔β-turn〕

;五、蛋白质的超二级结构和结构域

;卵溶菌酶的三级结构中的两个结构域;a-氨基可与亚硝酸反响产生氮气;一级结构;氢键〔hydrogenbond〕

主要维持蛋白质分子的二级结构，对三、四级结构亦有一定作用。

范德华引力〔Vanderwealsforce〕

实质是静电引力，维持三、四级结构。包括：

①二个极性基团偶极之间的静电吸引〔取向力〕；

②极性基团的偶极与非极性基团的诱导偶极之间的静电吸引〔诱导力〕；

③二个非极性基团瞬时偶极之间的静电吸引〔色散力〕。;疏水作用力〔hydrophobicbond〕

2个或2个以上的疏水基团〔非极性基团〕因极性水分子的排斥而接近，因范德