生物化学-第七章-酶学.pptVIP

第七章酶;第一节概述;〔二〕酶的化学本质;2、Ribozyme的化学本质是RNA

在已鉴定过的数千种酶中，绝大多数酶的化学本质是蛋白质。但在1982年，美国科学家T.Cech发现原生动物四膜虫的26SrRNA前体具有自我拼接的催化活性。T.Cech将这种RNA命名为“Ribozyme”。

核酶〔Ribozyme〕：指对RNA具有催化活性的RNA。;二、酶的作用特点;活化能：在一定温度下，1mol底物全部进入活化状态所需的自由能，单位J/mol。;〔二〕酶的作用特点;反响速度与不加催化剂相比可提高108～1020，与加普通催化剂相比可提高107～1013.;2.高度的专一性;绝对专一性：有些酶只作用于一种底物，催化一个反响，而不作用于任何其它物质。

如：过氧化氢酶底物：过氧化氢

琥珀酸脱氢酶底物：琥珀酸;旋光异构专一性：当底物具有旋光异构体时一酶只能作用于其中的一种。

如：L-AA氧化酶只能催化L-AA氧化，而对D-AA无作用。;2.转移酶：催化基团转移反响，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。

例如，谷丙转氨酶催化的氨基转移反响：;3.水解酶：催化催化底物的加水分解反响。

主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。

例如，脂肪酶催化的脂的水解反响：;4.裂合酶：催化从底物上移去某些基团而形成双键的非水解性反响及其逆反响的酶。

主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。

例如，延胡索酸水合酶催化的反响。;5.异构酶：催化同分异构体的相互转变，即底物分子内基团或原子的重排过程的酶。

例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反响。;6.合成酶：又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N以及C-S键的形成反响。这类反响必须与ATP分解反响相互偶联。

如：Gln合成酶,丙酮酸羧化酶。;酶的编号：;二、酶的命名;第三节酶的组成与结构;辅因子：辅酶、辅基、金属离子

辅酶：与酶蛋白结合疏松，

用透析法可以除去

辅基：与酶蛋白结合紧密，

不能用透析法除去

小分子有机化合物

;二、酶的结构;三、酶的活性中心;活性中心;酶分子;〔??〕酶活性中心的形成

酶蛋白多肽链经过盘绕折叠形成特定的空间结构，使相关的AA形成微区;〔三〕酶活性中心的结构特征;2.构成活性中心的大多数AA残基为疏水性的，使此小区形成一个非极性的微环境，有利于与底物作用。在活性中心内仅有少数极性AA残基以其功能基团直接与底物作用。

活性中心的AA在一级结构上相距很远，甚至不在一条肽链上，但在三级结构上比较靠近。;〔四〕酶原

1.酶原：某些酶在细胞内合成或初分泌时没有催化活性，这种无活性状态的酶前身物称为酶原。

2.酶原激活：酶原变成酶的过程〔切去几个AA的肽段〕。;第四节酶的作用机制;〔二〕中间产物学说——酶降低活化能的原因;二、酶专一性的作用机理〔理论〕;2.诱导契合学说;三、与酶的高效性有关的因素;2.“张力”和“形变”

底物与酶结合诱导酶的分子构象变化，变化的酶分子又使底物分子的敏感键产生“张力”甚至“形变”，从而促使酶－底物中间产物进入过渡态。;3.酸碱催化：

一般都是广义的酸－碱催化方式。

广义酸－碱催化是指通过质子酸提供部分质子,或是通过质子碱接受部分质子的作用，达到降低反应活化能的过程。

酶活性部位上的某些基团可以作为良好的质子供体或受体对底物进行酸碱催化。;4.共价催化;5.酶活性中心是低介电区域〔疏水的微环境〕

酶活性中心是低介电区，有利于使底物分子的敏感键和酶的催化基团之间形成很大的反响力。;四、酶催化机理的实例;〔二〕作用机理

1.通过电荷转移，使Ser有更强的亲核力；

2.形成酰化酶，放出产物P1；

3.脱酰〔水解〕，形成产物P2；;His57质子供体;H2O;以上反响的另一版本图解供大家学习时参考：;第五节酶促反响动力学;二、酶活力的测定;2.酶活力的表示方法;习惯单位：

在实际使用中，结果测定和应用都比较方便、直观，规定的酶活力单位，不同酶有各自的规定，如：

①α-淀粉酶活力单位：每小时分解1g可溶性淀粉的酶量为一个酶单位。〔QB546-80〕，也有规定每小时分解1mL2%可溶