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第五章酶(enzyme);酶的开展历史;TheNobelPrize
inChemistry1907;TheNobelPrizeinChemistry1946;TheNobelPrizeinChemistry1972;TheNobelPrizeinChemistry1989;酶是生物催化剂。;酶的化学本质;酶的催化特性;酶的催化效率:
比化学催化剂高107~1013倍,
比非催化反响高108~1020倍。;N+3H2;酶作用的专一性;绝对专一性;酯酶;胰蛋白酶的作用位点;旋光异构专一性;〔反丁烯二酸〕;酶的分类;六大类酶催化反响的性质;〔2〕脱氢酶类:直接催化底物脱氢;2.转移酶类〔transferases〕;3.水解酶类〔hydrolases〕;4.裂合酶类〔lyases〕;5.异构酶类〔isomerase〕;6.合成酶类〔synthetases,也称ligases连接酶类〕;酶的命名;1961年国际酶学委员会〔enzymecommission〕提出的酶的命名和分类方法。;酶的编号:;酶的组成;根据酶蛋白分子的特点将酶分成三类;单体酶;寡聚酶;多酶络合物;活性部位
〔活性中心〕;Glu和Asp的-COOH;Activesitesmayincludedistantresidues.(A)Ribbondiagramoftheenzymelysozymewithseveralcomponentsoftheactivesiteshownincolor.(B)Aschematicrepresentationoftheprimarystructureoflysozymeshowsthattheactivesiteiscomposedofresiduesthatcomefromdifferentpartsofthepolypeptidechain.;必需基团;;胰凝乳蛋白酶;Enzymeinhibitionbydiisopropylphosphofluoridate(DIPF),agroup-specificreagent.DIPFcaninhibitanenzymebycovalentlymodifyingacrucialserineresidue;;酶原的激活;胃蛋白酶原〔pepsinogen〕的激活;赖;3、胰凝乳蛋白酶原〔chymotrypsinogen〕的激活;酶原激活的意义?;同工酶(isoenzymeorisozyme);乳酸丙酮酸;乳酸脱氢酶〔lactatedehydrogenase,LDH〕;不同分子形式的同工酶催化相同的化学反响;酶催化作用的机理;降低反响所需的活化能;;;锁钥学说〔lockandKeytheory〕;;1、邻近定向效应;
2、“张力”和“形变”;
3、酸碱催化;
4、共价催化;
5、金属离子催化。;两个反响的分子,它们反响的基团互相靠近。;指酶的催化基团与底物的反响基团之间的定向。;;张力效应和底物形变〔strainanddistortion〕;酸碱催化〔acid-basecatalysis〕;共价催化〔covalentcatalysis〕;酶促反响速度的测定;酶浓度与反响速度的关系;底物浓度与反响速度的关系;;;当底物浓度高达一定程度;〔米氏方程〕;k2;米氏常数的意义;Km是酶的一个特征性常数;当酶能催化几种不同的底物时,Km值一样吗?;Km除了与底物类别有关外,还与哪些因素有关?;如何测定米氏常数?;双倒数作图法〔Lineweaver-Burk作图法〕;pH对酶作用的影响;pH影响反响速度的原因;因为它除了受到底物的种类、温度、时间等的影响外、还受底物浓度、酶浓度等因素的影响。;温度对酶反响速度的影响;它随底物的种类、浓度,溶液的离子强度,pH,反响时间等的影响。;激活剂〔activator〕对酶反响速度的影响;抑制剂(inhibitor)的影响;1、不可逆抑制作用(irreversibleinhibition);1、不可逆抑制作用〔irreversibleinhibition〕;2、可逆抑制作用(reversibleinhibition);例:丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用;竞争性抑制作用动力学方程;竞争性抑制作用动力学方程的特征;竞争性抑制的应用;〔2〕非竞争性抑制作用〔noncompetitiveinhibition〕;非竞争性抑
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