生物竞赛生物化学蛋白质.pptVIP

生物化学原理—蛋白质

;生物体重要组成部分——干重中占比多

催化——酶

运输工具——低密度脂蛋白，血红蛋白，载体蛋白，细胞色素c

肌肉收缩——肌动蛋白+肌球蛋白

保护

激素——胰岛素和胰高血糖素

免疫——抗体

生物膜功能+调节控制遗传物质+缓冲+贮存氨基酸+氧化供能。;C H N O 少量有的S

凯式定氮法——大多说的N占蛋白质的比例是16%，所以每测得1g氮就相当与6.25g蛋白质。;氨基酸的结构与功能;提纲;不同的侧链基团

不同的理化性质;蛋白质氨基酸，即标准氨基酸——在蛋白质生物合成中，由专门的tRNA携带，直接参入到蛋白质分子之中。共22种：20种常见+2种不常见

所有的生物体都含有常见的20种；2种不常见的蛋白质氨基酸：含硒半胱氨酸（第21种）和吡咯赖氨酸（第22种）

非蛋白质氨基酸——不能直接参入到蛋白质分子之中，或者是蛋白质氨基酸翻译后修饰产物

例如：瓜氨酸、鸟氨酸和羟脯氨酸;脂肪族

芳香族 Tyr酪氨酸 Phe苯丙氨酸

杂环氨基酸 His组氨酸 Trp色氨酸

杂环亚氨基酸 Pro脯氨酸;极性带正电荷

极性带负电荷

极性不带电荷

;亲水氨基酸，即极性氨基酸，其R基团呈极性，一般能和水分子形成氢键，故对水分子具有一定的亲和性。它们包括：Ser、Thr、Tyr、Cys、Sec、Asn、Gln、Asp、Glu、Pyl、Arg、Lys、His；

疏水氨基酸，即非极性氨基酸，其R基团呈非极性，对水分子的亲和性不高或者极低，但对脂溶性物质的亲和性较高。它们包括：Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Pro、Met、Phe和Trp。;不带电荷的非极性氨基酸;氨基酸的手性：D型与L型氨基酸;不带电荷的极性氨基酸;半胱氨酸的氧化与二硫键的形成;三种芳香族氨基酸;芳香族氨基酸的紫外吸收性质;带电荷的极性氨基酸;含硒半胱氨酸只存在于含硒蛋白之中，而吡咯赖氨酸仅存在于一些原核生物体内，作为与产甲烷代谢有关的某些酶的组分。

;必需氨基酸VS非必需氨基酸;由于氨基酸既含有碱性的氨基又含有酸性的羧基，因此氨基酸具有特殊的解离性质，但氨基算的碱性和酸性分别弱于单纯的胺和羧酸。一个氨基酸分子内部的酸碱反应使氨基酸能同时带有正负两种电荷，以这种形式存在的离子被??为兼性离子（zwitterions）或两性离子。;氨基酸的两性解离;对于任何一种氨基酸来说，总存在一定的pH值，使其净电荷为零，这时的pH值被称为等电点。

pI是一个氨基酸的特征常数。在等电点pH时，氨基酸在电场中，不向两极移动，并且绝大多数处于兼性离子状态，少数可能解离成阳离子和阴离子，但解离成阴、阳离子的趋势和数目相等。;氨基酸等电点的确定：;氨基酸的主要反应性质;氨基酸与DNFB和PITC的反应;所有氨基酸及具有游离α-氨基的肽与茚三酮反应都产生蓝紫色物质，只有脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质。;氨基酸的分离与纯化技术;蛋白质的结构;提纲;肽就是氨基酸之间通过α-氨基和α-羧基缩合以酰胺键或肽键相连的聚合物，它包括寡肽、多肽和蛋白质。

构成肽的每一个氨基酸单位被称为氨基酸残基。各氨基酸残基以肽键相连形成的链状结构被称为肽链。;肽的命名和分类的主要依据是氨基酸残基的数目和组成。

肽的分类可根据氨基酸残基的数目而直呼其为几肽。例如，2个氨基酸形成的肽称为二肽，3个氨基酸构成的肽称为三肽，以此类推。一般将2～10个氨基酸残基组成的肽称为寡肽，由11~50个氨基酸残基组成的肽称为多肽，由50个以上的氨基酸残基组成的肽通常被称为蛋白质。

;除了少数环状肽链以外，其它肽链都含有不对称的两端：其中含有自由α-氨基的一端被称为氨基端或N端，含有自由α-羧基的一端称为羧基端或C端。;非核糖体合成肽与核糖体合成肽;（1）两性解离

肽也有等电点，其中小肽的pI的计算方法与氨基酸相似，但复杂的寡肽只能与多肽和蛋白质一样不能计算，只能测定。

（2）手性与旋光性

（3）双缩脲反应

凡含有两个肽键的肽含有与双缩脲结构相似的肽键（至少含有两个肽键，故二肽不行），都能发生此反应。

（4）水解

（5）具有特定的生物学功能

;组成的多样性

大小的多样性

结构的多样性

功能的多样性;1.蛋白质-一条或多条肽链

（1）一条多肽链-单体蛋白 （2）不止一条多肽链-寡聚蛋白

同源寡聚体-同种肽链；异源寡聚体-两种或多种不同的肽链；血红蛋白是一种异源四聚体：2条α链，2条β链。

2.蛋白质可能含有非蛋白质成分

多肽链+可能是辅助因子（金属离子、辅酶或辅基），也可能是其他修饰。

例如，羧肽酶的辅助因子是Zn2+；乳酸脱氢酶的辅酶是辅酶I；血红蛋白的辅基是血红素。;蛋白质可大可小

胰岛素-A链（21aa）、B链（30aa），大小为5.7k

大肠杆菌谷氨酰胺合成酶-