生物化学简明教程 酶.pptVIP

（米氏方程）4.6酶促反应的动力学酶促反应动力学方程Vmax—最大反应速率[S]—底物浓度Ks—ES解离常数反应速率与底物浓度关系第63页，共106页，星期日，2025年，2月5日[Pf]很小，可忽略不计[Ef]=[E]–[ES]其中[E]总酶浓度，[ES]复合物浓度[Sf]=[S]–[ES]–[Pf]≈[S]4.6酶促反应的动力学酶促反应动力学方程k2k-1k-2稳态学说：中间复合物的生成速率和分解速率相等第64页，共106页，星期日，2025年，2月5日米氏常数的意义米氏常数Km的涵义是：当反应速度为最大反应速度一半时，底物的浓度当[S]Km时，ν=（Vmax/Km）[S]，一级反应；当[S]Km时，ν=Vmax，反应为零级反应；当[S]=Km时，v=1/2Vmax4.6酶促反应的动力学第65页，共106页，星期日，2025年，2月5日Km是酶的一个特征性常数只与酶的性质有关，与酶的浓度无关米氏常数的意义4.6酶促反应的动力学第66页，共106页，星期日，2025年，2月5日当酶能催化几种不同的底物时，Km值一样吗？如己糖激酶：以葡萄糖为底物时，km=0.15mmol/L以果糖为底物时，km=1.5mmol/L哪个是最适底物？当k-1k2时Km=k-1/k1,因此，Km可以反映酶与底物亲和力的大小，即Km值越小，则酶与底物的亲和力越大；反之，则越小米氏常数的意义4.6酶促反应的动力学第67页，共106页，星期日，2025年，2月5日双倒数作图法（Lineweaver-Burk作图法）米氏方程的转换如何测定米氏常数？第68页，共106页，星期日，2025年，2月5日上节内容回顾?第69页，共106页，星期日，2025年，2月5日抑制剂的影响抑制作用：通过改变酶的必需基团的化学性质，使酶活力降低甚至完全丧失的作用抑制剂：具有抑制作用的物质4.7酶促反应速率的影响因素不可逆抑制剂可逆抑制剂第70页，共106页，星期日，2025年，2月5日可逆抑制剂（2）非竞争性抑制（1）竞争性抑制抑制剂的影响4.7酶促反应速率的影响因素（3）反争性抑制第71页，共106页，星期日，2025年，2月5日1、不可逆抑制作用（irreversibleinhibition）E+I→EI例:DFP（DIFP）对胰凝乳蛋白酶的抑制抑制剂与酶分子上的某些基团共价结合抑制剂的影响4.7酶促反应速率的影响因素第72页，共106页，星期日，2025年，2月5日2、可逆抑制作用（1）竞争性抑制作用E+IEI4.7酶促反应速率的影响因素EI非共价结合，可以通过透析、超滤等方法去除第73页，共106页，星期日，2025年，2月5日例:丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用抑制剂的结构与某种底物的结构类似4.7酶促反应速率的影响因素第74页，共106页，星期日，2025年，2月5日竞争性抑制作用动力学方程EI+S→noreaction推导出的方程4.7酶促反应速率的影响因素第75页，共106页，星期日，2025年，2月5日绝对专一性有些酶对底物具有严格的选择，通常只作用于一种特定的底物。1.结构专一性4.4酶的专一性例：蔗糖酶只能水解蔗糖，麦芽糖酶只能水解麦芽糖。酶对底物的化学结构具有选择性第31页，共106页，星期日，2025年，2月5日相对专一性1.结构专一性4.4酶的专一性基团专一性指酶对作用的化学键一侧的化学基团有严格要求。胰蛋白酶糜蛋白酶胰肽酶非极性结合部位浅的非极性结合部位深的带负电的结合部位指酶的作用对象是一类结构相近的底物，基团专一或化学键专一第32页，共106页，星期日，2025年，2月5日1.结构专一性4.4酶的专一性化学键专一性指酶作用于底物特定的化学键，而对两端的基团没有要求。酯酶酯酶催化酯键的水解，底物可以是甘油酯、磷酸酯和乙酰胆碱第33页，共106页，星期日，2025年，2月5日2.立体异构专一性4.4酶的专一性旋光异构专一性指酶只能专一的与反应物中一种旋光异构体结合并催化反应。当底物具有立体异构体时，酶只选择其中一种立体异构体作为底物的现象。旋光异构专一性和几何异构专一性第34页，共106页，星期日，2025年，2月5日（反丁烯二酸）几何异构专一性:只能选择性催化某种几何异构体底物2.立体异构专一性4.4酶的专一性延胡索酸