第三章蛋白质化学-.pptVIP

第62页，共125页，星期日，2025年，2月5日影响α—螺旋稳定的因素：酸性或碱性氨基酸集中的区域，由于同电荷相斥，不利于α－螺旋形成；较大的R(如苯丙氨酸、色氨酸、异亮氨酸)集中的区域，也妨碍α－螺旋形成；脯氨酸因其α－碳原子位于五元环上，不易扭转，加之它是亚氨基酸，不能形成氢键，故不易形成上述α－螺旋；甘氨酸的R基为H，空间占位很小，也会影响该处螺旋的稳定。?α-螺旋在许多蛋白中存在，如α—角蛋白、血红蛋白、肌红蛋白等，主要由a-螺旋结构组成。第63页，共125页，星期日，2025年，2月5日蛋白质中的α—螺旋几乎都是右手第64页，共125页，星期日，2025年，2月5日第65页，共125页，星期日，2025年，2月5日α—螺旋的发现者第66页，共125页，星期日，2025年，2月5日2.β-折叠（β-pleatedsheets）又称β—片层、β—结构，其结构要点如下：（1）多肽链呈锯齿状（或扇面状）排列成比较伸展的结构；（2）有平行式和反平行式两种，平行式的折叠其Φ=–119。，Ψ=+113。。反平行折叠其Φ=–139。，Ψ=+135。。（3）平行式相邻两个氨基酸残基的轴心距离为0.65nm，反平行式相邻两个氨基酸残基的轴心距离为0.7nm。侧链R基团交替地分布在片层平面的上下方，片层间有氢键相连；这种片层在丝心蛋白里大量存在。第67页，共125页，星期日，2025年，2月5日第68页，共125页，星期日，2025年，2月5日结构如图所示第69页，共125页，星期日，2025年，2月5日第70页，共125页，星期日，2025年，2月5日3.β-转角：又称β-弯曲，β-回折或发夹结构。球状蛋白质分子中出现的180°回折，由第一个a.a残基的C=O与第四个氨基酸残基的N-H间形成氢键。?β转角的特征：①由多肽链上4个连续的氨基酸残基组成。②主链骨架以180°返回折叠。③第一个a.a残基的C=O与第四个a.a残基的N-H生成氢键。④C1α与C4α之间距离小于0.7nm。⑤多数由亲水氨基酸残基组成。第71页，共125页，星期日，2025年，2月5日维持二级结构的作用力：氢键第72页，共125页，星期日，2025年，2月5日4.?转角5.无规则卷曲：没有规律的多肽链主链骨架构象。往往与生物活性有关。第73页，共125页，星期日，2025年，2月5日α螺旋β折叠片β转角无规卷曲蛋白质分子的二级结构第74页，共125页，星期日，2025年，2月5日（四）超二级结构超二级结构（Super-secondarystructure）的概念是M.Rossmann于1973年提出来的。蛋白质分子中的多肽链在三维折叠中往往形成有规则的二级结构聚集体，在球蛋白中充当三级结构的构件。常见的有：αα、ββ、βαβαβ等。如图所示：第75页，共125页，星期日，2025年，2月5日第76页，共125页，星期日，2025年，2月5日第77页，共125页，星期日，2025年，2月5日第78页，共125页，星期日，2025年，2月5日第79页，共125页，星期日，2025年，2月5日第80页，共125页，星期日，2025年，2月5日第81页，共125页，星期日，2025年，2月5日（五）结构域（structuraldomain）在一些相对较大的蛋白质分子中，在空间折叠时往往先分别折叠成几个相对独立的区域，再组装成更复杂的球状结构，这种在二级或超二级结构基础上形成的特定区域称为结构域。它的结构层次介于超二级结构和三级结构之间。如图所示：第82页，共125页，星期日，2025年，2月5日第83页，共125页，星期日，2025年，2月5日蛋白质分子的结构域免疫球蛋白的一个结构域丙酮酸激酶的一个结构域第84页，共125页，星期日，2025年，2月5日结构域是球状蛋白的折叠单位。较小的蛋白质分子或亚基往往是单结构域的。结构域一般有１００－２００氨基酸残基。结构域之间常常有一段柔性的肽段相连，形成所谓的铰链区，使结构域之间可以发生相对移动。结构域承担一定的生物学功能，几个结构域协同作用，可体现出蛋白质的总体功能。例如，脱氢酶类的多肽主链有两个结构域，一个为NAD+结合结构域，一个是起催化作用的结构域，两者组合成脱氢酶的脱氢功能区。结构域间的裂缝，常是酶的活性部位，也是反应物的出入口。第85页，共125页，星期日，2025年，2月5日（六）蛋白质的三级结构????一条多肽链中所有原子在三维空间的整体排布，称为三级结构，是包括主、侧链在内的空间排列。大多数蛋白质的三级结构为球状或近似球状。在三级结